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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6eht | ||||||
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タイトル | Modulation of PCNA sliding surface by p15PAF suggests a suppressive mechanism for cisplatin-induced DNA lesion bypass by pol eta holoenzyme | ||||||
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![]() | DNA BINDING PROTEIN / Structural analysis / human PCNA P15 DNA macro complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / MutLalpha complex binding / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis ...positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / MutLalpha complex binding / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / replisome / centrosome cycle / response to L-glutamate / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / G1/S-Specific Transcription / leading strand elongation / response to dexamethasone / replication fork processing / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / estrous cycle / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / mismatch repair / translesion synthesis / response to cadmium ion / DNA polymerase binding / response to UV / epithelial cell differentiation / positive regulation of DNA repair / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / base-excision repair, gap-filling / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / replication fork / positive regulation of DNA replication / male germ cell nucleus / liver regeneration / nuclear estrogen receptor binding / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to hydrogen peroxide / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / cellular response to xenobiotic stimulus / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / heart development / DNA replication / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / molecular adaptor activity / nuclear body / regulation of cell cycle / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | De March, M. / Barrera-Vilarmau, S. / Mentegari, E. / Merino, N. / Bressan, E. / Maga, G. / Crehuet, R. / Onesti, S. / Blanco, F.J. / De Biasio, A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: p15PAF binding to PCNA modulates the DNA sliding surface. 著者: De March, M. / Barrera-Vilarmau, S. / Crespan, E. / Mentegari, E. / Merino, N. / Gonzalez-Magana, A. / Romano-Moreno, M. / Maga, G. / Crehuet, R. / Onesti, S. / Blanco, F.J. / De Biasio, A. #1: ![]() タイトル: Structure of p15(PAF)-PCNA complex and implications for clamp sliding during DNA replication and repair. 著者: De Biasio, A. / de Opakua, A.I. / Mortuza, G.B. / Molina, R. / Cordeiro, T.N. / Castillo, F. / Villate, M. / Merino, N. / Delgado, S. / Gil-Carton, D. / Luque, I. / Diercks, T. / Bernado, P. ...著者: De Biasio, A. / de Opakua, A.I. / Mortuza, G.B. / Molina, R. / Cordeiro, T.N. / Castillo, F. / Villate, M. / Merino, N. / Delgado, S. / Gil-Carton, D. / Luque, I. / Diercks, T. / Bernado, P. / Montoya, G. / Blanco, F.J. #2: ![]() タイトル: Structural basis of human PCNA sliding on DNA. 著者: De March, M. / Merino, N. / Barrera-Vilarmau, S. / Crehuet, R. / Onesti, S. / Blanco, F.J. / De Biasio, A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 319 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 252.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 474.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 491.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 30.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 41.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: _ / Refine code: _
NCSアンサンブル:
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要素
-Proliferating cell nuclear ... , 2種, 3分子 ABC
#1: タンパク質 | 分子量: 28036.033 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質 | | 分子量: 28287.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P12004 |
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-DNA鎖 , 2種, 2分子 FG
#4: DNA鎖 | 分子量: 3109.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
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#5: DNA鎖 | 分子量: 2979.968 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
-タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 11分子 DE![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2362.834 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.36 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 10% polyethylene glycol 3350 0.1 M sodium acetate pH 4.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月7日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.2→46.12 Å / Num. obs: 14271 / % possible obs: 95.3 % / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/av σ(I): 4.5 / Net I/σ(I): 5.7 |
反射 シェル | 解像度: 3.2→3.37 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2122 / % possible all: 98.8 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 4D2G 解像度: 3.2→40.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.835 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.806 / SU B: 91.608 / SU ML: 0.68 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.721 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 63.479 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 3.2→40.48 Å
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拘束条件 |
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