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- PDB-6e7k: Structure of the lipoprotein lipase GPIHBP1 complex that mediates... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6e7k
タイトルStructure of the lipoprotein lipase GPIHBP1 complex that mediates plasma triglyceride hydrolysis
要素
  • Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1
  • Lipoprotein lipase
キーワードHYDROLASE / hydrolase-cofactor complex / lipid degradation
機能・相同性
機能・相同性情報


chylomicron binding / positive regulation of chylomicron remnant clearance / lipoprotein lipase / lipoprotein lipase activity / positive regulation of sequestering of triglyceride / low-density lipoprotein particle mediated signaling / chylomicron remodeling / response to heparin / positive regulation of cholesterol storage / lipoprotein lipase activator activity ...chylomicron binding / positive regulation of chylomicron remnant clearance / lipoprotein lipase / lipoprotein lipase activity / positive regulation of sequestering of triglyceride / low-density lipoprotein particle mediated signaling / chylomicron remodeling / response to heparin / positive regulation of cholesterol storage / lipoprotein lipase activator activity / lipase binding / phospholipase A1 / phosphatidylserine 1-acylhydrolase activity / : / phospholipase A1 activity / triglyceride catabolic process / phospholipase activity / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / positive regulation of lipoprotein lipase activity / protein transporter activity / very-low-density lipoprotein particle remodeling / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / Chylomicron remodeling / positive regulation of lipid storage / chylomicron / acetylcholine receptor inhibitor activity / high-density lipoprotein particle remodeling / cellular response to nutrient / triacylglycerol lipase activity / very-low-density lipoprotein particle / transcytosis / protein import / heparan sulfate proteoglycan binding / protein localization to cell surface / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / triglyceride homeostasis / triglyceride metabolic process / cellular response to fatty acid / apolipoprotein binding / lipoprotein particle binding / catalytic complex / positive regulation of fat cell differentiation / phospholipid metabolic process / response to glucose / Retinoid metabolism and transport / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of chemokine production / positive regulation of adipose tissue development / cholesterol homeostasis / positive regulation of interleukin-1 beta production / fatty acid metabolic process / response to bacterium / intracellular protein transport / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / fatty acid biosynthetic process / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / heparin binding / basolateral plasma membrane / protein stabilization / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / lipid binding / calcium ion binding / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Lipoprotein lipase / Lipase, LIPH-type / Lipase, N-terminal / Triacylglycerol lipase family / Lipase / Lipase / u-PAR/Ly-6 domain / Ly-6 antigen/uPA receptor-like / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain ...: / Lipoprotein lipase / Lipase, LIPH-type / Lipase, N-terminal / Triacylglycerol lipase family / Lipase / Lipase / u-PAR/Ly-6 domain / Ly-6 antigen/uPA receptor-like / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile. / Lipases, serine active site. / Snake toxin-like superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Lipoprotein lipase / Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Birrane, G. / Meiyappan, M.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: Structure of the lipoprotein lipase-GPIHBP1 complex that mediates plasma triglyceride hydrolysis.
著者: Gabriel Birrane / Anne P Beigneux / Brian Dwyer / Bettina Strack-Logue / Kristian Kølby Kristensen / Omar L Francone / Loren G Fong / Haydyn D T Mertens / Clark Q Pan / Michael Ploug / ...著者: Gabriel Birrane / Anne P Beigneux / Brian Dwyer / Bettina Strack-Logue / Kristian Kølby Kristensen / Omar L Francone / Loren G Fong / Haydyn D T Mertens / Clark Q Pan / Michael Ploug / Stephen G Young / Muthuraman Meiyappan /
要旨: Lipoprotein lipase (LPL) is responsible for the intravascular processing of triglyceride-rich lipoproteins. The LPL within capillaries is bound to GPIHBP1, an endothelial cell protein with a three- ...Lipoprotein lipase (LPL) is responsible for the intravascular processing of triglyceride-rich lipoproteins. The LPL within capillaries is bound to GPIHBP1, an endothelial cell protein with a three-fingered LU domain and an N-terminal intrinsically disordered acidic domain. Loss-of-function mutations in or cause severe hypertriglyceridemia (chylomicronemia), but structures for LPL and GPIHBP1 have remained elusive. Inspired by our recent discovery that GPIHBP1's acidic domain preserves LPL structure and activity, we crystallized an LPL-GPIHBP1 complex and solved its structure. GPIHBP1's LU domain binds to LPL's C-terminal domain, largely by hydrophobic interactions. Analysis of electrostatic surfaces revealed that LPL contains a large basic patch spanning its N- and C-terminal domains. GPIHBP1's acidic domain was not defined in the electron density map but was positioned to interact with LPL's large basic patch, providing a likely explanation for how GPIHBP1 stabilizes LPL. The LPL-GPIHBP1 structure provides insights into mutations causing chylomicronemia.
履歴
登録2018年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年2月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipoprotein lipase
B: Lipoprotein lipase
C: Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1
D: Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,62211
ポリマ－130,2104
非ポリマー2,4127
水28816
1
A: Lipoprotein lipase
C: Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,6856
ポリマ－65,1052
非ポリマー1,5814
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lipoprotein lipase
D: Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,9375
ポリマ－65,1052
非ポリマー8323
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.948, 153.206, 95.783
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPSERSERAA33 - 4696 - 442
21ASPASPSERSERBB33 - 4696 - 442
12LEULEUTRPTRPCC62 - 14142 - 121
22LEULEUTRPTRPDD62 - 14142 - 121

