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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6enj | ||||||||||||
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タイトル | Polyproline-stalled ribosome in the presence of A+P site tRNA and elongation-factor P (EF-P) | ||||||||||||
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![]() | RIBOSOME / Polyproline stalled ribosome / cryo-em / elongation-factor P / EF-P / nascent chain | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of translational frameshifting / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / translational elongation / mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation ...negative regulation of translational frameshifting / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / translational elongation / mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / translation elongation factor activity / four-way junction DNA binding / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / regulation of mRNA stability / translational initiation / ribosome assembly / rescue of stalled ribosome / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing / assembly of large subunit precursor of preribosome / transcription elongation factor complex / DNA endonuclease activity / regulation of DNA-templated transcription elongation / cytosolic ribosome assembly / transcription antitermination / response to reactive oxygen species / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / response to radiation / ribosomal large subunit assembly / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / molecular adaptor activity / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||||||||
![]() | Huter, P. / Wilson, D.N. | ||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural Basis for Polyproline-Mediated Ribosome Stalling and Rescue by the Translation Elongation Factor EF-P. 著者: Paul Huter / Stefan Arenz / Lars V Bock / Michael Graf / Jan Ole Frister / Andre Heuer / Lauri Peil / Agata L Starosta / Ingo Wohlgemuth / Frank Peske / Jiří Nováček / Otto Berninghausen ...著者: Paul Huter / Stefan Arenz / Lars V Bock / Michael Graf / Jan Ole Frister / Andre Heuer / Lauri Peil / Agata L Starosta / Ingo Wohlgemuth / Frank Peske / Jiří Nováček / Otto Berninghausen / Helmut Grubmüller / Tanel Tenson / Roland Beckmann / Marina V Rodnina / Andrea C Vaiana / Daniel N Wilson / ![]() ![]() ![]() 要旨: Ribosomes synthesizing proteins containing consecutive proline residues become stalled and require rescue via the action of uniquely modified translation elongation factors, EF-P in bacteria, or ...Ribosomes synthesizing proteins containing consecutive proline residues become stalled and require rescue via the action of uniquely modified translation elongation factors, EF-P in bacteria, or archaeal/eukaryotic a/eIF5A. To date, no structures exist of EF-P or eIF5A in complex with translating ribosomes stalled at polyproline stretches, and thus structural insight into how EF-P/eIF5A rescue these arrested ribosomes has been lacking. Here we present cryo-EM structures of ribosomes stalled on proline stretches, without and with modified EF-P. The structures suggest that the favored conformation of the polyproline-containing nascent chain is incompatible with the peptide exit tunnel of the ribosome and leads to destabilization of the peptidyl-tRNA. Binding of EF-P stabilizes the P-site tRNA, particularly via interactions between its modification and the CCA end, thereby enforcing an alternative conformation of the polyproline-containing nascent chain, which allows a favorable substrate geometry for peptide bond formation. | ||||||||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 203.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 352.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 5種, 6分子 ABavx9
#1: RNA鎖 | 分子量: 941306.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 38813.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#31: RNA鎖 | 分子量: 498725.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#53: RNA鎖 | 分子量: 2821.751 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() |
#54: RNA鎖 | 分子量: 24846.746 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
+50S ribosomal protein ... , 29種, 29分子 CDEFGJKLMNOPQRSTUVWXYZ0123467
-30S ribosomal protein ... , 20種, 20分子 bcdefghijklmnopqrstu
#32: タンパク質 | 分子量: 24253.943 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#33: タンパク質 | 分子量: 23078.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#34: タンパク質 | 分子量: 23383.002 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#35: タンパク質 | 分子量: 16532.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#36: タンパク質 | 分子量: 11669.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#37: タンパク質 | 分子量: 16861.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#38: タンパク質 | 分子量: 14015.361 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#39: タンパク質 | 分子量: 14554.882 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#40: タンパク質 | 分子量: 11196.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#41: タンパク質 | 分子量: 12388.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#42: タンパク質 | 分子量: 13636.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#43: タンパク質 | 分子量: 12625.753 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#44: タンパク質 | 分子量: 11546.442 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#45: タンパク質 | 分子量: 10159.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#46: タンパク質 | 分子量: 9207.572 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#47: タンパク質 | 分子量: 9263.946 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#48: タンパク質 | 分子量: 7606.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#49: タンパク質 | 分子量: 9057.626 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#50: タンパク質 | 分子量: 9506.190 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#51: タンパク質 | 分子量: 7763.073 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 2分子 w![](data/chem/img/PRO.gif)
![](data/chem/img/PRO.gif)
#52: タンパク質 | 分子量: 20755.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#56: 化合物 | ChemComp-PRO / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Polyproline-stalled ribosome in the presence of A+P site tRNA and elongation-factor P (EF-P) タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#55 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 3 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 28 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21655 / 対称性のタイプ: POINT |
原子モデル構築 | 空間: REAL |