[日本語] English
万見
- PDB-6fzk: NMR structure of UB2H, regulatory domain of PBP1b from E. coli -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fzk
タイトルNMR structure of UB2H, regulatory domain of PBP1b from E. coli
要素Penicillin-binding protein 1B
キーワードTRANSFERASE / UB2H domain of PBP1b / regulatory domain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of bipolar cell growth / cell wall repair / peptidoglycan glycosyltransferase / peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / regulation of cell shape ...positive regulation of bipolar cell growth / cell wall repair / peptidoglycan glycosyltransferase / peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / regulation of cell shape / outer membrane-bounded periplasmic space / response to antibiotic / proteolysis / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Penicillin-binding protein 1B / Bifunctional transglycosylase second domain / Transglycosylase PBP1b, N-terminal transmembrane domain / Transmembrane domain of transglycosylase PBP1 at N-terminal / Bifunctional transglycosylase second domain / Glycosyl transferase, family 51 / Penicillin binding protein transglycosylase domain / : / Transglycosylase / Penicillin-binding protein, transpeptidase ...Penicillin-binding protein 1B / Bifunctional transglycosylase second domain / Transglycosylase PBP1b, N-terminal transmembrane domain / Transmembrane domain of transglycosylase PBP1 at N-terminal / Bifunctional transglycosylase second domain / Glycosyl transferase, family 51 / Penicillin binding protein transglycosylase domain / : / Transglycosylase / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Penicillin-binding protein 1B
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsRegulatory domain of Penicillin-Binding Protein
データ登録者Simorre, J.P. / Maya Martinez, R.C. / Bougault, C. / Egan, A.J.F. / Vollmer, W.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research Agency60- 60900-98-207 フランス
引用ジャーナル: Mol. Microbiol. / 年: 2018
タイトル: Induced conformational changes activate the peptidoglycan synthase PBP1B.
著者: Egan, A.J.F. / Maya-Martinez, R. / Ayala, I. / Bougault, C.M. / Banzhaf, M. / Breukink, E. / Vollmer, W. / Simorre, J.P.
履歴
登録2018年3月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Penicillin-binding protein 1B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1841
ポリマ－13,1841
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7840 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 75020
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Penicillin-binding protein 1B / PBP1b / Murein polymerase


分子量: 13183.969 Da / 分子数: 1 / 断片: PBP1b (108-200) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: mrcB, pbpF, ponB, b0149, JW0145 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P02919, peptidoglycan glycosyltransferase, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
1131isotropic32D 1H-15N HSQC
121isotropic23D HNCO
131isotropic23D HN(CA)CO
141isotropic33D BESTROSY-HN(CA)CB
151isotropic33D BESTROSY-HN(CO)CACB
161isotropic22D 1H-13C HSQC aliphatic
171isotropic22D 1H-13C HSQC aromatic
181isotropic23D (H)CCH-TOCSY
191isotropic23D (H)CCH-TOCSY
1101isotropic43D 1H-15N NOESY
1111isotropic43D 1H-13C NOESY aliphatic
1121isotropic43D 1H-13C NOESY aromatic

-
試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 500 uM [U-13C; U-15N] UB2H, 450 uM [U-99% 15N] UB2H, 100 uM not label UB2H_Lys-Oxyl, 90% H2O and 10% D2O
Label: 15N-13C sample / 溶媒系: 90% H2O and 10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
500 uMUB2H double label[U-13C; U-15N]1
450 uMUB2H single label[U-99% 15N]1
100 uMUB2H_Lys-Oxylnot label1
試料状態イオン強度: 200 mM / Label: General condition / pH: 7.5 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III7002
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8503
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III9504

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2.3Rieping W., Habeck M., Bardiaux B., Bernard A , Nilges M.structure calculation
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CcpNmr Analysis2.4CCPNデータ解析
TALOS+Yang Shen, Frank Delaglio, Gabriel Cornilescu, and Ad Baxデータ解析
UNIO2.0.2Torsten Herrmannstructure calculation
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: 20 / 計算したコンフォーマーの数: 750 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る