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- PDB-6ebo: Crystal Structure of the Class Ie Ribonucleotide Reductase Beta S... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ebo | ||||||
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Title | Crystal Structure of the Class Ie Ribonucleotide Reductase Beta Subunit from Aerococcus urinae in Unactivated Form | ||||||
![]() | Ribonucleoside-diphosphate reductase, beta subunit | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / ribonucleotide reductase / beta subunit / RNR / R2 / class Ie / metal-free | ||||||
Function / homology | ![]() ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / membrane / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Palowitch, G.M. / Alapati, R.B. / Boal, A.K. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Metal-free class Ie ribonucleotide reductase from pathogens initiates catalysis with a tyrosine-derived dihydroxyphenylalanine radical. Authors: Blaesi, E.J. / Palowitch, G.M. / Hu, K. / Kim, A.J. / Rose, H.R. / Alapati, R. / Lougee, M.G. / Kim, H.J. / Taguchi, A.T. / Tan, K.O. / Laremore, T.N. / Griffin, R.G. / Krebs, C. / Matthews, ...Authors: Blaesi, E.J. / Palowitch, G.M. / Hu, K. / Kim, A.J. / Rose, H.R. / Alapati, R. / Lougee, M.G. / Kim, H.J. / Taguchi, A.T. / Tan, K.O. / Laremore, T.N. / Griffin, R.G. / Krebs, C. / Matthews, M.L. / Silakov, A. / Bollinger Jr., J.M. / Allen, B.D. / Boal, A.K. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 273.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 216.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6ebpC ![]() 6ebqC ![]() 6ebzC ![]() 1kgnS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 40666.387 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: ACS-120-V-Col10a / Gene: HMPREF9243_0731 / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: F2I8X9, ribonucleoside-diphosphate reductase #2: Chemical | ChemComp-CA / #3: Chemical | ChemComp-GOL / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.24 Å3/Da / Density % sol: 45.12 % / Mosaicity: 0.194 ° |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 16% (w/v) PEG 4000, 0.3 M calcium chloride, 0.1 M Tris pH 8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Mar 27, 2018 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97872 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection twin |
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Reflection | Resolution: 1.58→50 Å / Num. obs: 194118 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.12 / Χ2: 0.959 / Net I/σ(I): 7.9 / Num. measured all: 1410978 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1KGN Resolution: 1.58→39.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 0.94 / SU ML: 0.036 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.016 / ESU R Free: 0.015 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 41.43 Å2 / Biso mean: 13.584 Å2 / Biso min: 6.2 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.58→39.67 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.583→1.624 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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