[日本語] English
万見
- PDB-6fx7: Crystal structure of in vitro evolved Af1521 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fx7
タイトルCrystal structure of in vitro evolved Af1521
要素[Protein ADP-ribosylglutamate] hydrolase AF_1521
キーワードSIGNALING PROTEIN / Macro domain / ADP-ribose binding
機能・相同性
機能・相同性情報


ADP-ribosylglutamate hydrolase activity / peptidyl-glutamate ADP-deribosylation / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素
類似検索 - 分子機能
Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / Macro domain / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AR6 / ADP-ribose glycohydrolase AF_1521
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Karlberg, T. / Thorsell, A.G. / Nowak, K. / Hottiger, M.O. / Schuler, H.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Engineering Af1521 improves ADP-ribose binding and identification of ADP-ribosylated proteins.
著者: Nowak, K. / Rosenthal, F. / Karlberg, T. / Butepage, M. / Thorsell, A.G. / Dreier, B. / Grossmann, J. / Sobek, J. / Imhof, R. / Luscher, B. / Schuler, H. / Pluckthun, A. / Leslie Pedrioli, D.M. / Hottiger, M.O.
履歴
登録2018年3月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name
改定 1.22024年5月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: [Protein ADP-ribosylglutamate] hydrolase AF_1521
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1352
ポリマ－23,5761
非ポリマー5591
水1,802100
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.312, 39.535, 35.964
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.70, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 [Protein ADP-ribosylglutamate] hydrolase AF_1521


分子量: 23575.941 Da / 分子数: 1
変異: K15R, K35E, Y74C, F97L, I103V, S105G, E110G, Y145R, N162D
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (古細菌)
遺伝子: AF_1521 / プラスミド: pET19b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O28751, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-AR6 / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE / Adenosine-5-Diphosphoribose


分子量: 559.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.74 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25 %w/v PEG3350, 0,2M sodium chloride, 0.1 M bis-tris, 2mM ADP-ribose

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96861 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96861 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→70.02 Å / Num. obs: 17843 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.185 / Rpim(I) all: 0.119 / Rrim(I) all: 0.221 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 1.82→1.85 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 2.528 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 841 / CC1/2: 0.53 / Rpim(I) all: 1.796 / Rrim(I) all: 3.116 / % possible all: 96

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
autoPROC1.0.5データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BFQ

2bfq


解像度: 1.82→70.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU R Cruickshank DPI: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.133 / SU Rfree Blow DPI: 0.118 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.117
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 849 4.78 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.188 17778 99.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.6496 Å20 Å25.2261 Å2
2---4.2852 Å20 Å2
3---6.9347 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.23 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.82→70.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1476 0 36 100 1612
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011573HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.022128HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d760SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes281HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1573HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.54
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.78
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion203SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1870SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.82→1.93 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2258 137 4.96 %
Rwork0.2134 2627 -
all0.214 2764 -
obs--96.11 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -20.5563 Å / Origin y: -16.8081 Å / Origin z: 6.8698 Å
111213212223313233
T-0.0542 Å20.0214 Å2-0.0083 Å2--0.062 Å2-0.0447 Å2---0.066 Å2
L2.5334 °2-0.8507 °20.2295 °2-1.247 °2-0.0702 °2--1.6886 °2
S-0.1233 Å °-0.2603 Å °0.1402 Å °0.0952 Å °0.1157 Å °-0.1025 Å °-0.0412 Å °0.0405 Å °0.0076 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る