+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2wtz | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | MurE ligase of Mycobacterium Tuberculosis | ||||||
Components | UDP-N-ACETYLMURAMOYL-L-ALANYL-D-GLUTAMATE--2,6-DIAMINOPIMELATE LIGASE | ||||||
Keywords | LIGASE / NUCLEOTIDE-BINDING / PEPTIDOGLYCAN SYNTHESIS / MURE / CELL SHAPE / CELL CYCLE / MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS / CELL WALL BIOGENESIS/DEGRADATION / ATP-BINDING / PEPTIDOGLYCAN / CELL DIVISION | ||||||
Function / homology | Function and homology information UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanyl-D-glutamate-2,6-diaminopimelate ligase / UDP-N-acetylmuramoylalanyl-D-glutamate-2,6-diaminopimelate ligase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / cell cycle / cell division / magnesium ion binding / ATP binding / plasma membrane ...UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanyl-D-glutamate-2,6-diaminopimelate ligase / UDP-N-acetylmuramoylalanyl-D-glutamate-2,6-diaminopimelate ligase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / cell cycle / cell division / magnesium ion binding / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3 Å | ||||||
Authors | Basavannacharya, C. / Robertson, G. / Munshi, T. / Keep, N.H. / Bhakta, S. | ||||||
Citation | Journal: Tuberculosis(Edinb.) / Year: 2010 Title: ATP-Dependent Mure Ligase in Mycobacterium Tuberculosis: Biochemical and Structural Characterisation. Authors: Basavannacharya, C. / Robertson, G. / Munshi, T. / Keep, N.H. / Bhakta, S. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2wtz.cif.gz | 350.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb2wtz.ent.gz | 283 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2wtz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2wtz_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 2wtz_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | Display | |
Data in XML | 2wtz_validation.xml.gz | 70 KB | Display | |
Data in CIF | 2wtz_validation.cif.gz | 91.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wt/2wtz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wt/2wtz | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1e8cS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
4 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
|
-Components
#1: Protein | Mass: 55454.625 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (bacteria) / Strain: H37RV / Plasmid: PET28BPLUS / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)/PLYSS References: UniProt: P65477, UniProt: P9WJL3*PLUS, UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanyl-D-glutamate-2,6-diaminopimelate ligase #2: Chemical | ChemComp-UAG / #3: Chemical | ChemComp-MG / |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.96 Å3/Da / Density % sol: 37.4 % / Description: NONE |
---|---|
Crystal grow | pH: 8.5 / Details: 0.35 M MGCL2, 0.1 M TRIS PH 8.5, 16% PEG 8000. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I03 / Wavelength: 0.9763 |
Detector | Type: ADSC CCD / Detector: CCD / Date: Dec 9, 2008 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9763 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3→56.3 Å / Num. obs: 33536 / % possible obs: 91.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 62.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 11.1 |
Reflection shell | Resolution: 3→3.16 Å / Redundancy: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 93.7 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1E8C Resolution: 3→74.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.873 / SU B: 39.066 / SU ML: 0.341 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.524 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. THE THIRD DOMAINS OF CHAINS C AND D (379-535) ARE SIGNIFICANTLY DISORDERED AND ONLY PARTIALLY MODELLED.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 15.811 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3→74.16 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|