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Lipoprotein lipase / LPL


分子量: 50379.016 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 28-475 / 変異: R324A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LPL, LIPD / プラスミド: pZ804N / 細胞株 (発現宿主): HT1080 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): Connective tissue / 参照: UniProt: P06858, lipoprotein lipase
#2: タンパク質 Glycosylphosphatidylinositol-anchored high density lipoprotein-binding protein 1 / GPIHBP1 / GPI-anchored HDL-binding protein 1 / High density lipoprotein-binding protein 1


分子量: 14725.788 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 21-151 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GPIHBP1, HBP1 / プラスミド: pFastbac-1 / 細胞株 (発現宿主): sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8IV16

-
糖 , 4種, 5分子

#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 732.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_a6-d1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 18分子

#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.18 % / 解説: cubic
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 200 mM magnesium acetate, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 125 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月9日 / 詳細: Be CRL/Si elliptical mirror
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→95.8 Å / Num. obs: 37662 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.985 / Rsym value: 0.01 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / CC1/2: 0.728 / Rsym value: 0.53 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
HKL-2000v716.1データ削減
HKL-2000v716.1データスケーリング
PHASERv2.7.17位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1HPL

1hpl


解像度: 2.8→48.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 35.926 / SU ML: 0.295 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.859 / ESU R Free: 0.32 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23545 1833 4.9 %RANDOM
Rwork0.19534 ---
obs0.19738 35568 99.23 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso mean: 94.934 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.49 Å20 Å2-0 Å2
2---3.01 Å2-0 Å2
3---1.52 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→48.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7873 0 156 16 8045
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0148237
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0177249
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4331.68511192
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8871.66217069
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.5725999
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.00722.806392
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.225151373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5631539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1310.21124
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.029067
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021502
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7636.3024020
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7626.3024019
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9679.4485011
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.9679.4485012
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0886.6824217
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.0886.6824215
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.5679.9486181
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.55633655
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.55633655
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A133080.1
12B133080.1
21C21940.14
22D21940.14
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.401 120 -
Rwork0.386 2611 -
obs--99.53 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.67110.2312-0.9660.4946-0.15875.18160.09310.21950.15380.0053-0.1119-0.0261-0.1871-0.04730.01890.02110.0650.04640.33540.18290.182122.09711.11525.815
21.1839-0.5826-1.33621.49281.1985.9195-0.1166-0.09760.05590.1063-0.01980.0692-0.0709-0.12510.13640.03490.0429-0.03890.0982-0.08320.1219-12.88421.051-11.073
35.90411.16771.04436.49231.75415.17390.09110.64870.485-0.19370.2217-0.4395-0.33780.3893-0.31280.03870.07910.06430.92420.07550.371748.2148.835-4.099
47.5915-4.08750.34199.6199-1.8265.4386-0.3-0.3979-0.15290.43960.26450.77180.4113-0.37120.03550.24540.05790.17990.4164-0.07990.3066-35.86332.76419.546
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A33 - 470
2X-RAY DIFFRACTION2B32 - 470
3X-RAY DIFFRACTION3C62 - 144
4X-RAY DIFFRACTION4D62 - 142

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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