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- PDB-6ghm: Structure of PP1 alpha phosphatase bound to ASPP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ghm
タイトルStructure of PP1 alpha phosphatase bound to ASPP2
要素
  • Apoptosis-stimulating of p53 protein 2
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
キーワードHYDROLASE / Phosphatase / PP1 / ASPP2
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / PTW/PP1 phosphatase complex / protein phosphatase type 1 complex / glycogen granule / RNA polymerase II promoter clearance / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / protein phosphatase 1 binding / regulation of translational initiation in response to stress ...regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / PTW/PP1 phosphatase complex / protein phosphatase type 1 complex / glycogen granule / RNA polymerase II promoter clearance / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / protein phosphatase 1 binding / regulation of translational initiation in response to stress / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein dephosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / Phosphorylation and nuclear translocation of the CRY:PER:kinase complex / glycogen metabolic process / protein-serine/threonine phosphatase / branching morphogenesis of an epithelial tube / Triglyceride catabolism / entrainment of circadian clock by photoperiod / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / protein serine/threonine phosphatase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / phosphatase activity / Maturation of hRSV A proteins / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of cell cycle / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transition metal ion binding / DARPP-32 events / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of execution phase of apoptosis / ribonucleoprotein complex binding / NF-kappaB binding / phosphoprotein phosphatase activity / lung development / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / adherens junction / circadian regulation of gene expression / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / centriole / sperm end piece / regulation of circadian rhythm / SH3 domain binding / response to lead ion / p53 binding / cell junction / presynapse / sperm midpiece / dendritic spine / perikaryon / protein stabilization / iron ion binding / cell division / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Apoptosis-stimulating of p53 protein 2-like, N-terminal RA domain / Ankyrin repeat / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. ...: / : / : / Apoptosis-stimulating of p53 protein 2-like, N-terminal RA domain / Ankyrin repeat / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Ankyrin repeat-containing domain / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / SH3 Domains / Metallo-dependent phosphatase-like / Ankyrin repeat / SH3 domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / 4-Layer Sandwich / Alpha Horseshoe / Roll / Ubiquitin-like domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / Apoptosis-stimulating of p53 protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Mouilleron, S. / Bertran, T.M. / Tapon, N. / Zhou, Y.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: ASPP proteins discriminate between PP1 catalytic subunits through their SH3 domain and the PP1 C-tail.
著者: Bertran, M.T. / Mouilleron, S. / Zhou, Y. / Bajaj, R. / Uliana, F. / Kumar, G.S. / van Drogen, A. / Lee, R. / Banerjee, J.J. / Hauri, S. / O'Reilly, N. / Gstaiger, M. / Page, R. / Peti, W. / Tapon, N.
履歴
登録2018年5月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
C: Apoptosis-stimulating of p53 protein 2
D: Apoptosis-stimulating of p53 protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,58930
ポリマ－123,0124
非ポリマー2,57726
水4,414245
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: Apoptosis-stimulating of p53 protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,01118
ポリマ－61,5062
非ポリマー1,50516
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5710 Å2
ΔGint7 kcal/mol
Surface area20780 Å2
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
C: Apoptosis-stimulating of p53 protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,57812
ポリマ－61,5062
非ポリマー1,07210
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5460 Å2
ΔGint9 kcal/mol
Surface area21280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.840, 81.624, 87.966
Angle α, β, γ (deg.)91.06, 91.84, 103.89
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 37349.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 Apoptosis-stimulating of p53 protein 2 / Bcl2-binding protein / Bbp / Renal carcinoma antigen NY-REN-51 / Tumor suppressor p53-binding ...Bcl2-binding protein / Bbp / Renal carcinoma antigen NY-REN-51 / Tumor suppressor p53-binding protein 2 / p53BP2


分子量: 24156.240 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP2, ASPP2, BBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13625

-
非ポリマー , 5種, 271分子

#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-NHE / 2-[N-CYCLOHEXYLAMINO]ETHANE SULFONIC ACID / N-CYCLOHEXYLTAURINE / CHES


分子量: 207.290 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H17NO3S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M TRIS pH 8.5 16 % PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→59 Å / Num. obs: 68468 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.96 / Rpim(I) all: 0.12 / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル解像度: 2.15→2.2 Å / CC1/2: 0.58 / Rpim(I) all: 0.49

