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- PDB-6fcv: Structure of the human DDB1-CSA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fcv
タイトルStructure of the human DDB1-CSA complex
要素
  • DNA damage-binding protein 1
  • DNA excision repair protein ERCC-8
キーワードPROTEIN BINDING / DNA DAMAGE RESPONSE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of transcription-coupled nucleotide-excision repair / nucleotide-excision repair complex / single strand break repair / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont ...regulation of transcription-coupled nucleotide-excision repair / nucleotide-excision repair complex / single strand break repair / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cullin family protein binding / viral release from host cell / response to X-ray / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / transcription-coupled nucleotide-excision repair / response to UV / protein autoubiquitination / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of DNA repair / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / nuclear matrix / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / rhythmic process / site of double-strand break / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / response to oxidative stress / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA excision repair protein Rad28/ERCC8/Ckn1/ATCSA-1 / DNA polymerase; domain 1 - #910 / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller ...DNA excision repair protein Rad28/ERCC8/Ckn1/ATCSA-1 / DNA polymerase; domain 1 - #910 / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / DNA polymerase; domain 1 / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA excision repair protein ERCC-8 / DNA damage-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.92 Å
データ登録者Meulenbroek, E.M. / Pannu, N.S.
資金援助 オランダ, 2件
組織認可番号国
NWOTOP Talent-021.002.024 オランダ
NWOVIDI-700.55.425 オランダ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: TRiC controls transcription resumption after UV damage by regulating Cockayne syndrome protein A.
著者: Pines, A. / Dijk, M. / Makowski, M. / Meulenbroek, E.M. / Vrouwe, M.G. / van der Weegen, Y. / Baltissen, M. / French, P.J. / van Royen, M.E. / Luijsterburg, M.S. / Mullenders, L.H. / ...著者: Pines, A. / Dijk, M. / Makowski, M. / Meulenbroek, E.M. / Vrouwe, M.G. / van der Weegen, Y. / Baltissen, M. / French, P.J. / van Royen, M.E. / Luijsterburg, M.S. / Mullenders, L.H. / Vermeulen, M. / Vermeulen, W. / Pannu, N.S. / van Attikum, H.
履歴
登録2017年12月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage-binding protein 1
B: DNA excision repair protein ERCC-8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,6962
ポリマ－175,6962
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4430 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area59640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.790, 140.790, 249.331
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 DNA damage-binding protein 1 / DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / ...DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / HBV X-associated protein 1 / XAP-1 / UV-damaged DNA-binding factor / UV-damaged DNA-binding protein 1 / UV-DDB 1 / XPE-binding factor / XPE-BF / Xeroderma pigmentosum group E-complementing protein / XPCe


分子量: 129253.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q16531
#2: タンパク質 DNA excision repair protein ERCC-8 / Cockayne syndrome WD repeat protein CSA


分子量: 46441.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERCC8, CKN1, CSA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13216

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M sodium citrate, 24% PEG 3350, 0.1 M bis-tris propane pH 8.0, 3% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月23日
放射モノクロメーター: Diamond (001) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→87.17 Å / Num. obs: 55130 / % possible obs: 89.5 % / 冗長度: 3.96 % / Rpim(I) all: 0.059 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 8564 / Rpim(I) all: 0.43 / % possible all: 92.75

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4A11

4a11


解像度: 2.92→68.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 7.792 / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.075 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24528 2867 5.1 %RANDOM
Rwork0.19296 ---
obs0.19557 52821 88.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 88.441 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-34.83 Å20 Å20 Å2
2--34.83 Å20 Å2
3----69.65 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.92→68.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11412 0 0 0 11412
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.01911625
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0210776
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0391.9615741
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.72325020
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.24851447
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.29324.381525
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.728152038
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4461568
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.21805
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212877
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.022311
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it7.6728.8875815
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other7.6658.8865814
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it11.26913.3077253
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other11.26813.3087254
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.3389.2165810
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other7.3379.2165811
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other10.65513.6778489
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined1747458
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other16.99947459
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.92→2.996 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 240 -
Rwork0.278 3978 -
obs--91.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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