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- PDB-6e4a: Crystal structure of human BRD4(1) in complex with CN750 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6e4a
タイトルCrystal structure of human BRD4(1) in complex with CN750
要素Bromodomain-containing protein 4
キーワードPROTEIN BINDING / BRD4(BD1)
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / P-TEFb complex binding / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / histone reader activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II ...RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / P-TEFb complex binding / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / histone reader activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / lysine-acetylated histone binding / p53 binding / chromosome / regulation of inflammatory response / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Potential therapeutics for SARS / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / NET domain superfamily / NET domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A ...Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / NET domain superfamily / NET domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HRY / Bromodomain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.26 Å
データ登録者Fontano, E. / White, A. / Lakshminarasimhan, D. / Suto, R.K.
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. Lett. / 年: 2018
タイトル: Discovery and lead identification of quinazoline-based BRD4 inhibitors.
著者: Yang, S.M. / Urban, D.J. / Yoshioka, M. / Strovel, J.W. / Fletcher, S. / Wang, A.Q. / Xu, X. / Shah, P. / Hu, X. / Hall, M.D. / Jadhav, A. / Maloney, D.J.
履歴
登録2018年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月3日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.22018年10月10日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / entity
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _entity.formula_weight
改定 1.32018年10月24日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _entity.formula_weight
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 4
B: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0007
ポリマ－30,6592
非ポリマー1,3405
水8,107450
1
A: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9543
ポリマ－15,3301
非ポリマー6242
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0464
ポリマ－15,3301
非ポリマー7163
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.477, 51.468, 55.297
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.220, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 4 / Protein HUNK1


分子量: 15329.598 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD4, HUNK1 / プラスミド: PJEXPRESS401 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O60885
#2: 化合物 ChemComp-HRY / 5-(4-{[(3-chlorophenyl)methyl]amino}-2-{4-[2-(dimethylamino)ethyl]piperazin-1-yl}quinazolin-6-yl)-1-methylpyridin-2(1H)-one


分子量: 532.080 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H34ClN7O
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 450 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.11 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 100 mM TrisHCl pH 8.5, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9774 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年1月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.26→55.3 Å / Num. obs: 61603 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.048 / Χ2: 0.997 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.26-1.313.40.2159650.9440.1320.2481.00294.9
1.31-1.363.50.16860080.960.1040.1981.00196.1
1.36-1.423.50.13860810.9730.0850.1621.00396.8
1.42-1.493.50.10561140.9850.0650.1241.00597.4
1.49-1.593.60.08261590.9890.0510.0971.00798
1.59-1.713.60.06761630.9920.0410.0791.00498.2
1.71-1.883.60.04962830.9960.030.0570.9899.1
1.88-2.153.60.04462560.9960.0270.0520.99799.2
2.15-2.713.60.03963250.9960.0240.0460.99199.7
2.71-503.60.02862490.9970.0170.0320.9896.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.26→55.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 0.721 / SU ML: 0.032 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.05 / ESU R Free: 0.053
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1886 2857 4.6 %RANDOM
Rwork0.1618 ---
obs0.1631 58739 97.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 49.71 Å2 / Biso mean: 12.96 Å2 / Biso min: 5.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å2-0 Å20.01 Å2
2--0.56 Å20 Å2
3----0.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.26→55.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2095 0 94 450 2639
Biso mean--17.46 23.89 -
残基数----251
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0142400
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0172305
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2971.7223283
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1891.6925343
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0235279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.41625.78109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.52115422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.003157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1410.2302
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.022747
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02551
LS精密化 シェル解像度: 1.258→1.291 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 178 -
Rwork0.206 4138 -
all-4316 -
obs--93.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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