[日本語] English
万見
- PDB-6ewx: Structure of Pragmin pseudo-kinase reveals a dimerization mechani... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ewx
タイトルStructure of Pragmin pseudo-kinase reveals a dimerization mechanism to regulate protein tyrosine phosphorylation and nuclear transcription
要素PEAK1-related kinase-activating pseudokinase 1
キーワードCELL INVASION / PSEUDOKINASE / CANCER / SCAFFOLDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


RND2 GTPase cycle / regulation of Notch signaling pathway / regulation of cell motility / positive regulation of Rho protein signal transduction / cell migration / regulation of cell shape / negative regulation of neuron projection development / protein kinase activity / focal adhesion / identical protein binding ...RND2 GTPase cycle / regulation of Notch signaling pathway / regulation of cell motility / positive regulation of Rho protein signal transduction / cell migration / regulation of cell shape / negative regulation of neuron projection development / protein kinase activity / focal adhesion / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Inactive tyrosine-protein kinase PRAG1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.771 Å
データ登録者Gelin, M. / Allemand, F. / Fournet, A. / Labesse, G.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
INCaPLBIO-2011-150 フランス
French National Research AgencyANR-10-INBS-05 フランス
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Dimerization of the Pragmin Pseudo-Kinase Regulates Protein Tyrosine Phosphorylation.
著者: Lecointre, C. / Simon, V. / Kerneur, C. / Allemand, F. / Fournet, A. / Montarras, I. / Pons, J.L. / Gelin, M. / Brignatz, C. / Urbach, S. / Labesse, G. / Roche, S.
履歴
登録2017年11月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PEAK1-related kinase-activating pseudokinase 1
B: PEAK1-related kinase-activating pseudokinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,9224
ポリマ－107,7292
非ポリマー1922
水88349
1
A: PEAK1-related kinase-activating pseudokinase 1
B: PEAK1-related kinase-activating pseudokinase 1
ヘテロ分子

A: PEAK1-related kinase-activating pseudokinase 1
B: PEAK1-related kinase-activating pseudokinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,8438
ポリマ－215,4594
非ポリマー3844
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area11860 Å2
ΔGint-136 kcal/mol
Surface area67000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)193.430, 58.920, 110.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.48, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 PEAK1-related kinase-activating pseudokinase 1 / Similar to DNA segment / Chr 8 / ERATO Doi 82 / expressed (Predicted) / isoform CRA_a


分子量: 53864.711 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Prag1, Pragmin, RGD1311793_predicted, rCG_43329 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12 / 参照: UniProt: D3ZMK9
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.59 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: ammonium sulphate 1M, lithium citrate 0.2 M pH 5.0 and 12.5 mM EDTA
PH範囲: 5.0 - 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97294 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97294 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.77→55 Å / Num. obs: 25025 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 56.8 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.77→2.87 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.614 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / CC1/2: 0.868 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.8.4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.771→54.999 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2459 1235 4.93 %
Rwork0.1875 --
obs0.1905 25026 88.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.771→54.999 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5630 0 10 49 5689
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095763
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1517795
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.9544907
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056893
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007992
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.771-2.88190.3256560.26651136X-RAY DIFFRACTION39
2.8819-3.0130.39931220.25662133X-RAY DIFFRACTION73
3.013-3.17190.32711490.23822801X-RAY DIFFRACTION95
3.1719-3.37060.28321540.22082970X-RAY DIFFRACTION100
3.3706-3.63080.27561450.19242953X-RAY DIFFRACTION99
3.6308-3.99610.25281430.17642821X-RAY DIFFRACTION95
3.9961-4.57410.20811530.14182974X-RAY DIFFRACTION99
4.5741-5.76190.19921440.1642992X-RAY DIFFRACTION99
5.7619-55.00960.22231690.19683011X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2476-0.44351.51931.3563-0.54753.1211-0.052-0.04640.4346-0.1043-0.0370.0797-0.5794-0.2494-0.03260.441-0.03710.11150.43350.04740.400185.011974.384513.9059
22.6215-0.66590.55681.8433-0.50561.40120.51090.4502-0.1912-0.2082-0.14930.44040.6207-0.48020.47930.3205-0.2385-0.08230.51390.06130.324281.149454.964616.7274
31.4-0.07320.47281.37850.59351.84-0.2429-0.0149-0.39550.07160.5362-0.0260.97290.3290.24470.1768-0.3629-0.0350.19480.0790.283897.763355.488428.8411
41.61871.34-0.7293.9763-2.10052.2458-0.35290.2327-0.5612-0.51940.0855-0.65220.536-0.0561-0.00530.3508-0.0385-0.04660.3222-0.05830.4516116.657761.809427.7781
50.75320.42180.0170.88640.63480.83040.03060.29590.1790.2406-0.21290.1527-0.5742-0.20450.06710.8657-0.0387-0.18640.66920.27510.6305126.16296.50465.2771
62.09230.3150.60940.2331-0.4151.1659-0.58470.85571.0250.19080.0438-0.2504-1.23030.3423-0.68860.8175-0.1477-0.06230.55860.29640.495132.027895.610214.0916
72.5686-0.1674-0.13692.09960.08013.3505-0.14670.45690.4899-0.17630.02660.2191-0.72070.424-0.12670.209-0.05610.06520.2667-0.04140.2998132.14889.160125.1518
80.7079-0.01540.27390.4318-0.04790.09770.21490.07960.3508-0.2899-0.0758-0.3972-0.38870.94370.17870.3134-0.23390.06330.91820.03220.5074148.359885.498122.4431
92.2562-0.5077-0.251.5592-0.84482.7952-0.5161-0.62580.97640.090.0514-0.5408-1.03310.8314-0.03020.5934-0.0326-0.16630.5348-0.30420.716138.018195.458540.7249
102.55611.33670.8652.2689-0.16492.3610.5144-0.0242-0.10970.3193-0.2571-0.18080.49730.23930.05090.2561-0.11680.06080.2253-0.05060.2432127.445477.034337.0418
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 914 through 1069 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1070 through 1269 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1270 through 1368 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 909 through 947 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 948 through 993 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 994 through 1088 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 1089 through 1172 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 1173 through 1226 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 1227 through 1258 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 1259 through 1368 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る