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- PDB-6fjf: Tubulin-FcMaytansine complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fjf
タイトルTubulin-FcMaytansine complex
要素
  • Stathmin-4
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta-2B chain
  • Tubulin tyrosine ligase
キーワードCELL CYCLE / TUBULIN FOLD / CYTOSKELETON / MICROTUBULE
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule / tubulin binding / cellular response to interleukin-4 / spindle microtubule / protein modification process ...tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule / tubulin binding / cellular response to interleukin-4 / spindle microtubule / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / neuron projection development / mitotic cell cycle / double-stranded RNA binding / microtubule cytoskeleton / growth cone / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / neuron projection / cilium / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #30 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Rossmann fold - #11480 / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Helix hairpin bin / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #30 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Rossmann fold - #11480 / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Helix hairpin bin / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. / ATP-grasp fold, A domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / ATP-grasp fold, B domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Dna Ligase; domain 1 / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix non-globular / Special / Helix Hairpins / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / FcMaytansine / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Tubulin tyrosine ligase / Stathmin-4 / Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.402 Å
データ登録者Menchon, G. / Prota, A.E. / Lucena Angell, D. / Bucher, P. / Mueller, R. / Paterson, I. / Diaz, J.F. / Altmann, K.-H. / Steinmetz, M.O.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号
Swiss National Science Foundation31003A_166608 スイス
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2018
タイトル: A fluorescence anisotropy assay to discover and characterize ligands targeting the maytansine site of tubulin.
著者: Menchon, G. / Prota, A.E. / Lucena-Agell, D. / Bucher, P. / Jansen, R. / Irschik, H. / Muller, R. / Paterson, I. / Diaz, J.F. / Altmann, K.H. / Steinmetz, M.O.
履歴
登録2018年1月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 2.02025年4月23日Group: Data collection / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details
Item: _chem_comp.formula

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta-2B chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta-2B chain
E: Stathmin-4
F: Tubulin tyrosine ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)266,09626
ポリマ-261,6316
非ポリマー4,46420
8,143452
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24590 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area80380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.373, 156.739, 180.956
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 4種, 6分子 ACBDEF

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain / 参照: UniProt: P81947
#2: タンパク質 Tubulin beta-2B chain


分子量: 49999.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain / 参照: UniProt: Q6B856
#3: タンパク質 Stathmin-4 / Stathmin-like protein B3 / RB3


分子量: 16844.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stmn4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63043
#4: タンパク質 Tubulin tyrosine ligase


分子量: 44378.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: TTL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E1BQ43

-
非ポリマー , 10種, 472分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#8: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#9: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#11: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C4H10O3
#12: 化合物 ChemComp-DKE / FcMaytansine


分子量: 1132.624 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C59H63ClN6O15
#13: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#14: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 452 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.52 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.7
詳細: 10 % PEG 4k, 16 % glycerol, 30 mM MgCl2, 30 mM CaCl2, and 100 mM 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid/imidazole

