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万見
- PDB-6fdn: Rio2 structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fdn
タイトルRio2 structure
要素Serine/threonine-protein kinase RIO2
キーワードNUCLEAR PROTEIN / kinase / RIBOSOME / transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of ribosomal small subunit export from nucleus / positive regulation of rRNA processing / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / preribosome, small subunit precursor / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / maturation of SSU-rRNA / ribosomal small subunit biogenesis / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity ...positive regulation of ribosomal small subunit export from nucleus / positive regulation of rRNA processing / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / preribosome, small subunit precursor / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / maturation of SSU-rRNA / ribosomal small subunit biogenesis / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RIO kinase, conserved site / Serine/threonine-protein kinase Rio2 / RIO1/ZK632.3/MJ0444 family signature. / RIO2 kinase winged helix domain, N-terminal / Rio2, N-terminal / RIO kinase / RIO-like kinase / RIO1 family / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase RIO2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Fribourg, S.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR- RIBPRE40S フランス
引用ジャーナル: Rna Biol. / 年: 2019
タイトル: In vitro dimerization of human RIO2 kinase.
著者: Maurice, F. / Perebaskine, N. / Thore, S. / Fribourg, S.
履歴
登録2017年12月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月28日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell
Item: _reflns.pdbx_Rpim_I_all / _reflns_shell.pdbx_Rpim_I_all
改定 1.22019年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32019年10月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase RIO2
B: Serine/threonine-protein kinase RIO2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,2192
ポリマ－74,2192
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2960 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area24940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.592, 86.405, 121.544
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase RIO2 / RIO kinase 2


分子量: 37109.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RIOK2
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BVS4, non-specific serine/threonine protein kinase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.66 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Morpheus D2

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→70.42 Å / Num. obs: 47430 / % possible obs: 92.17 % / 冗長度: 88.49 % / Biso Wilson estimate: 87.14 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.0406 / Net I/σ(I): 13.81
反射 シェル解像度: 2.9→3.07 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.62 / Num. unique obs: 4662 / CC1/2: 0.744 / Rpim(I) all: 0.3545 / % possible all: 88.49

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.9→33.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.901 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.855 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.426
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 667 5.06 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.228 13179 92.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.461 Å20 Å20 Å2
2--7.9694 Å20 Å2
3----5.5085 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.44 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.9→33.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3924 0 0 0 3924
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0084014HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.035414HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1399SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes666HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4014HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.21
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22.03
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion503SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4343SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.13 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3014 155 5.85 %
Rwork0.2436 2493 -
all0.2469 2648 -
obs--91.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9540.36340.29292.4409-0.23041.5986-0.021-0.13780.070.11720.04450.04530.2305-0.1391-0.0235-0.2031-0.05340.0251-0.0433-0.0367-0.086618.4852-1.4174-10.0474
22.0718-1.4058-1.58451.83911.70532.4964-0.0022-0.0272-0.1081-0.0635-0.12680.18410.02210.08770.129-0.1789-0.0334-0.0374-0.19440.02630.04716.365-4.5672-29.3418
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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