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- PDB-6fln: Crystal structure of the human TRIM25 coiled-coil and PRYSPRY domains -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fln
タイトルCrystal structure of the human TRIM25 coiled-coil and PRYSPRY domains
要素E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
キーワードPROTEIN BINDING / Coiled-coil / PRYSPRY domain / TRIM proteins / E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / RIG-I binding / regulation of viral entry into host cell / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / response to vitamin D / TRAF6 mediated IRF7 activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway ...: / RIG-I binding / regulation of viral entry into host cell / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / response to vitamin D / TRAF6 mediated IRF7 activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / ligase activity / RSV-host interactions / TRAF6 mediated NF-kB activation / viral release from host cell / protein monoubiquitination / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein K48-linked ubiquitination / ERAD pathway / antiviral innate immune response / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / cellular response to leukemia inhibitory factor / Termination of translesion DNA synthesis / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Evasion by RSV of host interferon responses / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PKR-mediated signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / response to estrogen / Ovarian tumor domain proteases / cytoplasmic stress granule / Interferon gamma signaling / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / regulation of protein localization / TRAF3-dependent IRF activation pathway / response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / nuclear body / cadherin binding / innate immune response / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRIM25, PRY/SPRY domain / : / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain ...TRIM25, PRY/SPRY domain / : / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Cusack, S. / Lethier, M.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
ERC322586 フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Molecular mechanism of influenza A NS1-mediated TRIM25 recognition and inhibition.
著者: Koliopoulos, M.G. / Lethier, M. / van der Veen, A.G. / Haubrich, K. / Hennig, J. / Kowalinski, E. / Stevens, R.V. / Martin, S.R. / Reis E Sousa, C. / Cusack, S. / Rittinger, K.
履歴
登録2018年1月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
B: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
E: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,8653
ポリマ－150,8653
非ポリマー00
水00
1
A: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
B: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,5772
ポリマ－100,5772
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13040 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area38650 Å2
手法PISA
2
E: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25

E: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,5772
ポリマ－100,5772
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
Buried area12770 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area38360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.920, 89.920, 827.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22E
13B
23E

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERAA189 - 6284 - 443
21SERSERBB189 - 6284 - 443
12PROPROAA189 - 6294 - 444
22PROPROEC189 - 6294 - 444
13PROPROBB189 - 6294 - 444
23PROPROEC189 - 6294 - 444

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25 / Estrogen-responsive finger protein / RING finger protein 147 / RING-type E3 ubiquitin transferase / ...Estrogen-responsive finger protein / RING finger protein 147 / RING-type E3 ubiquitin transferase / RING-type E3 ubiquitin transferase TRIM25 / Tripartite motif-containing protein 25 / Ubiquitin/ISG15-conjugating enzyme TRIM25 / Zinc finger protein 147


分子量: 50288.484 Da / 分子数: 3 / 断片: coiled-coil and PRYSPRY domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM25, EFP, RNF147, ZNF147 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q14258, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）, RING-type E3 ubiquitin transferase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Protein at 10 mg/ml was mixed in 2:1 ratio with mother liquor containing 0.2 M sodium formate, 14% PEG 3350 and 0.1 M bis-Tris pH 6.5.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.072 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→137.85 Å / Num. obs: 24552 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.36 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rrim(I) all: 0.151 / Net I/σ(I): 8.18
反射 シェル解像度: 3.6→3.69 Å / 冗長度: 5.51 % / Rmerge(I) obs: 2.38 / CC1/2: 0.569 / Rrim(I) all: 2.64 / Χ2: 0.75 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Separate coiled-coil (PDB:4LTB) and PRYSPRY (PDB:6FLM) domains

4ltb

6flm


解像度: 3.6→137.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 75.375 / SU ML: 0.929 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.722 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31844 1255 5.1 %RANDOM
Rwork0.28717 ---
obs0.28877 23260 99.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 219.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.14 Å24.07 Å20 Å2
2--8.14 Å20 Å2
3----26.42 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.6→137.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8861 0 0 0 8861
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0199035
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028477
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0511.95412188
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.854319709
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.09251091
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.09324.129419
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.898151695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.3421557
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.21361
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.029859
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021826
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it9.11222.2234382
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other9.11122.2224381
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it15.17933.3285467
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other15.17833.3285468
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.01622.7444651
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other7.01522.7454652
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other12.46733.936721
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined20.94310258
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other20.94210259
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A222160.06
12B222160.06
21A222140.05
22E222140.05
31B223220.05
32E223220.05
LS精密化 シェル解像度: 3.602→3.695 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.538 69 -
Rwork0.583 1598 -
obs--97.31 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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