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MOV

4mov


解像度: 2.15→59.647 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 22.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2145 3477 5.08 %
Rwork0.1769 --
obs0.1788 68457 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→59.647 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7822 0 154 245 8221
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0068182
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.74711080
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.2495993
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441207
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041431
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.17950.29711270.26782506X-RAY DIFFRACTION97
2.1795-2.21060.28851300.25432599X-RAY DIFFRACTION98
2.2106-2.24360.32271400.24592586X-RAY DIFFRACTION98
2.2436-2.27870.28251490.2392495X-RAY DIFFRACTION99
2.2787-2.3160.2861410.22842595X-RAY DIFFRACTION99
2.316-2.3560.25321340.22242622X-RAY DIFFRACTION99
2.356-2.39880.2911280.22172624X-RAY DIFFRACTION100
2.3988-2.4450.25941360.21552605X-RAY DIFFRACTION100
2.445-2.49490.29081280.212597X-RAY DIFFRACTION100
2.4949-2.54910.25871470.20082637X-RAY DIFFRACTION100
2.5491-2.60840.25921480.20652609X-RAY DIFFRACTION100
2.6084-2.67360.24791480.19842575X-RAY DIFFRACTION100
2.6736-2.74590.24651560.17812641X-RAY DIFFRACTION100
2.7459-2.82670.26091420.17732578X-RAY DIFFRACTION100
2.8267-2.9180.1931230.17262656X-RAY DIFFRACTION100
2.918-3.02230.2041350.16262578X-RAY DIFFRACTION100
3.0223-3.14330.23231430.17022635X-RAY DIFFRACTION100
3.1433-3.28630.22581200.17272601X-RAY DIFFRACTION100
3.2863-3.45950.20491370.16172613X-RAY DIFFRACTION100
3.4595-3.67630.19121570.15732587X-RAY DIFFRACTION100
3.6763-3.96010.20651760.15422591X-RAY DIFFRACTION100
3.9601-4.35850.16271360.1442612X-RAY DIFFRACTION100
4.3585-4.98890.17361260.1472601X-RAY DIFFRACTION100
4.9889-6.28440.20951380.18712628X-RAY DIFFRACTION100
6.2844-59.66950.18441320.18332609X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.03840.0150.0240.0257-0.02150.0299-0.0418-0.30340.07080.1821-0.2234-0.0782-0.25740.3479-0.00030.3998-0.0510.0040.3490.05740.4541-9.9015-3.0184-48.1024
21.01930.5750.67211.94430.17781.13280.0716-0.0069-0.1198-0.0569-0.0718-0.2299-0.0621-0.0477-0.00110.21620.00550.03390.2720.02460.3287-23.7343-20.8376-52.2488
30.05810.03850.03380.0987-0.09150.097-0.1793-0.13530.0392-0.10410.07170.2131-0.22910.24930.00270.4907-0.07860.01740.46250.04210.3015-19.9493-12.0826-78.7073
40.022-0.031-0.00740.07560.01250.00780.31270.2129-0.3197-0.2239-0.14810.08880.21050.1344-0.00020.43310.05370.05040.3280.05250.618-32.363-69.1993-137.5925
51.0871-0.2742-0.40731.5359-0.01340.820.0682-0.03830.1103-0.1084-0.0606-0.0668-0.0172-0.043800.2505-0.013-0.03190.2736-0.01530.3128-45.0073-50.9043-133.5029
60.1084-0.1505-0.04760.0785-0.07110.2931-0.1464-0.1610.02290.24590.14150.14330.12420.04390.0030.36770.0366-0.04290.4408-0.03750.3435-44.1945-55.319-113.2897
70.06950.01740.123-0.00430.0540.1420.0286-0.1444-0.36370.2820.14250.32070.2388-0.02640.00150.6559-0.01070.01310.5637-0.04050.4401-55.8134-54.7709-105.5677
80.12360.05540.13970.0662-0.06130.3565-0.15520.0467-0.08910.07390.234-0.02380.18640.203600.69820.0281-0.01520.5714-0.05910.3899-44.1191-50.025-92.562
90.14710.08810.02640.0835-0.01120.0644-0.0350.21740.0179-0.0153-0.1583-0.1436-0.04440.5630.00080.7625-0.0109-0.0610.7164-0.05980.4074-35.5433-40.6331-87.1804
10-0.00560.02360.04250.0616-0.01710.09680.0675-0.2466-0.53150.06140.04280.11410.24920.06650.00011.02950.1559-0.0730.65020.01290.5799-39.0229-63.1638-78.0205
110.023-0.01460.00740.02470.01450.021-0.05250.0981-0.1473-0.0472-0.07250.13970.02460.10480.00010.73740.1028-0.02950.90950.01760.4351-31.1575-58.613-73.6263
120.04070.0778-0.06750.1314-0.14830.1175-0.20890.09920.21710.08930.25010.04950.43680.35460.00090.89570.1661-0.0020.6516-0.02320.4176-38.3911-61.2924-76.6863
130.0478-0.0403-0.02010.0235-0.03070.069-0.00390.18470.2378-0.15610.0660.01470.0358-0.24950.00020.54480.0560.01460.4782-0.01970.339-35.7073-20.7935-77.9735
140.04780.0259-0.06060.0511-0.00510.12240.0851-0.12640.2528-0.20480.174-0.1628-0.1463-0.02980.00010.6620.01490.05970.5507-0.0340.3493-25.2283-20.7041-87.1282
150.0389-0.0359-0.04660.02490.03360.0431-0.30530.184-0.20860.13260.1201-0.00210.23510.03860.0010.75460.05710.06140.5728-0.01150.3362-20.7278-29.1511-94.5706
160.1257-0.13350.02820.13720.04850.07610.2438-0.06830.2338-0.044-0.1125-0.62740.1740.383100.65450.03660.12650.5956-0.03780.4893-11.343-29.6301-95.9284
170.0426-0.03630.06650.0363-0.05890.1303-0.02920.320.15570.13820.1339-0.14510.00130.002-00.8682-0.08710.11830.58440.06720.5148-15.9478-12.2525-107.4706
180.00460.00540.01420.02350.01640.0439-0.2951-0.16870.0445-0.1220.05410.04930.104-0.2031-0.00010.6755-0.03170.06520.74280.03140.5077-8.9809-17.2206-111.8864
190.06-0.0239-0.04650.0472-0.08380.0948-0.25640.2629-0.12540.12730.21720.2014-0.25910.16030.00020.7698-0.1005-0.00490.72750.01620.5104-16.1451-14.1191-108.2918
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 7 through 31 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 32 through 285 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 286 through 324 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 7 through 31 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 32 through 254 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 255 through 324 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 920 through 961 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 962 through 1028 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 1029 through 1053 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 1054 through 1082 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 1083 through 1096 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 1097 through 1121 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 920 through 948 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 949 through 994 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 995 through 1014 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 1015 through 1053 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resid 1054 through 1082 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 1083 through 1096 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid 1097 through 1122 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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