[日本語] English
万見
- PDB-6eb8: Crystal Structure of the Nipah Virus Phosphoprotein Multimerizati... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eb8
タイトルCrystal Structure of the Nipah Virus Phosphoprotein Multimerization Domain G519N
要素Phosphoprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / Phosphoprotein / RNA-dependent RNA polymerase / coiled coil / oligomerization
機能・相同性
機能・相同性情報


negative stranded viral RNA transcription / negative stranded viral RNA replication / virion component / molecular adaptor activity / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response
類似検索 - 分子機能
Phosphoprotein P region PNT disordered / Phosphoprotein P region PNT disordered / Paramyxovirus structural protein P/V, N-terminal domain / Paramyxovirus structural protein V/P N-terminus / Phosphoprotein P soyouz module / N-terminal region of Paramyxovirinae phosphoprotein (P) / P/V phosphoprotein, paramyxoviral / Paramyxovirus P/V phosphoprotein C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Nipah virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bruhn, J.F. / Saphire, E.O.
資金援助 米国, 6件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)ACB-12002 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)AGM-12006 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-76SF00515 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM103393 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)T32 AI00760 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: A Conserved Basic Patch and Central Kink in the Nipah Virus Phosphoprotein Multimerization Domain Are Essential for Polymerase Function.
著者: Bruhn, J.F. / Hotard, A.L. / Spiropoulou, C.F. / Lo, M.K. / Saphire, E.O.
履歴
登録2018年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phosphoprotein
E: Phosphoprotein
D: Phosphoprotein
C: Phosphoprotein
H: Phosphoprotein
F: Phosphoprotein
B: Phosphoprotein
G: Phosphoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,4358
ポリマ－101,4358
非ポリマー00
水2,090116
1
A: Phosphoprotein
D: Phosphoprotein
C: Phosphoprotein
B: Phosphoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7184
ポリマ－50,7184
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19930 Å2
ΔGint-191 kcal/mol
Surface area19220 Å2
手法PISA
2
E: Phosphoprotein
H: Phosphoprotein
F: Phosphoprotein
G: Phosphoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7184
ポリマ－50,7184
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19920 Å2
ΔGint-187 kcal/mol
Surface area19420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.001, 76.623, 80.538
Angle α, β, γ (deg.)100.46, 100.94, 108.05
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Symmetry operation#1: x,y,z

-
要素

#1: タンパク質
Phosphoprotein / Protein P


分子量: 12679.389 Da / 分子数: 8 / 変異: G519N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nipah virus (ウイルス) / 遺伝子: P/V/C / プラスミド: pET46 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9IK91
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.79 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Protein at 12 mg/ml in 300mM NaCl and 10 mM Tris pH 8 mixed 1:1 with 10% (v/v) Glycerol, 5% (w/v) PEG 3000, 30% (v/v) PEG 400 and 0.1 M HEPES pH 7.5
Temp details: Room Temperature

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→38.204 Å / Num. obs: 35317 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 36.26 Å2 / CC1/2: 0.97 / Rmerge(I) obs: 0.31 / Rpim(I) all: 0.21 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 2.01 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. unique obs: 3976 / CC1/2: 0.1 / Rpim(I) all: 1.49 / % possible all: 98

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4N5B

4n5b


解像度: 2.5→38.204 Å / SU ML: 0.49 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 40.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3376 1771 5.02 %
Rwork0.2757 --
obs0.2788 35268 98.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→38.204 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6551 0 0 116 6667
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0116662
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2779010
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.2082524
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0761069
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091150
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.56760.38811410.36932549X-RAY DIFFRACTION98
2.5676-2.64310.34241470.35582592X-RAY DIFFRACTION98
2.6431-2.72840.36321320.33122545X-RAY DIFFRACTION98
2.7284-2.82590.37541540.30072563X-RAY DIFFRACTION98
2.8259-2.9390.43391100.30052580X-RAY DIFFRACTION98
2.939-3.07270.37791320.29072596X-RAY DIFFRACTION99
3.0727-3.23460.33611280.29582593X-RAY DIFFRACTION99
3.2346-3.43720.40851470.282586X-RAY DIFFRACTION99
3.4372-3.70230.33571330.2752563X-RAY DIFFRACTION99
3.7023-4.07450.30451360.23972590X-RAY DIFFRACTION99
4.0745-4.66330.30011410.22062570X-RAY DIFFRACTION99
4.6633-5.87180.33151470.27142565X-RAY DIFFRACTION99
5.8718-38.20810.2881230.27342605X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る