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タイトルStructural Basis for Polyproline-Mediated Ribosome Stalling and Rescue by the Translation Elongation Factor EF-P.
ジャーナル・号・ページMol Cell, Vol. 68, Issue 3, Page 515-527.e6, Year 2017
掲載日2017年11月2日
著者Paul Huter / Stefan Arenz / Lars V Bock / Michael Graf / Jan Ole Frister / Andre Heuer / Lauri Peil / Agata L Starosta / Ingo Wohlgemuth / Frank Peske / Jiří Nováček / Otto Berninghausen / Helmut Grubmüller / Tanel Tenson / Roland Beckmann / Marina V Rodnina / Andrea C Vaiana / Daniel N Wilson /
PubMed 要旨Ribosomes synthesizing proteins containing consecutive proline residues become stalled and require rescue via the action of uniquely modified translation elongation factors, EF-P in bacteria, or ...Ribosomes synthesizing proteins containing consecutive proline residues become stalled and require rescue via the action of uniquely modified translation elongation factors, EF-P in bacteria, or archaeal/eukaryotic a/eIF5A. To date, no structures exist of EF-P or eIF5A in complex with translating ribosomes stalled at polyproline stretches, and thus structural insight into how EF-P/eIF5A rescue these arrested ribosomes has been lacking. Here we present cryo-EM structures of ribosomes stalled on proline stretches, without and with modified EF-P. The structures suggest that the favored conformation of the polyproline-containing nascent chain is incompatible with the peptide exit tunnel of the ribosome and leads to destabilization of the peptidyl-tRNA. Binding of EF-P stabilizes the P-site tRNA, particularly via interactions between its modification and the CCA end, thereby enforcing an alternative conformation of the polyproline-containing nascent chain, which allows a favorable substrate geometry for peptide bond formation.
リンクMol Cell / PubMed:29100052
手法EM (単粒子)
解像度3.1 - 3.9 Å
構造データ

3898

6enf

EMDB-3898, PDB-6enf:
Cryo-EM structure of a polyproline-stalled ribosome in the absence of EF-P
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

3899

6enj

EMDB-3899, PDB-6enj:
Polyproline-stalled ribosome in the presence of A+P site tRNA and elongation-factor P (EF-P)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-3900:
Polyproline stalled ribosome without EF-P
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-3901:
Polyproline-stalled ribosome with distorted A-site and P-site tRNA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

EMDB-3902:
Polyproline-stalled ribosome with a truncated mRNA in the A-site.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

3903

6enu

EMDB-3903, PDB-6enu:
Polyproline-stalled ribosome in the presence of elongation-factor P (EF-P)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

化合物

ChemComp-PRO:
PROLINE

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
キーワードRIBOSOME / Proline / EF-P / nascent chain / Polyproline stalled ribosome / cryo-em / elongation-factor P / stalling

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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