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- PDB-6f4p: Human JMJD5 in complex with MN, NOG and RPS6 (129-144) (complex-1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f4p
タイトルHuman JMJD5 in complex with MN, NOG and RPS6 (129-144) (complex-1)
要素
  • 40S ribosomal protein S6
  • JmjC domain-containing protein 5
キーワードOXIDOREDUCTASE / NON-HEME / IRON / 2-OXOGLUTARATE / DIOXYGENASE / JMJC / JMJC DOMAIN / Lysine-specific demethylase 8 / JmjC domain-containing protein 5 / Arginyl C-3 Hydroxylase / JMJD5 / KDM8 / OXYGENASE / HYPOXIA / DNA-BINDING / METAL-BINDING / TRANSLATION / DSBH / FACIAL TRIAD / CYTOPLASM / JMJC HYDROXYLASE / JMJC DEMETHYLASE / KDMS / POST-TRANSLATIONAL MODIFICATIONS / PTM / BETA-HYDROXYLATION / HYDROXYLATION / ARGININE HYDROXYLATION / RCC1 domain-containing protein 1 / RCCD1 / Regulator of chromosome condensation / 40S ribosomal protein S6 / RPS6 / RIBOSOME BIOGENESIS / TRANSCRIPTION / EPIGENETIC REGULATION / SIGNALING / DEVELOPMENT / CELL STRUCTURE / TRANSCRIPTION ACTIVATOR/INHIBITOR / PHOSPHORYLATION / CANCER / POLYMORPHISM
機能・相同性
機能・相同性情報


[protein]-arginine 3-hydroxylase / peptidyl-arginine 3-dioxygenase activity / histone H3K36 demethylase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / rRNA modification in the nucleus and cytosol / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / mammalian oogenesis stage / activation-induced cell death of T cells ...[protein]-arginine 3-hydroxylase / peptidyl-arginine 3-dioxygenase activity / histone H3K36 demethylase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / rRNA modification in the nucleus and cytosol / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / mammalian oogenesis stage / activation-induced cell death of T cells / Protein hydroxylation / mTORC1-mediated signalling / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / TOR signaling / T cell proliferation involved in immune response / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / erythrocyte development / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / aminopeptidase activity / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / gastrulation / methylated histone binding / cytosolic ribosome / regulation of signal transduction by p53 class mediator / small-subunit processome / protein destabilization / circadian regulation of gene expression / placenta development / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / G1/S transition of mitotic cell cycle / rRNA processing / G2/M transition of mitotic cell cycle / ribosomal small subunit biogenesis / p53 binding / glucose homeostasis / chromosome / small ribosomal subunit / T cell differentiation in thymus / cytosolic small ribosomal subunit / cell body / fibroblast proliferation / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / cytoplasmic translation / in utero embryonic development / endopeptidase activity / structural constituent of ribosome / positive regulation of apoptotic process / ribonucleoprotein complex / translation / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / dendrite / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / proteolysis / RNA binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cupin-like domain 8 / Cupin-like domain / Cupin / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Ribosomal protein S6, eukaryotic / Ribosomal protein S6/S6e/A/B/2, conserved site / Ribosomal protein S6e signature. / Ribosomal protein S6e ...Cupin-like domain 8 / Cupin-like domain / Cupin / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Ribosomal protein S6, eukaryotic / Ribosomal protein S6/S6e/A/B/2, conserved site / Ribosomal protein S6e signature. / Ribosomal protein S6e / Ribosomal protein S6e / Ribosomal protein S6e / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / N-OXALYLGLYCINE / Small ribosomal subunit protein eS6 / Bifunctional peptidase and arginyl-hydroxylase JMJD5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Chowdhury, R. / Islam, M.S. / Schofield, C.J.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: JMJD5 is a human arginyl C-3 hydroxylase.
著者: Wilkins, S.E. / Islam, S. / Gannon, J.M. / Markolovic, S. / Hopkinson, R.J. / Ge, W. / Schofield, C.J. / Chowdhury, R.
履歴
登録2017年11月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: JmjC domain-containing protein 5
B: 40S ribosomal protein S6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7095
ポリマ－31,3842
非ポリマー3243
水5,927329
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.283, 64.925, 78.037
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 JmjC domain-containing protein 5 / Jumonji domain-containing protein 5 / Lysine-specific demethylase 8


分子量: 29474.092 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic domain, UNP residues 183-416 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: FRAGMENT: 183-416 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDM8, JMJD5 / プラスミド: PNIC28 BSA4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q8N371, [50S ribosomal protein L16]-arginine 3-hydroxylase
#2: タンパク質・ペプチド 40S ribosomal protein S6 / Phosphoprotein NP33 / Small ribosomal subunit protein eS6


分子量: 1910.385 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 129-144 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: FRAGMENT: 129-144 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62753

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非ポリマー , 4種, 332分子

#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-OGA / N-OXALYLGLYCINE / N-オキサリルグリシン


