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- PDB-6avw: Crystal structure of Arabidopsis thaliana SOBER1 L63A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6avw
タイトルCrystal structure of Arabidopsis thaliana SOBER1 L63A
要素Carboxylesterase SOBER1
キーワードHYDROLASE / alpha/beta hydrolase / plant deacetylase / hypersensitive response
機能・相同性
機能・相同性情報


short-chain carboxylesterase activity / regulation of plant-type hypersensitive response / phosphatidic acid biosynthetic process / defense response to other organism / phospholipase A2 activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素 / carboxylic ester hydrolase activity / fatty acid metabolic process / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
: / Phospholipase/carboxylesterase/thioesterase / Phospholipase/Carboxylesterase / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Carboxylesterase SOBER1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.14449449385 Å
データ登録者Burger, M. / Willige, B.C. / Chory, J.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: A hydrophobic anchor mechanism defines a deacetylase family that suppresses host response against YopJ effectors.
著者: Burger, M. / Willige, B.C. / Chory, J.
履歴
登録2017年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxylesterase SOBER1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9801
ポリマ－24,9801
非ポリマー00
水1,874104
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.590, 51.550, 76.010
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Carboxylesterase SOBER1 / Phospholipase A2 SOBER1 / Protein SUPPRESSOR OF AVRBST-ELICITED RESISTANCE 1


分子量: 24980.492 Da / 分子数: 1 / 変異: L63A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: SOBER1, At4g22305 / プラスミド: pGEX4T3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q84WK4, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.2 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 2% (v/v) PEG 400, 2 M Ammonium sulfate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月2日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→42.67 Å / Num. obs: 10296 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 26.6700938185 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.1427 / Net I/σ(I): 11.31
反射 シェル解像度: 2.14→2.22 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.5133 / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / Num. unique obs: 1013 / CC1/2: 0.918

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.10.1_2155)精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
iMOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6AVV

6avv


解像度: 2.14449449385→42.6637328517 Å / SU ML: 0.143629684421 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.3379039537 / 位相誤差: 22.3510265789
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225902830899 515 5.00583203733 %
Rwork0.18777063894 --
obs0.189700656712 10288 99.8737986603 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 27.2234603403 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14449449385→42.6637328517 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1610 0 0 104 1714
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002542277367221655
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5800594154872253
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0426384951318248
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00471320659064290
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4401817049975
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1445-2.36030.2619665808241260.1867213678662395X-RAY DIFFRACTION99.881141046
2.3603-2.70180.2765691266951260.2023641104372410X-RAY DIFFRACTION99.803227076
2.7018-3.40370.227836095331270.1912299508382427X-RAY DIFFRACTION99.9217527387
3.4037-42.67220.1983670714071360.1811598341842541X-RAY DIFFRACTION99.9253452781

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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