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- PDB-6f83: Crystal Structure of Human Galectin-1 in Complex With Thienyl-1,2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f83
タイトルCrystal Structure of Human Galectin-1 in Complex With Thienyl-1,2, 3-triazolyl Thiodigalactoside Inhibitor
要素Galectin-1
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / CARBOHYDRATE-RECOGNITION / BETA SANDWICH / CARBOHYDRATE BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


galectin complex / lactose binding / negative regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / plasma cell differentiation / myoblast differentiation / laminin binding / T cell costimulation / Post-translational protein phosphorylation / cell-cell adhesion / positive regulation of inflammatory response ...galectin complex / lactose binding / negative regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / plasma cell differentiation / myoblast differentiation / laminin binding / T cell costimulation / Post-translational protein phosphorylation / cell-cell adhesion / positive regulation of inflammatory response / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / collagen-containing extracellular matrix / regulation of apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of viral entry into host cell / receptor ligand activity / positive regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum lumen / apoptotic process / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5KT / Galectin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Collins, P.M. / Blanchard, H.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Cancer Council QueenslandID1080845 オーストラリア
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Aromatic heterocycle galectin-1 interactions for selective single-digit nM affinity ligands
著者: Peterson, A. / Collins, P.M. / Kahl-Knutsson, B. / Zetterberg, F.R. / Blanchard, H. / Leffler, H. / Nilsson, U.J.
履歴
登録2017年12月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin-1
B: Galectin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,2104
ポリマ－29,9602
非ポリマー1,2492
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area12550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.447, 58.689, 112.353
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Galectin-1 / Gal-1 / 14 kDa laminin-binding protein / HLBP14 / 14 kDa lectin / Beta-galactoside-binding lectin L- ...Gal-1 / 14 kDa laminin-binding protein / HLBP14 / 14 kDa lectin / Beta-galactoside-binding lectin L-14-I / Galaptin / HBL / HPL / Lactose-binding lectin 1 / Lectin galactoside-binding soluble 1 / Putative MAPK-activating protein PM12 / S-Lac lectin 1


分子量: 14980.066 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGALS1 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P09382
#2: 糖 ChemComp-5KT / 3-deoxy-3-[4-(thiophen-3-yl)-1H-1,2,3-triazol-1-yl]-beta-D-galactopyranosyl 3-deoxy-1-thio-3-[4-(thiophen-3-yl)-1H-1,2,3-triazol-1-yl]-beta-D-galactopyranoside


タイプ: D-saccharide / 分子量: 624.710 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H28N6O8S3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 4-8 microlitre drops consisting of equal volumes of protein solution (20 mM sodium potassium phosphate buffer, pH 7.0, and protein at concentration of 10 mg/mL) and reservoir solution (0.2 M ...詳細: 4-8 microlitre drops consisting of equal volumes of protein solution (20 mM sodium potassium phosphate buffer, pH 7.0, and protein at concentration of 10 mg/mL) and reservoir solution (0.2 M ammonium sulphate, 25% w/v polyethylene glycol 4000, 0.1M sodium acetate trihydrate, pH 6.2), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6000 / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月30日
放射モノクロメーター: osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.199→56.18 Å / Num. obs: 14295 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 2.9 % / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.078 / Rsym value: 0.064 / Net I/av σ(I): 10.8 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
2.2-2.321.70.4421.813790.3790.5840.44263
2.32-2.462.30.3182.417500.2420.4030.31883.2
2.46-2.633.10.2473.119830.1610.2960.24799.7
2.63-2.843.20.1564.918430.10.1870.156100
2.84-3.113.20.1057.217340.0670.1260.105100
3.11-3.483.20.06611.415680.0420.0780.066100
3.48-4.023.20.04415.613850.0290.0530.044100
4.02-4.923.20.0320.912020.020.0370.0399.8
4.92-6.953.10.03118.49180.020.0370.03199.1
6.95-52.01930.02222.95330.0150.0260.02295.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PROTEUM PLUSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3OYW

3oyw


解像度: 2.2→56.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 12.537 / SU ML: 0.152 / SU R Cruickshank DPI: 0.2887 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.289 / ESU R Free: 0.213
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2238 712 5 %RANDOM
Rwork0.1708 ---
obs0.1735 13558 91.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 108.95 Å2 / Biso mean: 32.063 Å2 / Biso min: 8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.78 Å20 Å20 Å2
2---1.91 Å20 Å2
3---0.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→56.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2090 0 82 77 2249
Biso mean--55.04 35.28 -
残基数----268
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0192300
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021535
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8671.9963109
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87133757
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3265282
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2334
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022535
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02458
LS精密化 シェル解像度: 2.199→2.256 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.411 32 -
Rwork0.254 575 -
all-607 -
obs--53.72 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8167-0.4648-0.49985.7255-0.15794.19860.06320.15710.0193-0.15470.01850.17640.2388-0.2022-0.08170.0275-0.0197-0.02170.06120.02130.054411.80697.815812.9686
22.5674-0.11040.68118.1811-0.38072.8295-0.0280.1601-0.13720.0477-0.04870.5369-0.2246-0.11440.07670.0203-0.0006-0.01350.08140.01750.07110.494636.759111.362
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 134
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 134

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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