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万見
- PDB-6ez7: Pes4 RRM3 Structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ez7
タイトルPes4 RRM3 Structure
要素Protein PES4
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA Recognition Motif (RRM)
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA localization resulting in post-transcriptional regulation of gene expression / Deadenylation of mRNA / sporulation / mRNA metabolic process / prospore membrane / poly(A) binding / poly(U) RNA binding / Translation initiation complex formation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) ...mRNA localization resulting in post-transcriptional regulation of gene expression / Deadenylation of mRNA / sporulation / mRNA metabolic process / prospore membrane / poly(A) binding / poly(U) RNA binding / Translation initiation complex formation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / mRNA 3'-UTR binding / cytoplasmic stress granule / regulation of translation / ribonucleoprotein complex / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits ...RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Protein PES4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Mohamad, N. / Bravo, J.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessSAF 2015-67077-R スペイン
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Pes4 RRM3 Structure
著者: Mohamad, N. / Bravo, J.
履歴
登録2017年11月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein PES4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9753
ポリマ－9,7631
非ポリマー2122
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area410 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area5530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.826, 82.826, 31.985
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-645-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein PES4 / DNA polymerase epsilon suppressor 4


分子量: 9763.218 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: PES4, YFR023W / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P39684
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細protein used to set for the crystallization plates was Pes4(303-473) however, the part that ...protein used to set for the crystallization plates was Pes4(303-473) however, the part that crystallized was Pes4(303-384)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.08 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 200 mM Ammonium Sulfate, 30% PEG 8000, 1M MES/NaOH pH 7.4 (additive)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97623 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97623 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→29.212 Å / Num. obs: 10165 / % possible obs: 99.99 % / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 0.2455 / Rrim(I) all: 0.2546 / Net I/σ(I): 6.63
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5D77

5d77


解像度: 1.9→29.212 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 29.48
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2244 486 4.91 %
Rwork0.1945 --
obs0.1962 9907 97.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.212 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数665 0 14 46 725
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003702
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.717940
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.867266
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032103
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003117
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9003-2.17520.28551300.20953013X-RAY DIFFRACTION94
2.1752-2.74030.22461670.22273132X-RAY DIFFRACTION99
2.7403-29.21580.21521890.183276X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.56960.0202-0.05050.54410.27910.9228-0.06580.03590.00160.10360.0296-0.1537-0.226-0.18740.00220.11440.0764-0.01340.2126-0.00780.127728.881531.004714.0585
20.1483-0.1921-0.18180.13920.05610.1289-0.00650.2102-0.1796-0.1954-0.0359-0.11740.0779-0.1750.00090.20660.05980.00870.2313-0.03380.167930.904426.72434.9287
30.21250.11420.07680.2141-0.02830.0478-0.26510.35360.0455-0.26310.05470.0121-0.6405-0.4158-0.01810.26130.2426-0.10310.5147-0.00550.136714.075335.3394.6914
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 302 through 351 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 352 through 372 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 373 through 384 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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