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万見
- PDB-6gbu: Crystal structure of the second SH3 domain of FCHSD2 (SH3-2) in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gbu
タイトルCrystal structure of the second SH3 domain of FCHSD2 (SH3-2) in complex with the fourth SH3 domain of ITSN1 (SH3d)
要素
  • F-BAR and double SH3 domains protein 2
  • Intersectin-1
キーワードENDOCYTOSIS / SH3-SH3 complex
機能・相同性
機能・相同性情報


stereocilium shaft / clathrin-dependent synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / neuromuscular synaptic transmission / regulation of actin filament polymerization / membrane organization / clathrin-dependent endocytosis / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / proline-rich region binding / regulation of small GTPase mediated signal transduction ...stereocilium shaft / clathrin-dependent synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / neuromuscular synaptic transmission / regulation of actin filament polymerization / membrane organization / clathrin-dependent endocytosis / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / proline-rich region binding / regulation of small GTPase mediated signal transduction / anchoring junction / endosomal transport / positive regulation of actin filament polymerization / NRAGE signals death through JNK / intracellular vesicle / RHOQ GTPase cycle / exocytosis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / clathrin-coated pit / EPHB-mediated forward signaling / guanyl-nucleotide exchange factor activity / neuromuscular junction / recycling endosome / G alpha (12/13) signalling events / protein localization / protein transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / lamellipodium / nuclear envelope / Clathrin-mediated endocytosis / presynaptic membrane / molecular adaptor activity / intracellular signal transduction / neuron projection / calcium ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
F-BAR and double SH3 domains protein 2 / FCHSD, SH3 domain 1 / FCHSD2, SH3 domain 2 / Intersectin-1, AP2 binding region / Intersectin and clathrin adaptor AP2 binding region / Pleckstrin homology domain / : / Cytoskeletal-regulatory complex EF hand / EH domain profile. / Eps15 homology domain ...F-BAR and double SH3 domains protein 2 / FCHSD, SH3 domain 1 / FCHSD2, SH3 domain 2 / Intersectin-1, AP2 binding region / Intersectin and clathrin adaptor AP2 binding region / Pleckstrin homology domain / : / Cytoskeletal-regulatory complex EF hand / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Variant SH3 domain / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / SH3 Domains / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / EF-hand, calcium binding motif / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand domain / EF-hand domain pair / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
F-BAR and double SH3 domains protein 2 / Intersectin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.44 Å
データ登録者Almeida-Souza, L. / Frank, R. / Garcia-Nafria, J. / Colussi, A. / Gunawardana, N. / Johnson, C.M. / Yu, M. / Howard, G. / Andrews, B. / Vallis, Y. / McMahon, H.T.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U105178795 英国
European Molecular Biology Organization 英国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: A Flat BAR Protein Promotes Actin Polymerization at the Base of Clathrin-Coated Pits.
著者: Leonardo Almeida-Souza / Rene A W Frank / Javier García-Nafría / Adeline Colussi / Nushan Gunawardana / Christopher M Johnson / Minmin Yu / Gillian Howard / Byron Andrews / Yvonne Vallis / Harvey T McMahon /
要旨: Multiple proteins act co-operatively in mammalian clathrin-mediated endocytosis (CME) to generate endocytic vesicles from the plasma membrane. The principles controlling the activation and ...Multiple proteins act co-operatively in mammalian clathrin-mediated endocytosis (CME) to generate endocytic vesicles from the plasma membrane. The principles controlling the activation and organization of the actin cytoskeleton during mammalian CME are, however, not fully understood. Here, we show that the protein FCHSD2 is a major activator of actin polymerization during CME. FCHSD2 deletion leads to decreased ligand uptake caused by slowed pit maturation. FCHSD2 is recruited to endocytic pits by the scaffold protein intersectin via an unusual SH3-SH3 interaction. Here, its flat F-BAR domain binds to the planar region of the plasma membrane surrounding the developing pit forming an annulus. When bound to the membrane, FCHSD2 activates actin polymerization by a mechanism that combines oligomerization and recruitment of N-WASP to PI(4,5)P, thus promoting pit maturation. Our data therefore describe a molecular mechanism for linking spatiotemporally the plasma membrane to a force-generating actin platform guiding endocytic vesicle maturation.
履歴
登録2018年4月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年7月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F-BAR and double SH3 domains protein 2
B: Intersectin-1
C: F-BAR and double SH3 domains protein 2
D: Intersectin-1
F: Intersectin-1
H: Intersectin-1
E: F-BAR and double SH3 domains protein 2
G: F-BAR and double SH3 domains protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,2088
ポリマ－57,2088
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation, isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)186.984, 186.984, 186.984
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31E
41G
12B
22D
32H
42F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1113A3 - 63
2113C3 - 63
3113E3 - 63
4113G3 - 63
1123B3 - 65
2123D3 - 65
3123H3 - 65
4123F3 - 65

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.65904, 0.304883, -0.687541), (-0.252169, 0.771666, 0.583902), (0.708574, 0.558192, -0.431677)32.13382, -32.72882, 60.4436
3given(0.879275, 0.359092, -0.312935), (0.219548, -0.888582, -0.402766), (-0.422699, 0.285438, -0.860146)30.79948, -29.98079, 63.72425
4given(-0.182501, -0.188873, 0.964894), (-0.086061, -0.97454, -0.207038), (0.979432, -0.120824, 0.1616)-28.13025, -46.24257, 17.17419

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要素

#1: タンパク質
F-BAR and double SH3 domains protein 2 / Carom / SH3 multiple domains protein 3


分子量: 7048.674 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCHSD2, KIAA0769, SH3MD3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: O94868
#2: タンパク質
Intersectin-1 / SH3 domain-containing protein 1A / SH3P17


分子量: 7253.449 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITSN1, ITSN, SH3D1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q15811
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.17 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.5M ammonium sulfate, 10% Glycerol, Tris pH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.44→132.2 Å / Num. obs: 13008 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 27.1
反射 シェル解像度: 3.44→3.53 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DL7, 1UE9

2dl7

1ue9


解像度: 3.44→132.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.463 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24673 1437 9.9 %RANDOM
Rwork0.20788 ---
obs0.2118 13008 99.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 142.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.44→132.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3581 0 0 0 3581
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.023672
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.023262
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5121.9575009
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.85837553
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2145464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.31625.366164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.26215524
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.8831512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2541
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214165
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02743
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it11.70515.0141882
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other11.715.0141882
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it17.37922.4722338
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other17.37822.4752339
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it11.63214.9071789
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other11.63314.9031787
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other17.31722.2522671
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined20.9783831
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other20.9793832
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A276loose positional0.165
11C276loose positional0.195
11E276loose positional0.295
11G276loose positional0.175
22B518loose positional0.135
22D518loose positional0.085
22H518loose positional0.095
22F518loose positional0.155
11A245tight thermal53.590.5
11C245tight thermal43.080.5
11E245tight thermal49.780.5
11G245tight thermal48.490.5
22B365tight thermal24.610.5
22D365tight thermal13.990.5
22H365tight thermal22.690.5
22F365tight thermal17.170.5
11A276loose thermal46.1810
11C276loose thermal34.6410
11E276loose thermal38.1710
11G276loose thermal43.6210
22B518loose thermal21.910
22D518loose thermal13.6810
22H518loose thermal21.1510
22F518loose thermal15.4910
LS精密化 シェル解像度: 3.445→3.534 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.399 98 -
Rwork0.337 884 -
obs--93.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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