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- PDB-6g0w: Human PARP14 (ARTD8), catalytic fragment in complex with inhibito... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g0w
タイトルHuman PARP14 (ARTD8), catalytic fragment in complex with inhibitor MCD72
要素Poly [ADP-ribose] polymerase 14
キーワードTRANSFERASE / ADP-RIBOSYLATION / INHIBITOR COMPLEX / TRANSFERASE DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / Nicotinamide salvage / Maturation of nucleoprotein / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / Maturation of nucleoprotein / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / protein poly-ADP-ribosylation / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity ...negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / Nicotinamide salvage / Maturation of nucleoprotein / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / Maturation of nucleoprotein / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / protein poly-ADP-ribosylation / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / NAD+ binding / nucleotidyltransferase activity / transcription corepressor activity / negative regulation of gene expression / innate immune response / enzyme binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PARP-14, RNA recognition motif 2 / : / Parp14 WWE domain / PARP14, first type I KH domain / PAR14-like, first RRM domain / PARP14, second RRM domain / PARP14, second type I KH domain / PARP14, third type I KH domain / PARP14, fourth type I KH domain / PARP14, fifth type I KH domain ...PARP-14, RNA recognition motif 2 / : / Parp14 WWE domain / PARP14, first type I KH domain / PAR14-like, first RRM domain / PARP14, second RRM domain / PARP14, second type I KH domain / PARP14, third type I KH domain / PARP14, fourth type I KH domain / PARP14, fifth type I KH domain / PARP14, sixth type I KH domain / PARP14, third RRM domain / PARP14-like, eighth type I KH domain / : / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain / Macro domain-like / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EGW / Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Karlberg, T. / Thorsell, A.G. / Holechek, J. / Lease, R. / Ferraris, D. / Schuler, H.
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. Lett. / 年: 2018
タイトル: Design, synthesis and evaluation of potent and selective inhibitors of mono-(ADP-ribosyl)transferases PARP10 and PARP14.
著者: Holechek, J. / Lease, R. / Thorsell, A.G. / Karlberg, T. / McCadden, C. / Grant, R. / Keen, A. / Callahan, E. / Schuler, H. / Ferraris, D.
履歴
登録2018年3月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 14
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0744
ポリマ－44,2372
非ポリマー8372
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area17640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.314, 83.314, 255.495
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1901-

EGW

21B-1901-

EGW

31B-1901-

EGW

-
要素

#1: タンパク質 Poly [ADP-ribose] polymerase 14 / PARP-14 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 8 / ARTD8 / B aggressive lymphoma protein 2


分子量: 22118.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP14, BAL2, KIAA1268 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q460N5, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-EGW / 4-[3-[4-(4-fluorophenyl)piperidin-1-yl]carbonylphenoxy]benzamide


分子量: 418.460 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H23FN2O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20% (w/v) PEG6000, 0.2M magnesium chloride, 0.1M MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→47.83 Å / Num. obs: 23094 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 25.3 % / Biso Wilson estimate: 44.05 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.208 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.34→2.48 Å / 冗長度: 25.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 3594 / CC1/2: 0.854 / Rrim(I) all: 1.396 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4F1L

4f1l


解像度: 2.34→47.826 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 33.18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2746 1155 5 %
Rwork0.2236 --
obs0.2262 23086 99.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.34→47.826 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2976 0 62 21 3059
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093125
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1114243
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.1041875
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087434
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007605
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3373-2.44370.38061390.31772648X-RAY DIFFRACTION98
2.4437-2.57250.34161400.29472654X-RAY DIFFRACTION100
2.5725-2.73370.3111410.25172674X-RAY DIFFRACTION100
2.7337-2.94480.32311420.23822708X-RAY DIFFRACTION100
2.9448-3.2410.31541430.23352716X-RAY DIFFRACTION100
3.241-3.70990.26681450.21042738X-RAY DIFFRACTION100
3.7099-4.67340.23441470.1892798X-RAY DIFFRACTION100
4.6734-47.83580.24961580.21692995X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.5565 Å / Origin y: -11.7597 Å / Origin z: -21.3022 Å
111213212223313233
T0.264 Å20.0277 Å20.001 Å2-0.2926 Å20.037 Å2--0.2397 Å2
L0.9673 °20.156 °20.203 °2-0.8593 °2-0.1611 °2--0.2905 °2
S0.0419 Å °-0.0639 Å °-0.0826 Å °-0.078 Å °-0.0121 Å °0.036 Å °0.0192 Å °0.0146 Å °-0.0001 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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