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.00036 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00036 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→49.6 Å / Num. obs: 116072 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.216 / Rrim(I) all: 0.234 / Net I/σ(I): 9.96
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 2.586 / Mean I/σ(I) obs: 0.75 / Num. unique obs: 8494 / CC1/2: 0.277 / Rrim(I) all: 2.814 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2863: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 4I4T
解像度: 2.402→49.547 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.97
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2575 5732 4.94 %
Rwork0.2005 --
obs0.2033 116054 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.402→49.547 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17362 0 278 453 18093
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00218074
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.54524510
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.72110781
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0422654
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043170
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.402-2.42930.44361960.37913633X-RAY DIFFRACTION100
2.4293-2.45790.36271950.34393603X-RAY DIFFRACTION100
2.4579-2.48790.37972060.33743657X-RAY DIFFRACTION100
2.4879-2.51930.3762070.32193594X-RAY DIFFRACTION100
2.5193-2.55250.35711850.31493627X-RAY DIFFRACTION100
2.5525-2.58750.3491720.29843646X-RAY DIFFRACTION100
2.5875-2.62440.36962260.30563622X-RAY DIFFRACTION100
2.6244-2.66360.34571890.29243649X-RAY DIFFRACTION100
2.6636-2.70520.32441970.28763617X-RAY DIFFRACTION100
2.7052-2.74960.35051850.28183731X-RAY DIFFRACTION100
2.7496-2.7970.31072050.27363539X-RAY DIFFRACTION100
2.797-2.84780.31971880.26713675X-RAY DIFFRACTION100
2.8478-2.90260.32631830.26173700X-RAY DIFFRACTION100
2.9026-2.96180.30881770.26183618X-RAY DIFFRACTION100
2.9618-3.02620.31011860.25293669X-RAY DIFFRACTION100
3.0262-3.09660.31911740.23963629X-RAY DIFFRACTION100
3.0966-3.1740.33111900.22393707X-RAY DIFFRACTION100
3.174-3.25980.27741680.22083694X-RAY DIFFRACTION100
3.2598-3.35570.26682060.2083643X-RAY DIFFRACTION100
3.3557-3.4640.25641880.20223654X-RAY DIFFRACTION100
3.464-3.58780.26361880.18783719X-RAY DIFFRACTION100
3.5878-3.73140.24262050.18083700X-RAY DIFFRACTION100
3.7314-3.90120.2241720.16263644X-RAY DIFFRACTION100
3.9012-4.10670.20181840.15693686X-RAY DIFFRACTION100
4.1067-4.36390.19531840.1543743X-RAY DIFFRACTION100
4.3639-4.70060.19081820.13783713X-RAY DIFFRACTION100
4.7006-5.17320.22321650.14643757X-RAY DIFFRACTION100
5.1732-5.92070.2382020.1763740X-RAY DIFFRACTION100
5.9207-7.45540.24772020.1853813X-RAY DIFFRACTION100
7.4554-49.55730.18962250.1553900X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.415-0.256-0.43613.61111.3832.5310.02620.05290.2108-0.43640.3249-0.4271-0.65140.4815-0.30290.5073-0.14510.09250.5061-0.16310.423831.526885.755652.8666
22.19480.16860.72433.29241.05594.26910.0657-0.12240.13080.3352-0.04740.1631-0.3651-0.0608-0.0320.40270.01070.08440.3438-0.07780.370516.973286.090170.7339
31.21520.1132-0.23992.96083.05944.52210.01920.0744-0.17920.60260.1729-0.35510.52240.5947-0.18270.42150.1115-0.04780.3554-0.07030.461229.553461.693861.6124
42.1651-0.3483-0.47983.19820.82952.67740.09610.19020.2744-0.2580.0188-0.0101-0.44330.0777-0.11690.2989-0.00390.01270.4127-0.06570.350221.410360.778421.1364
52.1054-0.13050.04791.67161.0572.8915-0.1603-0.0738-0.01550.1156-0.03740.2659-0.1036-0.67150.18260.33450.02390.02450.4894-0.12580.40687.403459.656938.5719
60.0416-0.597-0.38464.60184.0433.5742-0.0263-0.0129-0.14170.6516-0.01640.07940.86890.27590.0060.40780.0302-0.02230.4187-0.03240.395222.670837.397330.9985
71.0383-0.3653-0.18542.28610.15991.6093-0.01640.13680.1127-0.17970.0797-0.0618-0.12830.056-0.05510.2413-0.06420.02260.3422-0.0420.294219.901332.3889-11.5582
81.1823-0.38910.59071.20640.77252.42060.0034-0.11970.1320.0672-0.13630.23360.0489-0.39660.12620.2752-0.05290.03350.3754-0.04030.37882.336830.82593.5483
92.3041-2.1006-2.20153.41443.81065.9192-0.1029-0.1085-0.0620.4160.1538-0.05230.53920.2349-0.06890.28830.023-0.01070.2495-0.00130.310922.234610.4822.2586
102.1863-0.3114-0.22873.08520.20321.7066-0.08690.5102-0.0759-0.50180.1297-0.20830.2160.1513-0.03420.5045-0.06670.08250.6016-0.1310.336623.84721.9896-39.7039
111.408-0.2935-0.59711.8250.90152.7019-0.13220.3264-0.1832-0.1680.00870.16950.3614-0.44250.1210.4322-0.08990.01980.4526-0.09160.33727.3837-0.9223-24.6225
122.6724-1.881-3.4792.54133.09015.9198-0.29670.2285-0.59120.02360.1991-0.2631.09120.41860.13370.780.04260.08350.5414-0.20380.648928.3364-18.9899-26.3753
132.7993-1.77650.5148.7757-4.8882.8883-0.1638-0.2429-0.06091.6533-0.1378-0.0956-0.32840.66190.18690.9146-0.03020.04440.6784-0.14410.463725.481294.589584.2024
141.76973.84443.8957.24097.72748.2450.2898-0.20260.11250.50060.3237-0.56020.49790.3324-0.57880.37390.07580.01770.7475-0.28440.752943.447455.039334.188
15-0.0938-1.413-1.65764.61735.61425.7154-0.10330.0034-0.05530.30980.187-0.11280.44410.3464-0.27120.66460.0910.08160.7871-0.26490.720942.58965.5864-19.8226
162.43481.9491-0.35935.67411.7183.5169-0.5450.4441-0.6446-0.59430.2785-0.17241.253-0.53020.20350.9656-0.16540.15880.5898-0.15810.5616.420154.109169.7882
172.104-0.1503-0.19283.1632-0.96033.330.019-0.7483-0.52930.7348-0.4156-0.80140.32161.60150.39250.81760.1748-0.09521.18230.25160.77815.387557.0292105.2674
182.42610.7709-1.96812.0776-0.61312.122-0.48140.0004-0.62330.23110.2085-0.02670.8929-0.10250.07510.8462-0.0040.14170.39040.02550.6055-1.363552.987993.4942
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 205)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 206 through 381)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 382 through 436)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 2 through 205)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 206 through 381)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 382 through 436)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 1 through 205)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 206 through 381)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 382 through 440)
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 2 through 205)
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 206 through 381)
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 382 through 436)
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'E' and (resid 7 through 28)
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'E' and (resid 45 through 89)
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'E' and (resid 90 through 144)
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'F' and (resid 1 through 66)
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'F' and (resid 67 through 198)
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'F' and (resid 199 through 384)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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