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- PDB-6fhp: DAIP in complex with a C-terminal fragment of thermolysin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fhp
タイトルDAIP in complex with a C-terminal fragment of thermolysin
要素
  • Dispase autolysis-inducing protein
  • Thermolysin
キーワードANTIMICROBIAL PROTEIN / Dispase autolysis-inducing protein / neutral metalloproteases / protease twisting / conformation analysis
機能・相同性
機能・相同性情報


thermolysin / metalloendopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain / Thermolysin metallopeptidase, alpha-helical domain / Fungalysin/Thermolysin Propeptide Motif / Neutral Protease Domain 2 ...PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain / Thermolysin metallopeptidase, alpha-helical domain / Fungalysin/Thermolysin Propeptide Motif / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Thermolysin / Dispase autolysis-inducing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces mobaraensis (バクテリア)
Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.703 Å
データ登録者Schmelz, S. / Fiebig, D. / Fuchsbauer, H.L. / Blankenfeldt, W. / Scrima, A.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Helmholtz AssociationVH-NG-727 ドイツ
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2018
タイトル: Destructive twisting of neutral metalloproteases: the catalysis mechanism of the Dispase autolysis-inducing protein from Streptomyces mobaraensis DSM 40487.
著者: Fiebig, D. / Storka, J. / Roeder, M. / Meyners, C. / Schmelz, S. / Blankenfeldt, W. / Scrima, A. / Kolmar, H. / Fuchsbauer, H.L.
履歴
登録2018年1月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dispase autolysis-inducing protein
B: Dispase autolysis-inducing protein
C: Thermolysin
D: Thermolysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,3374
ポリマ－84,3374
非ポリマー00
水16,718928
1
A: Dispase autolysis-inducing protein
C: Thermolysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1682
ポリマ－42,1682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area16110 Å2
手法PISA
2
B: Dispase autolysis-inducing protein
D: Thermolysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1682
ポリマ－42,1682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area16740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.070, 90.050, 69.070
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.040, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Dispase autolysis-inducing protein


分子量: 35536.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces mobaraensis (バクテリア)
遺伝子: daip / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84908
#2: タンパク質 Thermolysin / Neutral protease


分子量: 6631.481 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
Plasmid details: Sigma T7902 / 参照: UniProt: P43133, thermolysin
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 928 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.28 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 117 mM ammonium sulfate, 83.3 mM sodium acetate pH 5.6 and 25.3 % (w/v) PEG 1500

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54187 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2017年9月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→31.148 Å / Num. obs: 82461 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 2.778 % / Biso Wilson estimate: 20.71 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Rrim(I) all: 0.043 / Χ2: 1.021 / Net I/σ(I): 17.95 / Num. measured all: 229037 / Scaling rejects: 25
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.7-1.81.6840.4461.811995613315118470.670.63189
1.8-1.91.9670.2523.512024810684102920.880.34396.3
1.9-22.3470.1436.5519862867084620.9610.18797.6
2-2.52.9620.07813.687440225465251150.9920.09598.6
2.5-33.5430.04325.333981611297112370.9980.05199.5
3-43.5530.02442.0631739898389320.9990.02899.4
4-63.5430.01854.5916338465446110.9990.02299.1
6-103.4480.01854.935324155915440.9990.02199
10-31.1483.2110.01563.17135244942110.01793.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.66 Å37.56 Å
Translation3.66 Å37.56 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.8.0位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5fzp

5fzp


解像度: 1.703→31.148 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 24.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2263 4123 5 %
Rwork0.1857 78331 -
obs0.1877 82454 97.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 68.23 Å2 / Biso mean: 24.9945 Å2 / Biso min: 9.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.703→31.148 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5920 0 0 934 6854
Biso mean---33.73 -
残基数----805
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 29

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7031-1.72320.31951290.32172459258888
1.7232-1.74420.36581310.29232495262692
1.7442-1.76620.30581360.27772586272293
1.7662-1.78950.30041380.27582611274995
1.7895-1.8140.31041380.26192618275695
1.814-1.83990.29221390.24732652279196
1.8399-1.86740.25651400.24272665280597
1.8674-1.89650.24481400.22832655279597
1.8965-1.92760.26131410.2182675281697
1.9276-1.96090.27051430.21532718286198
1.9609-1.99650.31081420.22082700284298
1.9965-2.03490.26241440.21862725286998
2.0349-2.07640.27861400.21012673281398
2.0764-2.12160.2411450.20432745289099
2.1216-2.17090.25891430.20362720286398
2.1709-2.22520.27771440.2062738288299
2.2252-2.28530.25171420.20052706284898
2.2853-2.35260.24871460.19762764291099
2.3526-2.42850.28181440.21012732287699
2.4285-2.51520.26391450.20332761290699
2.5152-2.61590.21591440.19592737288199
2.6159-2.73490.24051450.188127462891100
2.7349-2.8790.22961460.188727862932100
2.879-3.05920.20811460.18227672913100
3.0592-3.29520.21211450.17362766291199
3.2952-3.62630.20681460.15722768291499
3.6263-4.150.18651460.144827732919100
4.15-5.22460.14661460.13052772291899
5.2246-31.15270.18141490.16152818296799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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