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万見
- PDB-6fx4: Disulfide between E3 HECT ligase Smurf2 and Ubiquitin G76C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fx4
タイトルDisulfide between E3 HECT ligase Smurf2 and Ubiquitin G76C
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2
  • Polyubiquitin-B
キーワードLIGASE / E3 HECT ligase / Ubiquitin transfer
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of trophoblast cell migration / Signaling by BMP / HECT-type E3 ubiquitin transferase / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule ...regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of trophoblast cell migration / Signaling by BMP / HECT-type E3 ubiquitin transferase / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / SMAD binding / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of BMP signaling pathway / ubiquitin ligase complex / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / neuron projection morphogenesis / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / regulation of mitochondrial membrane potential / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / positive regulation of protein ubiquitination / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex
類似検索 - 分子機能
Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) ...Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Jaeckl, M. / Holdermann, I. / Wiesner, S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2018
タイトル: beta-Sheet Augmentation Is a Conserved Mechanism of Priming HECT E3 Ligases for Ubiquitin Ligation.
著者: Jackl, M. / Stollmaier, C. / Strohaker, T. / Hyz, K. / Maspero, E. / Polo, S. / Wiesner, S.
履歴
登録2018年3月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: audit_author
改定 1.22018年8月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_src_gen / struct ...entity_src_gen / struct / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site_gen
Item: _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene ..._entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _struct.title / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_site_gen.auth_asym_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.auth_seq_id / _struct_site_gen.label_asym_id / _struct_site_gen.label_comp_id / _struct_site_gen.label_seq_id / _struct_site_gen.symmetry
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2
B: Polyubiquitin-B
C: E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2
D: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3206
ポリマ－45,1354
非ポリマー1842
水1,51384
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6603
ポリマ－22,5682
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10140 Å2
手法PISA
2
C: E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2
D: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6603
ポリマ－22,5682
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1760 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.630, 45.950, 70.460
Angle α, β, γ (deg.)108.920, 94.430, 106.750
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and resid 2 through 116)
21(chain C and resid 2 through 116)
12chain B
22chain D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and resid 2 through 116)A2 - 116
211(chain C and resid 2 through 116)C2 - 116
112chain BB1 - 76
212chain DD1 - 76

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase SMURF2 / hSMURF2 / HECT-type E3 ubiquitin transferase SMURF2 / SMAD ubiquitination regulatory factor 2 / ...hSMURF2 / HECT-type E3 ubiquitin transferase SMURF2 / SMAD ubiquitination regulatory factor 2 / SMAD-specific E3 ubiquitin-protein ligase 2


分子量: 13944.820 Da / 分子数: 2 / 変異: C646A, C706N, C743S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMURF2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HAU4, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8622.922 Da / 分子数: 2 / 変異: G76C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 1.36M tri-Sodium citrat pH6.5, 15% (v/v) Glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.998 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→42.341 Å / Num. all: 18696 / Num. obs: 18696 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 28.89 Å2 / Rpim(I) all: 0.17 / Rrim(I) all: 0.254 / Rsym value: 0.185 / Net I/av σ(I): 4 / Net I/σ(I): 3.4 / Num. measured all: 36906
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
2.3-2.4220.7331.127030.7651.140.73395.7
2.42-2.5720.5551.425570.5670.8470.55597.2
2.57-2.751.90.5331.424030.4690.7020.53397.1
2.75-2.971.90.3652.222830.330.4940.36597.9
2.97-3.2520.255320760.2350.350.25598
3.25-3.6420.1674.518820.1560.2330.16798.3
3.64-4.21.90.1096.416840.1010.150.10998.1
4.2-5.1420.076914110.0720.1070.07698.7
5.14-7.2720.0898.110930.0850.1270.08998.6
7.27-42.34120.04115.16040.0410.0620.04199.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation4.81 Å19.57 Å
Translation4.81 Å19.57 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1zvd, 4bbn

1zvd

4bbn


解像度: 2.5→19.566 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 26.18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 734 5 %
Rwork0.1873 --
obs0.1899 14670 98.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 107.52 Å2 / Biso mean: 39.1772 Å2 / Biso min: 9.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→19.566 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3108 0 12 84 3204
Biso mean--40.48 31.99 -
残基数----385
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023181
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5684296
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043480
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004552
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0661941
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1098X-RAY DIFFRACTION7.112TORSIONAL
12C1098X-RAY DIFFRACTION7.112TORSIONAL
21B754X-RAY DIFFRACTION7.112TORSIONAL
22D754X-RAY DIFFRACTION7.112TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5001-2.69260.33071460.2572775292198
2.6926-2.96280.30031480.23712810295898
2.9628-3.38960.24981460.20422768291498
3.3896-4.26320.21181470.16752791293899
4.2632-19.56650.19861470.15122792293999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.23290.1158-0.05842.96240.54551.3297-0.10680.17590.0116-0.31110.02120.3715-0.0359-0.05870.06380.1884-0.0273-0.01490.18280.00060.2165-17.5752-37.849710.4096
20.9104-0.01680.10021.1418-0.11353.14610.0353-0.2752-0.09820.3431-0.02850.0110.36140.38530.00730.45990.00220.0020.35180.05510.2779-8.0493-42.038336.0733
32.92880.28760.54882.29170.25711.62840.0514-0.15240.0170.07040.0223-0.11410.10220.006-0.05390.1727-0.00070.0090.1881-0.0190.24080.633-18.925921.545
41.1038-0.0166-0.12990.73450.19653.70920.00110.44240.1052-0.4119-0.01720.07230.1261-0.78890.050.4444-0.0182-0.00440.48520.00520.2693-8.9054-13.019-3.3228
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 1 through 116)A1 - 116
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 1 through 76)B1 - 76
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 2 through 118)C2 - 118
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 1 through 76)D1 - 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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