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万見
- PDB-6ghs: Modification dependent TagI restriction endonuclease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ghs
タイトルModification dependent TagI restriction endonuclease
要素TagI restriction endonuclease
キーワードHYDROLASE / RESTRICTION ENDONUCLEASE / TYPE II / TYPE IV / CYTOSINE MODIFICATION / 5-METHYLCYTOSINE / 5MC / 5-HYDROXYMETHYLCYTOSINE / 5HMC / SRA / HNH / BBA-ME NUCLEASE / ScoA3IV / SCO5333 / TbiR51I / TBIS1
機能・相同性HNH endonuclease / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / HNH nuclease / PUA-like superfamily / TagI restriction endonuclease
機能・相同性情報
生物種Thermocrispum agreste (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.92 Å
データ登録者Kisiala, M. / Copelas, A. / Czapinska, H. / Xu, S. / Bochtler, M.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2018
タイトル: Crystal structure of the modification-dependent SRA-HNH endonuclease TagI.
著者: Kisiala, M. / Copelas, A. / Czapinska, H. / Xu, S.Y. / Bochtler, M.
履歴
登録2018年5月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22018年11月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TagI restriction endonuclease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0863
ポリマ－33,9971
非ポリマー882
水95553
1
A: TagI restriction endonuclease
ヘテロ分子

A: TagI restriction endonuclease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,1716
ポリマ－67,9942
非ポリマー1774
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area3430 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area25770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.963, 72.963, 207.576
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 TagI restriction endonuclease


分子量: 33997.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermocrispum agreste (バクテリア)
プラスミド: pTXB1 / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / 株 (発現宿主): C2566 / 参照: UniProt: A0A3F2YM30*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.07 %
結晶化温度: 294 K / 手法: liquid diffusion / pH: 7.5
詳細: A5 Morpheus Buffer (10% w/v PEG 20 000, 20% v/v PEG MME 550, 0.03 M MgCl2, 0.03 M CaCl2, 0.1 M MOPS/HEPES-Na pH 7.5)
PH範囲: 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 294 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER X8 PROTEUM / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2018年2月16日 / 詳細: HELIOS multilayer optics
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.92→20 Å / Num. obs: 12496 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 3.23 % / Rmerge(I) obs: 0.2386 / Rsym value: 0.2196 / Net I/σ(I): 4.38
反射 シェル解像度: 2.92→3.02 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.6983 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Rsym value: 0.9485 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
SAINTデータ削減
SADABSデータ削減
SAINTデータスケーリング
SADABSデータスケーリング
PHASER位相決定
FFFEAR位相決定
BALBES位相決定
BUCCANEERモデル構築
ARP/wARPモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3clz, 5mkw

3clz

5mkw


解像度: 2.92→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.893 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 16.582 / SU ML: 0.279 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.523 / ESU R Free: 0.293
詳細: THE IDENTITY OF THE METAL ION IN THE ACTIVE SITE (LIGATED BY HIS 254 AND ASP 258) IS UNCERTAIN. UNDER PHYSIOLOGICAL CONDITIONS THIS SITE IS MOST LIKELY OCCUPIED BY A MG2+ ION. HOWEVER, SINCE ...詳細: THE IDENTITY OF THE METAL ION IN THE ACTIVE SITE (LIGATED BY HIS 254 AND ASP 258) IS UNCERTAIN. UNDER PHYSIOLOGICAL CONDITIONS THIS SITE IS MOST LIKELY OCCUPIED BY A MG2+ ION. HOWEVER, SINCE THE CONCENTRATION OF EDTA IN THE PROTEIN BUFFER EXCEEDS THE MG2+ CONCENTRATION IN THE RESERVOIR BUFFER ALMOST 20 TIMES WE PREDICT THAT THE MG2+ IONS (AND CA2+ IONS THAT WERE ALSO PRESENT IN THE BUFFER) WERE DEPLETED. UNFORTUNATELY, THE RESOLUTION OF THE DIFFRACTION DATA IS NOT HIGH ENOUGH TO PERFORM THE ANALYSIS OF THE METAL-LIGAND DISTANCES, BUT SINCE SODIUM IONS WERE ABUNDANT IN BOTH BUFFERS AND SINCE THE ELECTRON DENSITY LEVEL OF THE ION ROUGHLY CORRESPONDS TO ONE OF THE SURROUNDING PROTEIN AND SOLVENT ATOMS, WE HAVE TENTATIVELY ASSIGNED THE METAL IN THE ACTIVE SITE AS A NA+ ION. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22309 607 4.9 %RANDOM
Rwork0.19242 ---
obs0.19389 11890 96.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso mean: 51.062 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.54 Å2-0 Å20 Å2
2--1.54 Å20 Å2
3----3.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.92→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2212 0 2 53 2267
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0192278
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022060
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3381.9433092
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93234777
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2715285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.39323.391115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.90615358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.0541520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2323
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212608
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02468
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6895.0481143
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.6845.0471142
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.6237.5521427
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.6227.5541428
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6745.3431135
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.6755.3421134
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.7417.8861665
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.48656.8282365
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.48156.8452362
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.917→2.993 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 43 -
Rwork0.363 807 -
obs--93.51 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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