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万見
- PDB-6f4a: Yeast mitochondrial RNA degradosome complex mtEXO -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f4a
タイトルYeast mitochondrial RNA degradosome complex mtEXO
要素
  • Exoribonuclease II, mitochondrial
  • RNA (5'-R(P*AP*GP*AP*UP*AP*C)-3')
  • Suv3 helicase
キーワードHYDROLASE / RNA degradation / mitochondria / nuclease / helicase / protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial chromosome / mitochondrial degradosome / mitochondrial RNA catabolic process / exoribonuclease II activity / mitochondrial DNA replication / Group I intron splicing / RNA nuclease activity / RNA helicase activity / RNA helicase / mitochondrion ...mitochondrial chromosome / mitochondrial degradosome / mitochondrial RNA catabolic process / exoribonuclease II activity / mitochondrial DNA replication / Group I intron splicing / RNA nuclease activity / RNA helicase activity / RNA helicase / mitochondrion / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial degradasome RNA helicase subunit, C-terminal domain / Mitochondrial degradasome RNA helicase subunit C terminal / Ribonuclease II/R / RNB domain / RNB / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily ...Mitochondrial degradasome RNA helicase subunit, C-terminal domain / Mitochondrial degradasome RNA helicase subunit C terminal / Ribonuclease II/R / RNB domain / RNB / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / Exoribonuclease II, mitochondrial / RNB domain-containing protein / RNA helicase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida glabrata (菌類)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.55 Å
データ登録者Razew, M. / Nowak, E. / Nowotny, M.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号国
National Science Centre Poland00463 ポーランド
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural analysis of mtEXO mitochondrial RNA degradosome reveals tight coupling of nuclease and helicase components.
著者: Razew, M. / Warkocki, Z. / Taube, M. / Kolondra, A. / Czarnocki-Cieciura, M. / Nowak, E. / Labedzka-Dmoch, K. / Kawinska, A. / Piatkowski, J. / Golik, P. / Kozak, M. / Dziembowski, A. / Nowotny, M.
履歴
登録2017年11月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Exoribonuclease II, mitochondrial
B: Suv3 helicase
C: RNA (5'-R(P*AP*GP*AP*UP*AP*C)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,0643
ポリマ－170,0643
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3730 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area62780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.550, 151.240, 284.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Exoribonuclease II, mitochondrial


分子量: 94687.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: 69 aminoacid N-terminal truncation was introduced in the full length protein
由来: (組換発現) Candida glabrata (菌類) / 遺伝子: AO440_004157 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: A0A0W0CXR7, UniProt: Q6FJE0*PLUS
#2: タンパク質 Suv3 helicase


分子量: 73477.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: 42 aminoacid N-terminal truncation and 14 aminoacid C-terminal truncation was introduced to the full length protein
由来: (組換発現) Candida glabrata (菌類) / 遺伝子: SUV3, CAGL0L12386g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q6FKD7
#3: RNA鎖 RNA (5'-R(P*AP*GP*AP*UP*AP*C)-3')


分子量: 1899.213 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: RNA molecule co-purified with the protein / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / Variant: RIL

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.76 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2M ammonium citrate tribasic (pH 7.0), 18% (w/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.55→50.1 Å / Num. obs: 26391 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 4.3 % / Rrim(I) all: 0.033 / Net I/σ(I): 27.4
反射 シェル解像度: 3.55→3.64 Å / Rrim(I) all: 0.225

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6F3H, 3RC3

6f3h

3rc3


解像度: 3.55→49.061 Å / SU ML: 0.53 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 37.64 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3279 1318 4.99 %
Rwork0.2963 --
obs0.2978 26391 95.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.55→49.061 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7455 119 0 0 7574
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0077698
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4410604
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4522243
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0511319
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081387
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.55-3.69210.37531740.33962750X-RAY DIFFRACTION96
3.6921-3.86010.41761420.3412802X-RAY DIFFRACTION98
3.8601-4.06350.41281560.33922772X-RAY DIFFRACTION97
4.0635-4.3180.3211530.30562801X-RAY DIFFRACTION97
4.318-4.65110.33321510.28292741X-RAY DIFFRACTION95
4.6511-5.11870.36731360.28942846X-RAY DIFFRACTION97
5.1187-5.85840.35821260.33252756X-RAY DIFFRACTION94
5.8584-7.37690.35811390.32242806X-RAY DIFFRACTION95
7.3769-49.06560.2661410.25992799X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -3.4509 Å / Origin y: -51.2107 Å / Origin z: 31.8815 Å
111213212223313233
T1.1636 Å2-0.2299 Å20.0002 Å2-0.8711 Å20.0306 Å2--0.8244 Å2
L2.4411 °2-0.4305 °20.6347 °2-0.4778 °20.0311 °2--1.8229 °2
S0.1075 Å °-0.6573 Å °0.2265 Å °-0.1936 Å °-0.0294 Å °-0.1253 Å °-0.6751 Å °0.1983 Å °-0.074 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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