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万見
- PDB-6f0x: Cryo-EM structure of TRIP13 in complex with ATP gamma S, p31comet... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f0x
タイトルCryo-EM structure of TRIP13 in complex with ATP gamma S, p31comet, C-Mad2 and Cdc20
要素
  • Cell division cycle protein 20 homolog
  • MAD2L1-binding protein
  • Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
  • Pachytene checkpoint protein 2 homolog
キーワードCELL CYCLE / AAA+ ATPase / remodeller / spindle assembly checkpoint (SAC) / mitosis / chromosome segregation
機能・相同性
機能・相同性情報


deactivation of mitotic spindle assembly checkpoint / mitotic spindle assembly checkpoint MAD1-MAD2 complex / metaphase/anaphase transition of cell cycle / metaphase/anaphase transition of meiosis I / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / meiotic recombination checkpoint signaling / establishment of centrosome localization / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint ...deactivation of mitotic spindle assembly checkpoint / mitotic spindle assembly checkpoint MAD1-MAD2 complex / metaphase/anaphase transition of cell cycle / metaphase/anaphase transition of meiosis I / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / meiotic recombination checkpoint signaling / establishment of centrosome localization / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / regulation of meiotic nuclear division / positive regulation of synapse maturation / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / synaptonemal complex assembly / Phosphorylation of Emi1 / anaphase-promoting complex / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / positive regulation of synaptic plasticity / regulation of exit from mitosis / anaphase-promoting complex binding / nuclear pore nuclear basket / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / ubiquitin ligase activator activity / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / reciprocal meiotic recombination / oocyte maturation / female meiosis I / mitotic sister chromatid cohesion / oogenesis / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / spermatid development / male meiosis I / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic sister chromatid segregation / negative regulation of mitotic cell cycle / mitotic spindle assembly / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / regulation of mitotic cell cycle / male germ cell nucleus / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / transcription coregulator activity / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / RHO GTPases Activate Formins / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / negative regulation of protein catabolic process / kinetochore / spindle / spindle pole / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / nervous system development / double-strand break repair / chromosome / spermatogenesis / nuclear membrane / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cell division / centrosome / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mad1/Cdc20-bound-Mad2 binding protein / : / Mad1 and Cdc20-bound-Mad2 binding / TRIP13-like, AAA+ ATPase lid C-terminal domain / TRIP13 N-terminal domain / Pachytene checkpoint protein 2-like / : / CDC20/Fizzy WD40 domain / The WD repeat Cdc20/Fizzy family / Mad2-like ...Mad1/Cdc20-bound-Mad2 binding protein / : / Mad1 and Cdc20-bound-Mad2 binding / TRIP13-like, AAA+ ATPase lid C-terminal domain / TRIP13 N-terminal domain / Pachytene checkpoint protein 2-like / : / CDC20/Fizzy WD40 domain / The WD repeat Cdc20/Fizzy family / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / Anaphase-promoting complex subunit 4 WD40 domain / ClpA/B family / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Cell division cycle protein 20 homolog / Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A / MAD2L1-binding protein / Pachytene checkpoint protein 2 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å
データ登録者Alfieri, C. / Chang, L. / Barford, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UKC576/A14109 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Mechanism for remodelling of the cell cycle checkpoint protein MAD2 by the ATPase TRIP13.
著者: Claudio Alfieri / Leifu Chang / David Barford /
要旨: The maintenance of genome stability during mitosis is coordinated by the spindle assembly checkpoint (SAC) through its effector the mitotic checkpoint complex (MCC), an inhibitor of the anaphase- ...The maintenance of genome stability during mitosis is coordinated by the spindle assembly checkpoint (SAC) through its effector the mitotic checkpoint complex (MCC), an inhibitor of the anaphase-promoting complex (APC/C, also known as the cyclosome). Unattached kinetochores control MCC assembly by catalysing a change in the topology of the β-sheet of MAD2 (an MCC subunit), thereby generating the active closed MAD2 (C-MAD2) conformer. Disassembly of free MCC, which is required for SAC inactivation and chromosome segregation, is an ATP-dependent process driven by the AAA+ ATPase TRIP13. In combination with p31, an SAC antagonist, TRIP13 remodels C-MAD2 into inactive open MAD2 (O-MAD2). Here, we present a mechanism that explains how TRIP13-p31 disassembles the MCC. Cryo-electron microscopy structures of the TRIP13-p31-C-MAD2-CDC20 complex reveal that p31 recruits C-MAD2 to a defined site on the TRIP13 hexameric ring, positioning the N terminus of C-MAD2 (MAD2) to insert into the axial pore of TRIP13 and distorting the TRIP13 ring to initiate remodelling. Molecular modelling suggests that by gripping MAD2 within its axial pore, TRIP13 couples sequential ATP-driven translocation of its hexameric ring along MAD2 to push upwards on, and simultaneously rotate, the globular domains of the p31-C-MAD2 complex. This unwinds a region of the αA helix of C-MAD2 that is required to stabilize the C-MAD2 β-sheet, thus destabilizing C-MAD2 in favour of O-MAD2 and dissociating MAD2 from p31. Our study provides insights into how specific substrates are recruited to AAA+ ATPases through adaptor proteins and suggests a model of how translocation through the axial pore of AAA+ ATPases is coupled to protein remodelling.
履歴
登録2017年11月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02018年5月2日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32020年12月2日Group: Derived calculations / カテゴリ: struct_conn
Item: _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag ..._struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42025年4月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update
改定 1.12025年4月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: database_2 / em_admin / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4166
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pachytene checkpoint protein 2 homolog
B: Pachytene checkpoint protein 2 homolog
C: Pachytene checkpoint protein 2 homolog
D: Pachytene checkpoint protein 2 homolog
E: Pachytene checkpoint protein 2 homolog
F: Pachytene checkpoint protein 2 homolog
P: MAD2L1-binding protein
Q: Cell division cycle protein 20 homolog
Z: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)403,67314
ポリマ－401,0579
非ポリマー2,6165
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area36110 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area110220 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Pachytene checkpoint protein 2 homolog / Human papillomavirus type 16 E1 protein-binding protein / HPV16 E1 protein-binding protein / ...Human papillomavirus type 16 E1 protein-binding protein / HPV16 E1 protein-binding protein / Thyroid hormone receptor interactor 13 / Thyroid receptor-interacting protein 13 / TRIP-13


分子量: 48606.664 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIP13, PCH2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15645
#2: タンパク質 MAD2L1-binding protein


分子量: 31086.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15013
#3: タンパク質 Cell division cycle protein 20 homolog / p55CDC


分子量: 54796.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC20 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q12834
#4: タンパク質 Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A / HsMAD2 / Mitotic arrest deficient 2-like protein 1 / MAD2-like protein 1


分子量: 23533.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAD2L1, MAD2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q13257
#5: 化合物
ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1TRIP13 hexamer in complex with ATP gamma S, p31comet, C-Mad2 and Cdc20COMPLEX#1-#40MULTIPLE SOURCES
2MAD2L1-binding protein, Pachytene checkpoint protein 2 homologCOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
3Cell division cycle protein 20 homolog, Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2ACOMPLEX#3-#41RECOMBINANT
分子量値: 400 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Escherichia coli (大腸菌)562
33Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_2919: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: RELION / バージョン: 2.1-beta-1 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 354157 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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