+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5liv | ||||||
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Title | Crystal structure of myxobacterial CYP260A1 | ||||||
Components | Cytochrome P450 CYP260A1,Cytochrome P450 CYP260A1 | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / 1-alpha-hydroxylase / steroid / Sorangium cellulosum / redox pool | ||||||
Function / homology | Function and homology information C-19 steroid 1alpha-hydroxylase / cholest-4-en-3-one 26-monooxygenase activity / steroid hydroxylase activity / cholesterol catabolic process / iron ion binding / heme binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Sorangium cellulosum So ce56 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.67 Å | ||||||
Authors | Carius, Y. / Khatri, Y. / Bernhardt, R. / Lancaster, C.R.D. | ||||||
Citation | Journal: FEBS Lett. / Year: 2016 Title: Structural characterization of CYP260A1 from Sorangium cellulosum to investigate the 1 alpha-hydroxylation of a mineralocorticoid. Authors: Khatri, Y. / Carius, Y. / Ringle, M. / Lancaster, C.R. / Bernhardt, R. #1: Journal: Chembiochem / Year: 2016 Title: Substrate Hunting for the Myxobacterial CYP260A1 Revealed New 1alpha-Hydroxylated Products from C-19 Steroids. Authors: Khatri, Y. / Ringle, M. / Lisurek, M. / von Kries, J.P. / Zapp, J. / Bernhardt, R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5liv.cif.gz | 329.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5liv.ent.gz | 268 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5liv.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5liv_validation.pdf.gz | 1.8 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5liv_full_validation.pdf.gz | 1.8 MB | Display | |
Data in XML | 5liv_validation.xml.gz | 64.9 KB | Display | |
Data in CIF | 5liv_validation.cif.gz | 87.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/li/5liv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/li/5liv | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5hiwS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / End auth comp-ID: HIS / End label comp-ID: HIS / Refine code: _
NCS ensembles :
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 49816.684 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Sorangium cellulosum So ce56 (bacteria) Gene: sce1588 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: A9FDB7, Oxidoreductases; Acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen |
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-Non-polymers , 6 types, 376 molecules
#2: Chemical | ChemComp-HEM / #3: Chemical | ChemComp-GOL / #4: Chemical | ChemComp-DMS / #5: Chemical | ChemComp-SO4 / #6: Chemical | ChemComp-MES / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.84 Å3/Da / Density % sol: 67.99 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.1 MES monohydrate, pH 6.5, with 1.6 M magnesium sulphate heptahydrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-4 / Wavelength: 0.9393 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: May 17, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9393 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.67→69.93 Å / Num. obs: 86158 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 36.6 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 4.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.67→2.72 Å / Redundancy: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.555 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 97.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5HIW Resolution: 2.67→69.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 9.064 / SU ML: 0.183 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.332 / ESU R Free: 0.241 / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 44.066 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.67→69.93 Å
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Refine LS restraints |
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