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- PDB-6f88: Crystal structure of cytochrome P450 CYP260A1 (S276N) bound with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f88
タイトルCrystal structure of cytochrome P450 CYP260A1 (S276N) bound with progesterone
要素Cytochrome P450 CYP260A1
キーワードOXIDOREDUCTASE / Bacterial Proteins / Sorangium cellulosum / Cytochrome P-450 Enzyme System / Cytochrome P450 / Hydroxylation / Heme / Oxidation-Reduction / Progesterone / Histidine / Biocatalysis
機能・相同性
機能・相同性情報


C-19 steroid 1alpha-hydroxylase / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen / monooxygenase activity / iron ion binding / heme binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome P450, B-class / Cytochrome p450 / Cytochrome P450 / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / PROGESTERONE / C-19 steroid 1alpha-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Sorangium cellulosum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Jozwik, I.K. / Thunnissen, A.M.W.H.
資金援助 ドイツ, オランダ, 2件
組織認可番号国
German Research FoundationBE 1343/23-1/23-2 ドイツ
European Commission289217 オランダ
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2018
タイトル: Structure-Based Engineering of Steroidogenic CYP260A1 for Stereo- and Regioselective Hydroxylation of Progesterone.
著者: Khatri, Y. / Jozwik, I.K. / Ringle, M. / Ionescu, I.A. / Litzenburger, M. / Hutter, M.C. / Thunnissen, A.W.H. / Bernhardt, R.
履歴
登録2017年12月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome P450 CYP260A1
B: Cytochrome P450 CYP260A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,9126
ポリマ－89,0502
非ポリマー1,8624
水12,178676
1
A: Cytochrome P450 CYP260A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4563
ポリマ－44,5251
非ポリマー9312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cytochrome P450 CYP260A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4563
ポリマ－44,5251
非ポリマー9312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)100.886, 65.824, 128.963
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.840, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-851-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Cytochrome P450 CYP260A1


分子量: 44524.922 Da / 分子数: 2 / 変異: S276N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sorangium cellulosum (strain So ce56) (バクテリア)
株: So ce56 / 遺伝子: sce1588 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43
参照: UniProt: A9FDB7, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-STR / PROGESTERONE / プロゲステロン


分子量: 314.462 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30O2 / コメント: ホルモン*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 676 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris propane pH 6.5, 17% (w/v) PEG 3350, 0.02 M NaNO3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→46.49 Å / Num. obs: 78316 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 21.05 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.042 / Net I/σ(I): 24.3 / Num. measured all: 351321
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.75-1.784.60.41972042980.8660.2090.4543.899.5
9.09-46.494.40.0226025860.9990.0110.02377.997.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
EDNAデータ収集
XDSデータ削減
Aimless0.5.1データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5liv

5liv


解像度: 1.75→46.489 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 19.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.204 7588 4.94 %
Rwork0.1674 145960 -
obs0.1692 78316 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 144.18 Å2 / Biso mean: 26.6988 Å2 / Biso min: 9.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.75→46.489 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6128 0 175 677 6980
Biso mean--17.27 33.02 -
残基数----787
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0146496
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4548866
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.177963
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091155
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3542402
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.75-1.76990.29692760.2524966524299
1.7699-1.79070.25552300.246748695099100
1.7907-1.81260.29272810.24034831511299
1.8126-1.83550.2472490.23664814506399
1.8355-1.85970.25022480.21634852510099
1.8597-1.88510.27512730.21649125185100
1.8851-1.91210.26542550.221647715026100
1.9121-1.94060.25252710.20824949522099
1.9406-1.97090.24281860.20194803498999
1.9709-2.00320.21332790.19164921520099
2.0032-2.03780.24142820.19214713499599
2.0378-2.07480.242220.18914976519899
2.0748-2.11470.18462140.17864828504299
2.1147-2.15790.21523320.176148355167100
2.1579-2.20480.19162740.170948775151100
2.2048-2.25610.17982260.1648595085100
2.2561-2.31250.16892760.157349255201100
2.3125-2.37510.20042500.159947935043100
2.3751-2.44490.19722380.156848985136100
2.4449-2.52390.20912320.15849455177100
2.5239-2.61410.18582180.162248805098100
2.6141-2.71870.22422520.1654850510299
2.7187-2.84240.22630.16884863512699
2.8424-2.99230.20843000.17994822512299
2.9923-3.17970.23072340.16774846508099
3.1797-3.42510.21442380.168648535091100
3.4251-3.76970.19892760.148749185194100
3.7697-4.31480.15172140.135549025116100
4.3148-5.43490.1712390.13424853509299
5.4349-46.50560.18622600.16294836509699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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