分子量: 147.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5NO5 / コメント: 阻害剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 329 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.16 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M Bis-Tris pH 6.0, 26.4 % PEG3350, 0.002 M MnCl2, 300 nl sitting drops (sample:well, 1:2 ratio)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年1月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→32.46 Å / Num. obs: 44727 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 8.8 % / Biso Wilson estimate: 17.3 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.035 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 1.2 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 4347 / CC1/2: 0.634 / Rpim(I) all: 0.497 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-2000706Eデータ削減
HKL-2000706Eデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6F4O

6f4o


解像度: 1.45→32.46 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1682 2165 4.86 %Random
Rwork0.1463 ---
obs0.1473 44577 98.88 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.3 Å2 / ksol: 0.41 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.11 Å20 Å20 Å2
2---0.23 Å20 Å2
3---3.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a-0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→32.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1909 0 19 329 2257
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092299
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0053169
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.552860
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087324
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008428
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.48380.27661490.27722728X-RAY DIFFRACTION98
1.4838-1.52090.25641470.23952735X-RAY DIFFRACTION98
1.5209-1.5620.27141520.21882766X-RAY DIFFRACTION98
1.562-1.6080.23761280.19672773X-RAY DIFFRACTION98
1.608-1.65980.19251220.17422815X-RAY DIFFRACTION98
1.6598-1.71920.19241510.16732764X-RAY DIFFRACTION99
1.7192-1.7880.18421420.15172807X-RAY DIFFRACTION99
1.788-1.86940.15581380.14262810X-RAY DIFFRACTION99
1.8694-1.96790.15691530.13262828X-RAY DIFFRACTION99
1.9679-2.09120.15221430.11882824X-RAY DIFFRACTION99
2.0912-2.25260.14321250.12742875X-RAY DIFFRACTION99
2.2526-2.47920.171420.12632867X-RAY DIFFRACTION100
2.4792-2.83780.13881600.1322864X-RAY DIFFRACTION100
2.8378-3.57460.13351570.12812910X-RAY DIFFRACTION100
3.5746-32.47060.18381560.15493046X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.649-0.3896-0.07540.5881-0.17860.6781-0.0281-0.05550.21420.05350.11280.2294-0.2799-0.36230.08640.16440.06780.03330.25460.03530.2274-24.850422.4529-20.6559
20.21680.20290.0980.21440.10670.7011-0.1366-0.18020.0650.35260.2047-0.0526-0.1163-0.04950.00010.28180.05220.0080.2658-0.01840.184-8.436810.4684-3.2697
30.8449-0.37030.2240.72420.39170.38250.07380.25960.0536-0.2634-0.1427-0.11690.04710.09010.00010.21250.03820.03460.2010.04880.21792.96374.2589-21.424
40.5405-0.98210.04661.2747-0.68881.1544-0.01670.20440.02930.0487-0.1099-0.30240.02340.2346-0.04120.136-0.007-0.01570.13630.0390.21615.0427.8287-13.9283
50.3360.284-0.32230.6663-0.65770.3198-0.11950.026-0.35950.030.08090.26930.1506-0.2196-0.02870.2144-0.01730.0170.24810.04740.2799-19.20954.6584-12.7545
60.1685-0.2996-0.13830.26480.19620.09010.1275-0.0098-0.00480.03120.02320.1649-0.01560.09840.00050.15710.0112-0.01920.11970.00430.1659-8.90717.2352-16.8008
70.2412-0.1028-0.33380.4197-0.15310.57230.03840.147-0.1013-0.02510.0222-0.06650.09290.098900.1315-0.0059-0.01590.1244-0.00650.1349-6.397813.3364-25.7345
80.4259-0.2724-0.0460.412-0.11310.3059-0.0038-0.07750.01540.07920.05390.0374-0.0713-0.0083-00.1554-0.0004-0.00610.1428-0.0030.1387-9.74419.0998-20.1389
90.68090.0155-0.86220.4851-0.69291.1714-0.03520.2325-0.176-0.1987-0.0035-0.03250.1719-0.0361-0.00010.1823-0.01670.01040.1363-0.02890.1123-8.031714.4035-37.6983
100.24450.2436-0.13010.47360.29320.24380.21420.09890.1327-0.0126-0.006-0.1104-0.32810.09720.00150.19720.0210.05540.18790.01590.1516-2.217224.646-39.1006
110.6479-0.0195-0.1940.3978-0.40180.312-0.01630.04350.05310.04570.08870.1128-0.1174-0.06130.00110.14780.0160.00280.1393-0.00250.1381-14.56119.1766-22.9708
120.4876-0.3829-0.45980.6424-0.68140.7693-0.02870.0447-0.09810.04420.0816-0.01230.0092-0.0405-00.1421-0.0053-0.01040.1322-0.00130.1362-10.755213.0232-19.7345
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 182:211)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 212:230)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 231:254)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 255:277)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 278:305)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 306:312)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 313:325)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 326:341)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 342:365)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 366:381)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain A and resid 382:399)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain A and resid 400:416)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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