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- PDB-6f8s: Toxin-Antitoxin complex GraTA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f8s
タイトルToxin-Antitoxin complex GraTA
要素
  • Putative Killer protein
  • XRE family transcriptional regulator
キーワードTOXIN / GraA / GraT / HigA / HigB / GraTA / HigBA
機能・相同性
機能・相同性情報


molecular function activator activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Toxin HigB-1 / RelE-like toxin of type II toxin-antitoxin system HigB / Toxin-antitoxin system, antidote protein, HigA / Toxin-antitoxin system, RelE/ParE toxin domain superfamily / Helix-turn-helix / Helix-turn-helix XRE-family like proteins / Cro/C1-type HTH domain profile. / lambda repressor-like DNA-binding domains / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) ...Toxin HigB-1 / RelE-like toxin of type II toxin-antitoxin system HigB / Toxin-antitoxin system, antidote protein, HigA / Toxin-antitoxin system, RelE/ParE toxin domain superfamily / Helix-turn-helix / Helix-turn-helix XRE-family like proteins / Cro/C1-type HTH domain profile. / lambda repressor-like DNA-binding domains / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / XRE family transcriptional regulator / Putative Killer protein / Putative Antidote protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas putida (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Talavera, A. / Loris, R.
資金援助 ベルギー, 3件
組織認可番号国
Fonds voor Wetenschappelijk Onderzoek VlaanderenG.0135.15N, GOC1213N, G.0090.11N ベルギー
Vrije Universiteit BrusselOZR2232 to SH, SPR13 ベルギー
BioStruct-X1673, 6131 ベルギー
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: A dual role in regulation and toxicity for the disordered N-terminus of the toxin GraT.
著者: Ariel Talavera / Hedvig Tamman / Andres Ainelo / Albert Konijnenberg / San Hadži / Frank Sobott / Abel Garcia-Pino / Rita Hõrak / Remy Loris /
要旨: Bacterial toxin-antitoxin (TA) modules are tightly regulated to maintain growth in favorable conditions or growth arrest during stress. A typical regulatory strategy involves the antitoxin binding ...Bacterial toxin-antitoxin (TA) modules are tightly regulated to maintain growth in favorable conditions or growth arrest during stress. A typical regulatory strategy involves the antitoxin binding and repressing its own promoter while the toxin often acts as a co-repressor. Here we show that Pseudomonas putida graTA-encoded antitoxin GraA and toxin GraT differ from other TA proteins in the sense that not the antitoxin but the toxin possesses a flexible region. GraA auto-represses the graTA promoter: two GraA dimers bind cooperatively at opposite sides of the operator sequence. Contrary to other TA modules, GraT is a de-repressor of the graTA promoter as its N-terminal disordered segment prevents the binding of the GraTA complex to the operator. Removal of this region restores operator binding and abrogates Gr aT toxicity. GraTA represents a TA module where a flexible region in the toxin rather than in the antitoxin controls operon expression and toxin activity.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2017
タイトル: Production, biophysical characterization and crystallization of Pseudomonas putida GraA and its complexes with GraT and the graTA operator.
著者: Talavera, A. / Tamman, H. / Ainelo, A. / Hadaei, S. / Garcia-Pino, A. / Horak, R. / Konijnenberg, A. / Loris, R.
履歴
登録2017年12月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: XRE family transcriptional regulator
B: Putative Killer protein
C: XRE family transcriptional regulator
D: Putative Killer protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9299
ポリマ－44,4184
非ポリマー5105
水19811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7300 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area15280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.030, 56.030, 128.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 XRE family transcriptional regulator


分子量: 10917.521 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: antitoxin GraA / 由来: (組換発現) Pseudomonas putida (バクテリア) / 遺伝子: AYO08_18510 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A179R2V1, UniProt: Q88MI6*PLUS
#2: タンパク質 Putative Killer protein


分子量: 11291.613 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: toxin GraT
由来: (組換発現) Pseudomonas putida (strain ATCC 47054 / DSM 6125 / NCIMB 11950 / KT2440) (バクテリア)
株: ATCC 47054 / DSM 6125 / NCIMB 11950 / KT2440 / 遺伝子: PP_1586 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q88MI5
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.8 M Li 2 SO 4 , 0.1 M sodium acetate trihydrate pH 4.0, 4%(v/v) PEG 200

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→42.18 Å / Num. obs: 13706 / % possible obs: 99.87 % / 冗長度: 9.8 % / Biso Wilson estimate: 66.2 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.08967 / Rrim(I) all: 0.0946 / Net I/σ(I): 16.82
反射 シェル解像度: 2.5→2.587 Å / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.866 / Num. unique obs: 1354 / CC1/2: 0.82 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→42.18 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.23 / 位相誤差: 24.77
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2115 1349 5.01 %
Rwork0.1782 --
obs0.1799 26952 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→42.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2455 0 31 11 2497
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092520
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1783408
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.534922
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042391
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005444
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5001-2.58950.29591320.27332553X-RAY DIFFRACTION99
2.5895-2.69320.29891350.25392586X-RAY DIFFRACTION100
2.6932-2.81570.27431340.2522561X-RAY DIFFRACTION100
2.8157-2.96410.30231350.24482559X-RAY DIFFRACTION100
2.9641-3.14980.291380.22072570X-RAY DIFFRACTION100
3.1498-3.39290.23431340.19952544X-RAY DIFFRACTION100
3.3929-3.73410.17811350.17252575X-RAY DIFFRACTION100
3.7341-4.2740.19011340.142564X-RAY DIFFRACTION100
4.274-5.3830.16261340.14662545X-RAY DIFFRACTION100
5.383-42.19020.20131380.16662546X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 76.2375 Å / Origin y: 7.6023 Å / Origin z: 63.9458 Å
111213212223313233
T0.3815 Å20.0767 Å2-0.0408 Å2-0.3799 Å2-0.0371 Å2--0.4253 Å2
L0.7647 °20.6424 °2-0.1573 °2-0.8968 °2-0.0549 °2--1.9894 °2
S-0.0418 Å °0.0817 Å °-0.0343 Å °0.0654 Å °-0.0028 Å °-0.0421 Å °0.0211 Å °-0.0233 Å °0.0001 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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