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万見
- PDB-6eqi: Structure of PINK1 bound to ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eqi
タイトルStructure of PINK1 bound to ubiquitin
要素
  • Nb696
  • Serine/threonine-protein kinase PINK1, putative
  • Ubiquitin
キーワードTRANSFERASE / PINK1 Ubiquitin Mitophagy Nanobody Substrate recognition Complex Parkinson's disease
機能・相同性
機能・相同性情報


autophagy of mitochondrion / positive regulation of mitochondrial fission / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion ...autophagy of mitochondrion / positive regulation of mitochondrial fission / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulation of FGFR2 signaling / Iron uptake and transport / Negative regulation of FGFR3 signaling / Peroxisomal protein import / Hh mutants are degraded by ERAD / Degradation of AXIN / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Stabilization of p53 / Regulation of TNFR1 signaling / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / EGFR downregulation / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Termination of translesion DNA synthesis / Negative regulation of FGFR4 signaling / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / G2/M Checkpoints
類似検索 - 分子機能
: / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily ...: / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase Pink1, mitochondrial / Polyubiquitin-C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Lama glama (ラマ)
Pediculus humanus corporis (キモノジラミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Schubert, A.F. / Gladkova, C. / Pardon, E. / Wagstaff, J.L. / Freund, S.M.V. / Steyaert, J. / Maslen, S. / Komander, D.
資金援助 英国, 4件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U105192732 英国
European Research Council309756
Michael J. Fox Foundation
Lister Institute for Preventive Medicine
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: Structure of PINK1 in complex with its substrate ubiquitin.
著者: Schubert, A.F. / Gladkova, C. / Pardon, E. / Wagstaff, J.L. / Freund, S.M.V. / Steyaert, J. / Maslen, S.L. / Komander, D.
履歴
登録2017年10月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32018年1月31日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
B: Nb696
C: Serine/threonine-protein kinase PINK1, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,2656
ポリマ－72,9893
非ポリマー2763
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5010 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area24290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.711, 105.711, 149.451
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8575.804 Da / 分子数: 1 / 変異: T66V L67N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#2: 抗体 Nb696


分子量: 14532.033 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PINK1, putative


分子量: 49880.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pediculus humanus corporis (キモノジラミ)
遺伝子: 8239562, Phum_PHUM577390 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: E0W1I1, non-specific serine/threonine protein kinase
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.76 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: The PhPINK1-Nb696-Ub TVLN complex was crystallised at 7 mg/ml using sitting-drop vapour diffusion against 1.3 M Ammonium Tartrate Dibasic, 0.1 M BIS-TRIS Propane pH 7.0 from a 1:1 protein to ...詳細: The PhPINK1-Nb696-Ub TVLN complex was crystallised at 7 mg/ml using sitting-drop vapour diffusion against 1.3 M Ammonium Tartrate Dibasic, 0.1 M BIS-TRIS Propane pH 7.0 from a 1:1 protein to mother liquor ratio, in 100 nl drops at 295.15 K. Crystals were optimised using streak seeding with a cat whisker at 8.9 mg/ml complex concentration in 1.4 M Ammonium Tartrate, 0.1 M BIS-TRIS Propane pH 6.3 at 295.15 K.
PH範囲: pH 6-7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→49.83 Å / Num. obs: 18000 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 11.67
反射 シェル解像度: 3.1→3.31 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 1.18 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
DIALSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3Q5I

3q5i


解像度: 3.1→49.83 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2341 962 5.36 %
Rwork0.2031 --
obs0.2049 17961 99.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→49.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4426 0 18 9 4453
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044531
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6486175
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8542704
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043716
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004790
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1004-3.26380.27821390.2542390X-RAY DIFFRACTION100
3.2638-3.46830.23811370.22342408X-RAY DIFFRACTION100
3.4683-3.7360.31340.222408X-RAY DIFFRACTION100
3.736-4.11180.26691440.19932383X-RAY DIFFRACTION100
4.1118-4.70640.2111370.17572444X-RAY DIFFRACTION100
4.7064-5.9280.22061360.20352447X-RAY DIFFRACTION100
5.928-49.83730.21141350.20372519X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.75410.0634-0.35895.08860.12924.65590.2721-0.0675-0.8580.03160.0060.32041.6898-0.4556-0.18531.2415-0.1657-0.19310.80440.08380.944345.4091-8.213123.1265
21.7495-0.67110.98492.9363-1.15463.70270.01230.0801-0.163-0.07370.1638-0.13250.1832-0.0605-0.15160.48330.03290.00090.5115-0.01710.461439.799215.0234.3828
32.9498-0.2524-0.05631.52590.07631.71620.020.2138-0.0734-0.03230.035-0.03560.05980.0246-0.05930.4806-0.0299-0.03290.4521-0.00760.46269.85047.310721.9446
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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