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万見
- PDB-6fwd: Crystal structure of human transthyretin double mutant R34G/T119M... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fwd
タイトルCrystal structure of human transthyretin double mutant R34G/T119M at pH 5.5
要素Transthyretin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Amyloid / Gatekeeper / Aggregation / Stability
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.576 Å
データ登録者Esperante, S. / Ventura, S. / Reverter, D. / Varejao, N.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Disease-associated mutations impacting BC-loop flexibility trigger long-range transthyretin tetramer destabilization and aggregation.
著者: Esperante, S.A. / Varejao, N. / Pinheiro, F. / Sant'Anna, R. / Luque-Ortega, J.R. / Alfonso, C. / Sora, V. / Papaleo, E. / Rivas, G. / Reverter, D. / Ventura, S.
履歴
登録2018年3月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4152
ポリマ－27,4152
非ポリマー00
水3,855214
1
A: Transthyretin
B: Transthyretin

A: Transthyretin
B: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8294
ポリマ－54,8294
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,y,-z1
Buried area6410 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area19520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.127, 63.958, 85.978
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-298-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Transthyretin / ATTR / Prealbumin / TBPA


分子量: 13707.311 Da / 分子数: 2 / 変異: R34G, T119M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTR, PALB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02766
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.89 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 7% glycerol, 1.3 M sodium citrate, pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.576→63.958 Å / Num. obs: 31271 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 7.4 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.122 / Net I/σ(I): 15.7 / Num. measured all: 232010
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.576-1.5817.71.33126353420.6830.5261.4332.798.3
7.31-63.9586.20.04725184090.9970.0210.05236.6100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER1.7.3-928位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1F41

1f41


解像度: 1.576→51.317 Å / FOM work R set: 0.8465 / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.99 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2288 1555 4.99 %
Rwork0.1972 29615 -
obs0.1987 31170 92.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.231 Å2 / ksol: 0.374 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 74.58 Å2 / Biso mean: 23.28 Å2 / Biso min: 10.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2332 Å20 Å2-0 Å2
2--5.6517 Å2-0 Å2
3----4.4185 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.576→51.317 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1769 0 0 214 1983
Biso mean---34.32 -
残基数----230
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0161828
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6812495
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.124283
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011318
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.356641
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5757-1.62660.34191600.29242830299099
1.6266-1.68470.34261620.279728242986100
1.6847-1.75220.31651510.253828723023100
1.7522-1.8320.22951480.218828362984100
1.832-1.92850.25321050.19922507261286
1.9285-2.04940.22741100.18972193230376
2.0494-2.20760.21191440.188728703014100
2.2076-2.42980.21251340.1882465259985
2.4298-2.78130.23351220.19362330245280
2.7813-3.50410.211440.18612819296395
3.5041-51.34380.21221750.1843069324499
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -22.5871 Å / Origin y: -15.8698 Å / Origin z: -12.9178 Å
111213212223313233
T0.1189 Å2-0.0027 Å2-0.0026 Å2-0.1482 Å2-0.0001 Å2--0.122 Å2
L0.5615 °20.0964 °20.0778 °2-0.8627 °2-0.0164 °2--0.8793 °2
S-0.0137 Å °0.0887 Å °-0.0158 Å °-0.0311 Å °0.0364 Å °-0.0248 Å °0.0455 Å °-0.016 Å °-0.0215 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA10 - 125
2X-RAY DIFFRACTION1allB10 - 125
3X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 214

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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