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- PDB-6fct: Catalytic subunit HisG from Psychrobacter arcticus ATP phosphorib... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fct
タイトルCatalytic subunit HisG from Psychrobacter arcticus ATP phosphoribosyltransferase (HisZG ATPPRT) in complex with PRPP and ATP
要素ATP phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / phosphoribosyltransferase / HisG / catalytic / cold-adapted
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase activity / L-histidine biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP phosphoribosyltransferase HisG, short form / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Chem-PRP / ATP phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Psychrobacter arcticus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Alphey, M.S. / Ge, Y. / Fisher, G. / Czekster, C.M. / Naismith, J.H. / da Silva, R.G.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/M010996/1 英国
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2018
タイトル: Catalytic and Anticatalytic Snapshots of a Short-Form ATP Phosphoribosyltransferase
著者: Alphey, M.S. / Fisher, G. / Hirschi, J.S. / Stroek, R. / Ge, Y. / Gould, E.R. / Czekster, C.M. / Liu, H. / Florence, G.J. / Vetticatt, M.J. / Naismith, J.H. / da Silva, R.G.
履歴
登録2017年12月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1634
ポリマ－25,2411
非ポリマー9223
水3,081171
1
A: ATP phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子

A: ATP phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3258
ポリマ－50,4822
非ポリマー1,8436
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area5670 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area18740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.580, 33.930, 92.391
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.860, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-489-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ATP phosphoribosyltransferase / ATP-PRTase


分子量: 25240.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues from N- and C-termini are missing from coordinate sequence due to flexibility - electron density missing.
由来: (組換発現) Psychrobacter arcticus (strain DSM 17307 / 273-4) (バクテリア)
株: DSM 17307 / 273-4 / 遺伝子: hisG, Psyc_1903 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: Q4FQF7, ATP phosphoribosyltransferase
#2: 糖 ChemComp-PRP / 1-O-pyrophosphono-5-O-phosphono-alpha-D-ribofuranose / ALPHA-PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHORIC ACID / 1-O-pyrophosphono-5-O-phosphono-alpha-D-ribose / 1-O-pyrophosphono-5-O-phosphono-D-ribose / 1-O-pyrophosphono-5-O-phosphono-ribose / PRPP


タイプ: D-saccharide / 分子量: 390.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H13O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
a-D-Ribf1PO35PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.93 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 10mg/ml protein in 20mM Tris HCl pH8.0, 50mM KCl, 10mM MgCl2, 2mM DTT mixed 1:1 with 32% PEG 3350, 0.1M MOPS pH6.5, 0.1M K/Na tartrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2017年9月14日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→21.36 Å / Num. obs: 17100 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.7 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.11 / Net I/σ(I): 8 / Num. measured all: 62686 / Scaling rejects: 40
反射 シェル解像度: 1.89→1.93 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.513 / Num. unique obs: 904 / CC1/2: 0.795 / Rpim(I) all: 0.365 / Rrim(I) all: 0.634 / % possible all: 83.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0189精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5M8H chain E

5m8h


解像度: 1.89→21.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 3.873 / SU ML: 0.109 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.158 / ESU R Free: 0.141
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2167 861 5 %RANDOM
Rwork0.1801 ---
obs0.1819 16238 98.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 88.05 Å2 / Biso mean: 21.531 Å2 / Biso min: 10.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.17 Å20 Å2-0.25 Å2
2---1.06 Å20 Å2
3---2.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.89→21.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1607 0 54 171 1832
Biso mean--44.77 35.13 -
残基数----209
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0191690
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021623
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3112.0052305
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.892.9923755
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1185210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.79623.82468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.11715290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1451513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2276
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211824
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02316
LS精密化 シェル解像度: 1.886→1.935 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 56 -
Rwork0.274 1003 -
all-1059 -
obs--84.32 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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