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万見
- PDB-6fnu: Structure of S. cerevisiae Methylenetetrahydrofolate reductase 1,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fnu
タイトルStructure of S. cerevisiae Methylenetetrahydrofolate reductase 1, catalytic domain
要素Methylenetetrahydrofolate reductase 1メチレンテトラヒドロ葉酸還元酵素
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / reductase (還元酵素) / one carbon metabolism / TIM barrel (TIMバレル) / folate metabolism / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


methylenetetrahydrofolate reductase [NAD(P)H] / methylenetetrahydrofolate reductase (NADPH) activity / methylenetetrahydrofolate reductase (NADH) activity / methylenetetrahydrofolate reductase (NAD(P)H) activity / methionine biosynthetic process / tetrahydrofolate interconversion / FAD binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic-type methylenetetrahydrofolate reductase / Methylenetetrahydrofolate reductase-like / メチレンテトラヒドロ葉酸還元酵素 / TIM Barrel - #220 / FAD-linked oxidoreductase-like / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / Methylenetetrahydrofolate reductase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.56 Å
データ登録者Kopec, J. / Rembeza, E. / Bezerra, G.A. / Newman, J. / Bountra, C. / Froese, D.S. / Baumgartner, M. / Yue, W.W. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural basis for the regulation of human 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase by phosphorylation and S-adenosylmethionine inhibition.
著者: Froese, D.S. / Kopec, J. / Rembeza, E. / Bezerra, G.A. / Oberholzer, A.E. / Suormala, T. / Lutz, S. / Chalk, R. / Borkowska, O. / Baumgartner, M.R. / Yue, W.W.
履歴
登録2018年2月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methylenetetrahydrofolate reductase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5802
ポリマ－34,7951
非ポリマー7861
水4,648258
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area14000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.650, 54.530, 61.920
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Methylenetetrahydrofolate reductase 1 / メチレンテトラヒドロ葉酸還元酵素 / yeast MTHFR


分子量: 34794.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: MET12, YPL023C, LPB8C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P46151, methylenetetrahydrofolate reductase [NAD(P)H]
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M sodium/potassium tartrate, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92819 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92819 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.56→61.76 Å / Num. obs: 53602 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 8.1 % / Rpim(I) all: 0.066 / Rrim(I) all: 0.191 / Net I/σ(I): 11.4 / Num. measured all: 270864
反射 シェル解像度: 1.56→1.59 Å / 冗長度: 8.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. measured all: 12175 / Num. unique obs: 1643 / CC1/2: 0.523 / Rpim(I) all: 0.534 / Rrim(I) all: 1.593 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.56→22.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 3.46 / SU ML: 0.052 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.078 / ESU R Free: 0.07 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1904 2714 5.1 %RANDOM
Rwork0.1518 ---
obs0.1537 50840 98.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 64.46 Å2 / Biso mean: 19.947 Å2 / Biso min: 9.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.44 Å20 Å20 Å2
2--0.21 Å2-0 Å2
3----0.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.56→22.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2337 0 53 258 2648
Biso mean--23.38 34.65 -
残基数----296
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0192536
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022331
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4351.9983473
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9635419
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3955320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.6923.913115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.8415422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0591516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2390
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212799
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02522
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.25634867
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free21.5965173
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded6.3754879
LS精密化 シェル解像度: 1.56→1.6 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 201 -
Rwork0.261 3680 -
all-3881 -
obs--99.41 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.9622 Å / Origin y: 4.6623 Å / Origin z: 15.7046 Å
111213212223313233
T0.0171 Å2-0.0084 Å2-0.0021 Å2-0.0152 Å20.0005 Å2--0.0142 Å2
L0.2394 °2-0.1407 °2-0.208 °2-0.3476 °2-0.0272 °2--0.403 °2
S0.0229 Å °-0.0134 Å °-0.0043 Å °0.0024 Å °0.02 Å °0.0077 Å °-0.0158 Å °0.0003 Å °-0.0429 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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