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- PDB-6g5w: Crystal Structure of KDM4A with compound YP-03-038 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g5w
タイトルCrystal Structure of KDM4A with compound YP-03-038
要素Lysine-specific demethylase 4A
キーワードOXIDOREDUCTASE / KDM4A / ligand binding / drug design / inhibitor design / cancer / epigenetics / JMJD2A
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / apoptotic chromosome condensation / histone H3K36 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9 demethylase activity / negative regulation of astrocyte differentiation / histone demethylase activity ...[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / apoptotic chromosome condensation / histone H3K36 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9 demethylase activity / negative regulation of astrocyte differentiation / histone demethylase activity / pericentric heterochromatin / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / methylated histone binding / positive regulation of neuron differentiation / negative regulation of autophagy / response to nutrient levels / HDMs demethylate histones / fibrillar center / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of gene expression / chromatin remodeling / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / chromatin / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / JmjN domain ...: / : / : / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Chem-ENZ / NICKEL (II) ION / Lysine-specific demethylase 4A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Malecki, P.H. / Carter, D.M. / Gohlke, U. / Specker, E. / Nazare, M. / Weiss, M.S. / Heinemann, U.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Enhanced Properties of a Benzimidazole Benzylpyrazole Lysine Demethylase Inhibitor: Mechanism-of-Action, Binding Site Analysis, and Activity in Cellular Models of Prostate Cancer.
著者: Carter, D.M. / Specker, E. / Malecki, P.H. / Przygodda, J. / Dudaniec, K. / Weiss, M.S. / Heinemann, U. / Nazare, M. / Gohlke, U.
履歴
登録2018年3月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月21日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase 4A
B: Lysine-specific demethylase 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,94016
ポリマ－83,5352
非ポリマー1,40414
水7,855436
1
A: Lysine-specific demethylase 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4598
ポリマ－41,7681
非ポリマー6917
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lysine-specific demethylase 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4818
ポリマ－41,7681
非ポリマー7137
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.362, 148.574, 56.390
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Lysine-specific demethylase 4A / JmjC domain-containing histone demethylation protein 3A / Jumonji domain-containing protein 2A


分子量: 41767.543 Da / 分子数: 2 / 断片: JMJD2A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDM4A, JHDM3A, JMJD2, JMJD2A, KIAA0677 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む

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非ポリマー , 7種, 450分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 化合物 ChemComp-ENZ / (4~{R})-5-methyl-4-phenyl-2-pyridin-2-yl-pyrazolidin-3-one


分子量: 253.299 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H15N3O
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 436 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.63 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5 / 詳細: 100mM Citrate, 10mM NiCl2, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月4日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→46.571 Å / Num. obs: 74525 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.808 % / Biso Wilson estimate: 30.82 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rrim(I) all: 0.068 / Χ2: 0.994 / Net I/σ(I): 15.78 / Num. measured all: 432868
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.83-1.945.640.911.89117120.7111.00298
1.94-2.076.0510.5043.62112190.9120.55199.6
2.07-2.245.9410.2686.45104760.9710.29399.9
2.24-2.455.7180.15410.3896840.9880.16999.9
2.45-2.746.0160.09915.9387530.9950.10999.9
2.74-3.165.6340.05724.4277950.9980.06399.7
3.16-3.865.9420.0437.5266310.9980.04499.9
3.86-5.455.5320.03344.0152260.9980.03799.8
5.45-46.5715.4250.03145.0830290.9990.03598.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PDQ

3pdq


解像度: 1.83→46.571 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.35
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2177 2100 2.82 %
Rwork0.1763 --
obs0.1775 74515 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 175.04 Å2 / Biso mean: 44.6793 Å2 / Biso min: 19.31 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.83→46.571 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5687 0 77 447 6211
Biso mean--47.79 44.88 -
残基数----692
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8264-1.86880.32891330.28174582471596
1.8688-1.91560.32751380.266447534891100
1.9156-1.96740.29961390.247347774916100
1.9674-2.02530.26581380.237147834921100
2.0253-2.09060.2581400.212148034943100
2.0906-2.16530.24531380.199247874925100
2.1653-2.2520.23281400.195748294969100
2.252-2.35450.21931400.189247964936100
2.3545-2.47870.23261390.182548194958100
2.4787-2.63390.26151400.192648184958100
2.6339-2.83730.26251400.191248785018100
2.8373-3.12280.21481410.180748554996100
3.1228-3.57450.22391420.170948895031100
3.5745-4.50290.15941430.140449285071100
4.5029-46.58610.19951490.15315118526799
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 34.1206 Å / Origin y: 37.8913 Å / Origin z: 18.2426 Å
111213212223313233
T0.1842 Å2-0.0025 Å20.008 Å2-0.2034 Å20.0576 Å2--0.2037 Å2
L0.6049 °20.2889 °20.1191 °2-1.1263 °20.6007 °2--0.6213 °2
S0.0338 Å °0.0269 Å °0.0516 Å °-0.1218 Å °-0.0094 Å °0.04 Å °-0.0708 Å °-0.0454 Å °-0.0232 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA4 - 352
2X-RAY DIFFRACTION1allB11 - 353
3X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 789
4X-RAY DIFFRACTION1allF1
5X-RAY DIFFRACTION1allG1
6X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 2
7X-RAY DIFFRACTION1allC3
8X-RAY DIFFRACTION1allD1
9X-RAY DIFFRACTION1allI3
10X-RAY DIFFRACTION1allJ1 - 2
11X-RAY DIFFRACTION1allJ3
12X-RAY DIFFRACTION1allL1 - 3
13X-RAY DIFFRACTION1allH1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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