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- PDB-3t06: Crystal Structure of the DH/PH fragment of PDZRHOGEF with N-termi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3t06
タイトルCrystal Structure of the DH/PH fragment of PDZRHOGEF with N-terminal regulatory elements in complex with Human RhoA
要素
  • Rho guanine nucleotide exchange factor 11
  • Transforming protein RhoA
キーワードSIGNALING PROTEIN / DH-PH RhoA complex / PDZRhoGEF / GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR / RhoA
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity ...alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / regulation of modification of postsynaptic structure / cell junction assembly / apical junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases activate CIT / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of cell size / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of small GTPase mediated signal transduction / positive regulation of podosome assembly / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / wound healing, spreading of cells / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / motor neuron apoptotic process / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / RHOB GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / NRAGE signals death through JNK / apical junction complex / stress fiber assembly / androgen receptor signaling pathway / myosin binding / establishment of cell polarity / positive regulation of cytokinesis / RHOC GTPase cycle / regulation of neuron projection development / cellular response to cytokine stimulus / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / semaphorin-plexin signaling pathway / cleavage furrow / CDC42 GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of cell-substrate adhesion / RHOA GTPase cycle / mitotic spindle assembly / positive regulation of T cell migration / endothelial cell migration / striated muscle contraction / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / skeletal muscle tissue development / Rho protein signal transduction / GPVI-mediated activation cascade / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cytoplasmic microtubule organization / RAC1 GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of neuron differentiation / substantia nigra development / substrate adhesion-dependent cell spreading / GTPase activator activity / regulation of microtubule cytoskeleton organization / regulation of cell migration / guanyl-nucleotide exchange factor activity / secretory granule membrane / cell-matrix adhesion / small monomeric GTPase / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / cell periphery / regulation of actin cytoskeleton organization / kidney development / regulation of cell growth
類似検索 - 分子機能
Rho guanine nucleotide exchange factor 11, PH domain / Rho guanine nucleotide exchange factor 11, RGS domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / RGS domain / RGS domain profile. ...Rho guanine nucleotide exchange factor 11, PH domain / Rho guanine nucleotide exchange factor 11, RGS domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / PDZ domain / Pleckstrin homology domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / PDZ superfamily / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Rho guanine nucleotide exchange factor 11 / Transforming protein RhoA
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Bielnicki, J.A. / Derewenda, U. / Derewenda, Z.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Insights into the Molecular Activation Mechanism of the RhoA-specific Guanine Nucleotide Exchange Factor, PDZRhoGEF.
著者: Bielnicki, J.A. / Shkumatov, A.V. / Derewenda, U. / Somlyo, A.V. / Svergun, D.I. / Derewenda, Z.S.
履歴
登録2011年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月17日Group: Database references
改定 1.22011年10月19日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho guanine nucleotide exchange factor 11
B: Transforming protein RhoA
E: Rho guanine nucleotide exchange factor 11
F: Transforming protein RhoA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,2484
ポリマ－137,2484
非ポリマー00
水00
1
A: Rho guanine nucleotide exchange factor 11
B: Transforming protein RhoA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,6242
ポリマ－68,6242
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3130 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area25610 Å2
手法PISA
2
E: Rho guanine nucleotide exchange factor 11
F: Transforming protein RhoA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,6242
ポリマ－68,6242
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3140 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area25520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.370, 118.630, 92.443
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Rho guanine nucleotide exchange factor 11 / PDZ-RhoGEF


分子量: 48462.719 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARHGEF11, KIAA0380 / プラスミド: pDEST15 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O15085
#2: タンパク質 Transforming protein RhoA / Rho cDNA clone 12 / h12


分子量: 20161.037 Da / 分子数: 2 / Mutation: F25N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARH12, ARHA, RHO12, RHOA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61586

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.18 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.15 M DL-malic acid, 20 % w/v PEG 3350, pH 7.0, vapor diffusion, sitting drop, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 詳細: Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror
放射モノクロメーター: Si (220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.7 % / Av σ(I) over netI: 12.02 / 数: 135276 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Χ2: 1.01 / D res high: 2.84 Å / D res low: 30 Å / Num. obs: 36903 / % possible obs: 93.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
7.693099.710.0590.9953.8
6.127.6910010.071.0463.9
5.366.1299.910.0780.983.9
4.875.3610010.0721.0073.9
4.524.8710010.0681.0474
4.254.5210010.0741.0614
4.044.2510010.0820.9464
3.874.0410010.0941.0064
3.723.8799.910.1111.0574
3.593.7299.910.1311.0864
3.483.5999.810.1671.0444
3.383.4810010.1991.0753.9
3.293.3899.710.2520.9563.9
3.213.2999.210.2950.9613.7
3.143.2196.910.3180.9963.4
3.073.1491.710.330.9983.2
3.013.0783.610.3490.9933
2.953.0175.710.3890.9722.7
2.92.9567.810.3931.0012.5
2.852.959.110.3960.952.3
反射解像度: 2.84→30 Å / Num. all: 39384 / Num. obs: 36903 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(I): -4 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.84-2.92.30.396159.1
2.9-2.952.50.393167.8
2.95-3.012.70.389175.7
3.01-3.0730.349183.6
3.07-3.143.20.33191.7
3.14-3.213.40.318196.9
3.21-3.293.70.295199.2
3.29-3.383.90.252199.7
3.38-3.483.90.1991100
3.48-3.5940.167199.8
3.59-3.7240.131199.9
3.72-3.8740.111199.9
3.87-4.0440.0941100
4.04-4.2540.0821100
4.25-4.5240.0741100
4.52-4.8740.0681100
4.87-5.363.90.0721100
5.36-6.123.90.078199.9
6.12-7.693.90.071100
7.69-303.80.059199.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIXdev_818精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1XCG

1xcg


解像度: 2.84→29.824 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.9 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2572 1849 5.01 %
Rwork0.2077 --
obs0.2102 36871 93.55 %
all-39434 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 30.425 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.465 Å20 Å2-12.3514 Å2
2---11.4003 Å20 Å2
3----5.0647 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.84→29.824 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8657 0 0 0 8657
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.018802
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.26511870
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.7843440
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081345
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051534
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.84-2.9170.3543950.30521705X-RAY DIFFRACTION60
2.917-3.00270.39621170.29642129X-RAY DIFFRACTION74
3.0027-3.09960.31311380.28092461X-RAY DIFFRACTION87
3.0996-3.21020.3261620.25932754X-RAY DIFFRACTION96
3.2102-3.33860.36691430.25732856X-RAY DIFFRACTION99
3.3386-3.49030.30351590.23122866X-RAY DIFFRACTION100
3.4903-3.6740.2981380.22312890X-RAY DIFFRACTION100
3.674-3.90370.26541400.20492870X-RAY DIFFRACTION100
3.9037-4.20440.24771270.19842926X-RAY DIFFRACTION100
4.2044-4.62610.24111580.16882869X-RAY DIFFRACTION100
4.6261-5.29230.22381450.16792884X-RAY DIFFRACTION100
5.2923-6.65550.26081560.24172902X-RAY DIFFRACTION100
6.6555-29.82560.17571710.16962910X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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