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万見
- PDB-6f7o: NMR structure of an Odin-Sam1 stapled peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f7o
タイトルNMR structure of an Odin-Sam1 stapled peptide
要素Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1A
キーワードSIGNALING PROTEIN / Sam domain / stapled peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


substrate-dependent cell migration / neuron remodeling / ephrin receptor signaling pathway / ephrin receptor binding / neuron projection / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1, SAM repeat 1 / Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1, SAM repeat 2 / : / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. ...Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1, SAM repeat 1 / Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1, SAM repeat 2 / : / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Leone, M. / Mercurio, F.A.
引用ジャーナル: Bioorg. Chem. / 年: 2018
タイトル: Sam domain-based stapled peptides: Structural analysis and interaction studies with the Sam domains from the EphA2 receptor and the lipid phosphatase Ship2.
著者: Mercurio, F.A. / Pirone, L. / Di Natale, C. / Marasco, D. / Pedone, E.M. / Leone, M.
履歴
登録2017年12月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,6021
ポリマ－1,6021
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area220 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area1710 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1A / Odin


分子量: 1601.916 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Fragment 745-757 of ANKS1A protein (Uniprot entry Q92625) with R749 and L753 mutated in MK8 (=(S)-2-(4'-pentenyl) alanine )
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q92625

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-1H TOCSY
121isotropic12D 1H-1H NOESY
131isotropic12D DQF-COSY

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試料調製

詳細タイプ: solution / 内容: 930 uM A5ST, 90% H2O/10% D2O / 詳細: 90% PBS pH 7.4/10% D2O / Label: PBS / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 930 uM / 構成要素: A5ST / Isotopic labeling: natural abundance
試料状態イオン強度: NULL Not defined / Label: conditions_1 / pH: 7.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz / 詳細: Cold probe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VnmrJVarian解析
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
UCSF Chimera1.10.1Pettersen et al.geometry optimization
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 3
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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