[日本語] English
万見
- PDB-6fpg: Structure of the Ustilago maydis chorismate mutase 1 in complex w... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fpg
タイトルStructure of the Ustilago maydis chorismate mutase 1 in complex with a Zea mays kiwellin
要素
  • Chromosome 16, whole genome shotgun sequence
  • Ripening-related protein 3
キーワードCELL INVASION / Smut disease / kiwellin / chorismate
機能・相同性
機能・相同性情報


modulation by host of symbiont process / effector-mediated suppression of host salicylic acid-mediated innate immune signaling / host apoplast / chorismate metabolic process / chorismate mutase / chorismate mutase activity / apoplast / enzyme inhibitor activity / host cell cytosol / aromatic amino acid family biosynthetic process ...modulation by host of symbiont process / effector-mediated suppression of host salicylic acid-mediated innate immune signaling / host apoplast / chorismate metabolic process / chorismate mutase / chorismate mutase activity / apoplast / enzyme inhibitor activity / host cell cytosol / aromatic amino acid family biosynthetic process / defense response to fungus / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Kiwellin-like / Chorismate mutase, AroQ class superfamily, eukaryotic / Chorismate mutase type II superfamily / RlpA-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Secreted chorismate mutase / Kiwellin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Ustilago maydis (菌類)
Zea mays (トウモロコシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Altegoer, F. / Steinchen, W. / Bange, G.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: A kiwellin disarms the metabolic activity of a secreted fungal virulence factor.
著者: Han, X. / Altegoer, F. / Steinchen, W. / Binnebesel, L. / Schuhmacher, J. / Glatter, T. / Giammarinaro, P.I. / Djamei, A. / Rensing, S.A. / Reissmann, S. / Kahmann, R. / Bange, G.
履歴
登録2018年2月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月23日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_close_contact ...pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
改定 1.22019年1月30日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32019年2月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
C: Chromosome 16, whole genome shotgun sequence
B: Chromosome 16, whole genome shotgun sequence
D: Ripening-related protein 3
E: Ripening-related protein 3
F: Chromosome 16, whole genome shotgun sequence
G: Chromosome 16, whole genome shotgun sequence
H: Ripening-related protein 3
I: Ripening-related protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,10012
ポリマ－199,3318
非ポリマー7684
水21,0961171
1
C: Chromosome 16, whole genome shotgun sequence
B: Chromosome 16, whole genome shotgun sequence
D: Ripening-related protein 3
E: Ripening-related protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,0506
ポリマ－99,6664
非ポリマー3842
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10140 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area35830 Å2
手法PISA
2
F: Chromosome 16, whole genome shotgun sequence
G: Chromosome 16, whole genome shotgun sequence
H: Ripening-related protein 3
I: Ripening-related protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,0506
ポリマ－99,6664
非ポリマー3842
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10020 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area36290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.507, 85.660, 95.785
Angle α, β, γ (deg.)96.16, 92.39, 90.37
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Chromosome 16, whole genome shotgun sequence


分子量: 31060.238 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ustilago maydis (strain 521 / FGSC 9021) (菌類)
遺伝子: UMAG_05731 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0D1DWQ2
#2: タンパク質
Ripening-related protein 3


分子量: 18772.604 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zea mays (トウモロコシ) / 遺伝子: 103626138, ZEAMMB73_Zm00001d013945 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1D6GNR3
#3: 化合物
ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.06 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.1 M sodium citrate pH 5.5, 15 % (w/v) PEG 6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→49 Å / Num. obs: 168279 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 2.9 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.472 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 16605 / CC1/2: 0.7 / % possible all: 95.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6FPF

6fpf


解像度: 1.8→48.497 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 24.08
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2164 8386 4.98 %
Rwork0.1865 --
obs0.188 168242 96.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→48.497 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12829 0 52 1172 14053
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00913157
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.20117886
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.8438478
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0632031
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082359
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.82050.35373020.31865200X-RAY DIFFRACTION95
1.8205-1.84190.31182720.29825241X-RAY DIFFRACTION95
1.8419-1.86430.31982870.2825303X-RAY DIFFRACTION96
1.8643-1.88790.30512840.27315165X-RAY DIFFRACTION95
1.8879-1.91280.29952630.2655343X-RAY DIFFRACTION95
1.9128-1.9390.26712810.24875255X-RAY DIFFRACTION96
1.939-1.96670.28412780.23915305X-RAY DIFFRACTION96
1.9667-1.9960.28192990.2285338X-RAY DIFFRACTION96
1.996-2.02720.27332910.23855237X-RAY DIFFRACTION96
2.0272-2.06050.25613140.23395290X-RAY DIFFRACTION96
2.0605-2.0960.25692550.22755318X-RAY DIFFRACTION96
2.096-2.13410.28832710.23315390X-RAY DIFFRACTION97
2.1341-2.17520.27712440.22275334X-RAY DIFFRACTION97
2.1752-2.21960.26482930.21335305X-RAY DIFFRACTION96
2.2196-2.26780.24732900.21065244X-RAY DIFFRACTION96
2.2678-2.32060.25212780.21135320X-RAY DIFFRACTION96
2.3206-2.37860.24232950.20545400X-RAY DIFFRACTION97
2.3786-2.44290.23742880.20925282X-RAY DIFFRACTION97
2.4429-2.51480.23492880.20085380X-RAY DIFFRACTION97
2.5148-2.5960.22532900.19485378X-RAY DIFFRACTION97
2.596-2.68870.18962960.1915319X-RAY DIFFRACTION97
2.6887-2.79640.23723030.19215298X-RAY DIFFRACTION97
2.7964-2.92360.22892910.19325325X-RAY DIFFRACTION97
2.9236-3.07770.25432350.19385396X-RAY DIFFRACTION97
3.0777-3.27050.21782510.19615456X-RAY DIFFRACTION98
3.2705-3.5230.21792960.1815378X-RAY DIFFRACTION98
3.523-3.87740.16662600.16325415X-RAY DIFFRACTION98
3.8774-4.43810.16332490.14455363X-RAY DIFFRACTION97
4.4381-5.59030.17672610.14415471X-RAY DIFFRACTION99
5.5903-48.51450.16762810.14985407X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 30.9881 Å / Origin y: -6.8305 Å / Origin z: -14.7153 Å
111213212223313233
T0.1717 Å2-0.0365 Å2-0.0187 Å2-0.1694 Å20.0186 Å2--0.1921 Å2
L0.2914 °2-0.1992 °2-0.1585 °2-0.1999 °20.1617 °2--0.3472 °2
S-0.038 Å °0.0119 Å °-0.0149 Å °0.0074 Å °0.0487 Å °-0.0092 Å °0.0231 Å °-0.0107 Å °0.0002 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る