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Yorodumi- PDB-6fuz: Crystal structure of the TPR domain of KLC1 in complex with the C... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6fuz | ||||||
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Title | Crystal structure of the TPR domain of KLC1 in complex with the C-terminal peptide of JIP1 | ||||||
Components |
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Keywords | MOTOR PROTEIN / Protein complex / nanobody / cargo recognition | ||||||
Function / homology | Function and homology information RHO GTPases activate KTN1 / membrane-bounded organelle / Kinesins / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / protein localization to synapse / MHC class II antigen presentation / axo-dendritic transport / stress granule disassembly / ciliary rootlet / kinesin complex ...RHO GTPases activate KTN1 / membrane-bounded organelle / Kinesins / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / protein localization to synapse / MHC class II antigen presentation / axo-dendritic transport / stress granule disassembly / ciliary rootlet / kinesin complex / microtubule-based movement / kinesin binding / tubulin binding / intracellular protein transport / growth cone / cytoplasmic vesicle / vesicle / microtubule / cell adhesion / neuron projection / axon / neuronal cell body / membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) Homo sapiens (human) Lama glama (llama) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 2.7 Å | ||||||
Authors | Pernigo, S. / Dodding, M.P. / Steiner, R.A. | ||||||
Funding support | United Kingdom, 1items
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Citation | Journal: Elife / Year: 2018 Title: Structural basis for isoform-specific kinesin-1 recognition of Y-acidic cargo adaptors. Authors: Pernigo, S. / Chegkazi, M.S. / Yip, Y.Y. / Treacy, C. / Glorani, G. / Hansen, K. / Politis, A. / Bui, S. / Dodding, M.P. / Steiner, R.A. #1: Journal: Science / Year: 2013 Title: Structural basis for kinesin-1:cargo recognition. Authors: Pernigo, S. / Lamprecht, A. / Steiner, R.A. / Dodding, M.P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6fuz.cif.gz | 169.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6fuz.ent.gz | 135.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6fuz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6fuz_validation.pdf.gz | 454.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6fuz_full_validation.pdf.gz | 461.7 KB | Display | |
Data in XML | 6fuz_validation.xml.gz | 15.4 KB | Display | |
Data in CIF | 6fuz_validation.cif.gz | 20.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fu/6fuz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fu/6fuz | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 37301.824 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Chains A is a chimeric construct of TPR domain of KLC1 and J the C-terminal peptide of JIP1 fused via a (TGS)10 linker.,Chains A is a chimeric construct of TPR domain of KLC1 and J the C- ...Details: Chains A is a chimeric construct of TPR domain of KLC1 and J the C-terminal peptide of JIP1 fused via a (TGS)10 linker.,Chains A is a chimeric construct of TPR domain of KLC1 and J the C-terminal peptide of JIP1 fused via a (TGS)10 linker. Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse), (gene. exp.) Homo sapiens (human) Gene: Klc1, Kns2, MAPK8IP1, IB1, JIP1, PRKM8IP / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / References: UniProt: Q5UE59, UniProt: O88447*PLUS |
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#2: Antibody | Mass: 13395.817 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Lama glama (llama) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Variant (production host): WK6 |
#3: Chemical | ChemComp-GOL / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.44 Å3/Da / Density % sol: 49.58 % |
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Crystal grow | Temperature: 291.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.04 M potassium phosphate monobasic, 16% PEG8000, 20% glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PETRA III, EMBL c/o DESY / Beamline: P14 (MX2) / Wavelength: 0.9763 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Oct 27, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9763 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→45.18 Å / Num. obs: 13229 / % possible obs: 98.6 % / Redundancy: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 94.37 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rpim(I) all: 0.047 / Net I/σ(I): 11.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.83 Å / Rmerge(I) obs: 1.176 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 1747 / CC1/2: 0.584 / Rpim(I) all: 1.067 / % possible all: 98.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 2.7→45.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 1.024 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.822 / SU Rfree Blow DPI: 0.32 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.333
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Displacement parameters | Biso mean: 113.06 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.48 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 2.7→45.18 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.7→2.92 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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