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Yorodumi- PDB-6fv0: Crystal structure of the TPR domain of KLC1 in complex with the C... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6fv0 | ||||||
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Title | Crystal structure of the TPR domain of KLC1 in complex with the C-terminal peptide of torsinA | ||||||
Components |
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Keywords | MOTOR PROTEIN / Protein complex / nanobody / cargo recognition | ||||||
Function / homology | Function and homology information : / RHO GTPases activate KTN1 / nuclear membrane organization / extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane / membrane-bounded organelle / organelle organization / Kinesins / regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / nuclear envelope organization / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic ...: / RHO GTPases activate KTN1 / nuclear membrane organization / extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane / membrane-bounded organelle / organelle organization / Kinesins / regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / nuclear envelope organization / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / intermediate filament cytoskeleton organization / protein deneddylation / regulation of protein localization to cell surface / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / protein localization to synapse / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / misfolded protein binding / MHC class II antigen presentation / axo-dendritic transport / : / stress granule disassembly / ciliary rootlet / wound healing, spreading of cells / synaptic vesicle transport / kinesin complex / microtubule-based movement / chaperone cofactor-dependent protein refolding / kinesin binding / protein localization to nucleus / chaperone-mediated protein folding / cytoskeletal protein binding / tubulin binding / secretory granule / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on acid anhydrides to facilitate cellular and subcellular movement / intracellular protein transport / cytoplasmic vesicle membrane / neuron projection development / unfolded protein binding / synaptic vesicle / nuclear envelope / growth cone / cytoplasmic vesicle / nuclear membrane / response to oxidative stress / vesicle / microtubule / cytoskeleton / cell adhesion / neuron projection / axon / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / neuronal cell body / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) Lama glama (llama) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.29 Å | ||||||
Authors | Pernigo, S. / Dodding, M.P. / Steiner, R.A. | ||||||
Funding support | United Kingdom, 1items
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Citation | Journal: Elife / Year: 2018 Title: Structural basis for isoform-specific kinesin-1 recognition of Y-acidic cargo adaptors. Authors: Pernigo, S. / Chegkazi, M.S. / Yip, Y.Y. / Treacy, C. / Glorani, G. / Hansen, K. / Politis, A. / Bui, S. / Dodding, M.P. / Steiner, R.A. #1: Journal: Science / Year: 2013 Title: Structural basis for kinesin-1:cargo recognition. Authors: Pernigo, S. / Lamprecht, A. / Steiner, R.A. / Dodding, M.P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6fv0.cif.gz | 174.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6fv0.ent.gz | 138.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6fv0.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fv/6fv0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fv/6fv0 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6fuzSC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 37448.996 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Chain A is a fusion in a chimeric construct of TPR domain of KLC1 and the C-terminal peptide of torsinA via a (TGS)10 linker. Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Klc1, Kns2, Tor1a, Dyt1 / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) References: UniProt: Q5UE59, UniProt: Q9ER39, UniProt: O88447*PLUS, Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on acid anhydrides to facilitate cellular and subcellular movement |
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#2: Antibody | Mass: 13395.817 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Lama glama (llama) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Variant (production host): WK6 |
#3: Chemical | ChemComp-PEG / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.34 Å3/Da / Density % sol: 47.46 % |
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Crystal grow | Temperature: 291.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 / Details: 0.1 M Hepes pH 7.5, 30% propan-2-ol, 20% PEG4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04 / Wavelength: 0.9795 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 29, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.29→52.5 Å / Num. obs: 21275 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 48.42 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rpim(I) all: 0.04 / Net I/σ(I): 9 |
Reflection shell | Resolution: 2.29→2.33 Å / Redundancy: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.832 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1021 / CC1/2: 0.741 / Rpim(I) all: 0.52 / % possible all: 93.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6FUZ Resolution: 2.29→52.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.291 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.281 / SU Rfree Blow DPI: 0.212 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.217
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Displacement parameters | Biso mean: 65.81 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.35 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 2.29→52.5 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.29→2.4 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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