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- PDB-6ekn: Crystal structure of MMP12 in complex with inhibitor BE7. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ekn
タイトルCrystal structure of MMP12 in complex with inhibitor BE7.
要素Macrophage metalloelastase
キーワードHYDROLASE / metzincin / carboxylate inhibitor alternative zinc-binding groups
機能・相同性
機能・相同性情報


macrophage elastase / negative regulation of endothelial cell-matrix adhesion via fibronectin / bronchiole development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / elastin catabolic process / regulation of defense response to virus by host / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / wound healing, spreading of epidermal cells / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / lung alveolus development ...macrophage elastase / negative regulation of endothelial cell-matrix adhesion via fibronectin / bronchiole development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / elastin catabolic process / regulation of defense response to virus by host / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / wound healing, spreading of epidermal cells / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / lung alveolus development / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / positive regulation of interferon-alpha production / core promoter sequence-specific DNA binding / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / cellular response to virus / metalloendopeptidase activity / protein import into nucleus / endopeptidase activity / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin ...Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-B9N / Macrophage metalloelastase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Ciccone, L. / Tepshi, L. / Nuti, E. / Rossello, A. / Stura, E.A.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2018
タイトル: Development of Thioaryl-Based Matrix Metalloproteinase-12 Inhibitors with Alternative Zinc-Binding Groups: Synthesis, Potentiometric, NMR, and Crystallographic Studies.
著者: Nuti, E. / Cuffaro, D. / Bernardini, E. / Camodeca, C. / Panelli, L. / Chaves, S. / Ciccone, L. / Tepshi, L. / Vera, L. / Orlandini, E. / Nencetti, S. / Stura, E.A. / Santos, M.A. / Dive, V. / Rossello, A.
履歴
登録2017年9月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Macrophage metalloelastase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3838
ポリマ－17,6161
非ポリマー7687
水2,630146
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area280 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area8120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.560, 60.350, 54.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.10, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-408-

HOH

21A-504-

HOH

31A-520-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Macrophage metalloelastase / MME / Macrophage elastase / hME / Matrix metalloproteinase-12 / MMP-12


分子量: 17615.670 Da / 分子数: 1 / 変異: F171D / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: metalloprotease / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: macrophage / 遺伝子: MMP12, HME / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39900, macrophage elastase

-
非ポリマー , 5種, 153分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-B9N / (2~{S})-2-[2-[4-(4-methoxyphenyl)phenyl]sulfonylphenyl]pentanedioic acid


分子量: 454.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H22O7S
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 10
詳細: Protein: 1 micro-L MMP12 at 290 micro-M with 10 milli-M acetohydroxamate + 0.1 Micro-L BE6 from 10 milii-M in 100% DMSO Precipitant: 17% PEG 20K, 250 milli-M NaCl, 100 milii-M TRIS HCl, pH 10. ...詳細: Protein: 1 micro-L MMP12 at 290 micro-M with 10 milli-M acetohydroxamate + 0.1 Micro-L BE6 from 10 milii-M in 100% DMSO Precipitant: 17% PEG 20K, 250 milli-M NaCl, 100 milii-M TRIS HCl, pH 10.0. cryoprotectant: 40% (25 % di-ethylene glycol + 25 % glycerol + 25 % 1,2-propanediol) 10 % PEG 10K, 200 milli-M NaCl, 100 milli-M AAB (Na acetate,N-(2-Acetamido)iminodiacetic acid (ADA), Bicine) 10% acid/90% basic
Temp details: cooled incubator

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: cryostream
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.980035 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月23日 / 詳細: microfocus
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.980035 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→36.74 Å / Num. obs: 46976 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.61 % / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.096 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 10.21
反射 シェル解像度: 1.2→1.23 Å / 冗長度: 6.18 % / Mean I/σ(I) obs: 0.98 / Num. unique obs: 3280 / CC1/2: 0.32 / Rrim(I) all: 1.8 / Rsym value: 1.65 / % possible all: 94.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4I03

4i03


解像度: 1.2→36.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.985 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.979 / SU B: 1.786 / SU ML: 0.031 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.04 / ESU R Free: 0.04 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17523 2349 5 %RANDOM
Rwork0.1442 ---
obs0.14574 44626 99.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 20.711 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å2-0 Å2-0.21 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.2→36.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1246 0 41 146 1433
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0191440
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.021263
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3771.9451965
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1832920
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2595181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.28422.71470
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.13415216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2931511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1540.2196
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.021694
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02345
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.951.745697
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9481.74696
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8782.612887
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.8772.613888
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.5942.079742
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.5942.079742
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.5872.9611078
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.07522.2571723
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.87521.7341691
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr8.51232699
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free22.953584
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded10.02552728
LS精密化 シェル解像度: 1.197→1.228 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.636 163 -
Rwork0.645 3104 -
obs--94.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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