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- PDB-6ewo: Crystal structure of non-phosphorylated form of RTF PHOSPHOPEPTID... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ewo
タイトルCrystal structure of non-phosphorylated form of RTF PHOSPHOPEPTIDE BOUND TO HLA-A2 in complex with LILRB1
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
  • LIR-1
  • Synemin
キーワードIMMUNE SYSTEM / LILRB1 / NONPHOSPHOPEPTIDE / peptide-MHC complex / HLA-A2 / tumour antigen / crystallisation chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / neurofilament cytoskeleton / intermediate filament binding / HLA-A specific inhibitory MHC class I receptor activity / positive regulation of gamma-delta T cell activation involved in immune response / MHC class Ib protein complex binding / HLA-B specific inhibitory MHC class I receptor activity / negative regulation of dendritic cell differentiation / immune response-inhibiting cell surface receptor signaling pathway / inhibitory MHC class I receptor activity ...fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / neurofilament cytoskeleton / intermediate filament binding / HLA-A specific inhibitory MHC class I receptor activity / positive regulation of gamma-delta T cell activation involved in immune response / MHC class Ib protein complex binding / HLA-B specific inhibitory MHC class I receptor activity / negative regulation of dendritic cell differentiation / immune response-inhibiting cell surface receptor signaling pathway / inhibitory MHC class I receptor activity / Fc receptor mediated inhibitory signaling pathway / MHC class Ib protein binding / MHC class Ib receptor activity / negative regulation of T cell mediated cytotoxicity / immune response-regulating signaling pathway / MHC class I receptor activity / negative regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / negative regulation of alpha-beta T cell activation / negative regulation of serotonin secretion / negative regulation of cytokine production involved in immune response / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / intermediate filament cytoskeleton organization / dendritic cell differentiation / interleukin-10-mediated signaling pathway / negative regulation of mononuclear cell proliferation / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / protein phosphatase 1 binding / negative regulation of osteoclast development / vinculin binding / negative regulation of interleukin-12 production / negative regulation of endocytosis / negative regulation of interferon-beta production / negative regulation of dendritic cell apoptotic process / costamere / positive regulation of macrophage cytokine production / intermediate filament cytoskeleton / structural constituent of muscle / intermediate filament / positive regulation of memory T cell activation / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / TAP complex binding / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of interleukin-10 production / CD8 receptor binding / MHC class I protein binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / endoplasmic reticulum exit site / negative regulation of calcium ion transport / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / negative regulation of type II interferon production / TAP binding / negative regulation of cell cycle / negative regulation of tumor necrosis factor production / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / T cell proliferation involved in immune response / beta-2-microglobulin binding / positive regulation of defense response to virus by host / T cell receptor binding / negative regulation of T cell proliferation / detection of bacterium / SH2 domain binding / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / adherens junction / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / response to virus / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / receptor internalization / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / sarcolemma / structural constituent of cytoskeleton / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex
類似検索 - 分子機能
Synemin / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / : / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin ...Synemin / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / : / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LIR-1 / Synemin / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / Beta-2-microglobulin / Leukocyte immunoglobulin-like receptor subfamily B member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
Model details================CATEGORY 5: Authors of Structure============================ Enter authors of the ...================CATEGORY 5: Authors of Structure============================ Enter authors of the deposited structures (e.g. Surname, F.M.)
データ登録者Mohammed, F. / Stones, D.H. / Willcox, B.E.
引用ジャーナル: J. Immunol. Methods / 年: 2019
タイトル: Application of the immunoregulatory receptor LILRB1 as a crystallisation chaperone for human class I MHC complexes.
著者: Mohammed, F. / Stones, D.H. / Willcox, B.E.
履歴
登録2017年11月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: Synemin
D: LIR-1
E: HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
F: Beta-2-microglobulin
G: Synemin
H: LIR-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,9788
ポリマ－132,9788
非ポリマー00
水4,089227
1
A: HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: Synemin
D: LIR-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,4894
ポリマ－66,4894
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
F: Beta-2-microglobulin
G: Synemin
H: LIR-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,4894
ポリマ－66,4894
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)116.300, 116.300, 192.600
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain / MHC class I antigen A*2


分子量: 31951.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A, HLAA / プラスミド: pGMT7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P01892, UniProt: P04439*PLUS
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11748.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / プラスミド: pGMT7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質・ペプチド Synemin / Desmuslin


分子量: 1042.166 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: COMMERCIAL SYNTHESIS / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O15061
#4: タンパク質 LIR-1


分子量: 21747.340 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LILRB1 / プラスミド: pET23a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: D9IDM8, UniProt: Q8NHL6*PLUS
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.2M Potassium sodium tartrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5417 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5417 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→19.7 Å / Num. obs: 66969 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.331 % / Biso Wilson estimate: 38.572 Å2 / Rmerge F obs: 0.113 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rrim(I) all: 0.105 / Χ2: 0.876 / Net I/σ(I): 23.61 / Num. measured all: 758810 / Scaling rejects: 103
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.3-2.45.5380.6730.7342.8241698800875290.80794
2.4-2.511.380.3660.6075.0876803675367490.63599.9
2.5-2.611.990.290.4886.4169374578757860.509100
2.6-2.712.0970.2330.3917.7860026496249620.408100
2.7-2.812.1410.1860.3049.4651891427442740.317100
2.8-2.912.2180.1550.25410.845794374837480.265100
2.9-312.2610.1390.21911.9639603323032300.229100
3-412.2580.0560.09326.8321554917588175850.097100
4-512.2770.020.03659.9477874634463430.037100
5-612.1510.0180.03463.9834413283328320.035100
6-1011.8460.0160.02972.237136313631350.03100
10-19.710.8660.0110.0288.8886499387960.02184.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1P7Q

1p7q


解像度: 2.3→19.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 8.051 / SU ML: 0.193 / SU R Cruickshank DPI: 0.3266 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.327 / ESU R Free: 0.249
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2764 3401 5.1 %RANDOM
Rwork0.2321 ---
obs0.2344 63567 99.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 103.52 Å2 / Biso mean: 37.859 Å2 / Biso min: 12.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0 Å20 Å2
2---0 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→19.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9135 0 0 227 9362
Biso mean---30.99 -
残基数----1126
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0199416
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.028453
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2911.9312804
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.914319449
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.73751120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.81523.036471
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.788151466
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.2841578
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.21323
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02110668
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022322
LS精密化 シェル解像度: 2.303→2.362 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 235 -
Rwork0.306 4381 -
all-4616 -
obs--94.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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