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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6ehr | ||||||
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タイトル | The crystal structure of the human LAMTOR-RagA CTD-RagC CTD complex | ||||||
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![]() | SIGNALING PROTEIN / Scaffolding complex / Rag-GTPases / mTOR / Ragulator / mTORC1 | ||||||
機能・相同性 | ![]() regulation of cholesterol import / positive regulation of protein localization to lysosome / regulation of cell-substrate junction organization / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / regulation of cholesterol efflux / positive regulation of RNA polymerase II regulatory region sequence-specific DNA binding / FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex / protein localization to cell junction / regulation of TORC1 signaling ...regulation of cholesterol import / positive regulation of protein localization to lysosome / regulation of cell-substrate junction organization / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / regulation of cholesterol efflux / positive regulation of RNA polymerase II regulatory region sequence-specific DNA binding / FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex / protein localization to cell junction / regulation of TORC1 signaling / protein localization to lysosome / TORC1 signaling / regulation of TOR signaling / endosome organization / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / fibroblast migration / lysosome localization / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / protein localization to membrane / kinase activator activity / enzyme-substrate adaptor activity / azurophil granule membrane / endosomal transport / regulation of cell size / Macroautophagy / small GTPase-mediated signal transduction / lysosome organization / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / mTORC1-mediated signalling / cellular response to nutrient levels / tertiary granule membrane / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / RHOG GTPase cycle / regulation of receptor recycling / positive regulation of TOR signaling / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / response to amino acid / specific granule membrane / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of TORC1 signaling / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / RAC1 GTPase cycle / cellular response to amino acid starvation / cellular response to starvation / negative regulation of autophagy / viral genome replication / RNA splicing / guanyl-nucleotide exchange factor activity / Regulation of PTEN gene transcription / positive regulation of interleukin-8 production / cholesterol homeostasis / regulation of cell growth / TP53 Regulates Metabolic Genes / phosphoprotein binding / cellular response to amino acid stimulus / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / response to virus / MAP2K and MAPK activation / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / protein localization / positive regulation of protein localization to nucleus / GDP binding / late endosome / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / GTPase binding / glucose homeostasis / late endosome membrane / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / molecular adaptor activity / lysosome / endosome membrane / intracellular signal transduction / membrane raft / protein heterodimerization activity / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / GTPase activity / DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / GTP binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Scheffzek, K. / Naschberger, A. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of the human lysosomal mTORC1 scaffold complex and its impact on signaling. 著者: de Araujo, M.E.G. / Naschberger, A. / Furnrohr, B.G. / Stasyk, T. / Dunzendorfer-Matt, T. / Lechner, S. / Welti, S. / Kremser, L. / Shivalingaiah, G. / Offterdinger, M. / Lindner, H.H. / ...著者: de Araujo, M.E.G. / Naschberger, A. / Furnrohr, B.G. / Stasyk, T. / Dunzendorfer-Matt, T. / Lechner, S. / Welti, S. / Kremser, L. / Shivalingaiah, G. / Offterdinger, M. / Lindner, H.H. / Huber, L.A. / Scheffzek, K. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 328.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 267.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 483.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 492.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 27.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 37.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
-Ragulator complex protein ... , 5種, 5分子 ABCDE
#1: タンパク質 | 分子量: 13903.955 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9UHA4 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 13574.501 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9Y2Q5 |
#3: タンパク質 | 分子量: 9622.900 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: O43504 |
#4: タンパク質 | 分子量: 10753.236 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q0VGL1 |
#5: タンパク質 | 分子量: 15828.839 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q6IAA8 |
-Ras-related GTP-binding protein ... , 2種, 2分子 FG
#6: タンパク質 | 分子量: 15287.651 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q7L523 |
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#7: タンパク質 | 分子量: 18171.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9HB90 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.35 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 10% [w/v] PEG 4000, 0.1M tri-sodium-citrate pH5.5, 5% [v/v] isopropanol |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月28日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.0723 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.898→46.224 Å / Num. obs: 21957 / % possible obs: 93.8 % / 冗長度: 4.4 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.156 / Rpim(I) all: 0.078 / Rsym value: 0.176 / Net I/σ(I): 8.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.9→3.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.933 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / CC1/2: 0.75 / Rpim(I) all: 0.478 / Rsym value: 1.049 / % possible all: 93.4 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.898→46.224 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.08
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.898→46.224 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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