+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6e3z | ||||||
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Title | Structure of Bace-1 in complex with Ligand 8 | ||||||
Components | Beta-secretase 1 | ||||||
Keywords | HYDROLASE/INHIBITOR / bace protease / hydrolase / HYDROLASE-INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / amyloid-beta metabolic process / cellular response to manganese ion / prepulse inhibition ...memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / amyloid-beta metabolic process / cellular response to manganese ion / prepulse inhibition / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / protein serine/threonine kinase binding / cellular response to copper ion / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / multivesicular body / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / response to lead ion / trans-Golgi network / recycling endosome / protein processing / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / late endosome / synaptic vesicle / peptidase activity / amyloid-beta binding / endopeptidase activity / aspartic-type endopeptidase activity / amyloid fibril formation / endosome / endosome membrane / early endosome / lysosome / membrane raft / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / dendrite / enzyme binding / cell surface / Golgi apparatus / proteolysis / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.94 Å | ||||||
Authors | Shaffer, P.L. | ||||||
Citation | Journal: Acs Symp.Ser. / Year: 2020 Title: Discovery and Chemical Development of JNJ-50138803, a Clinical Candidate BACE1 Inhibitor Authors: Gijsen, H.J.M. / Lin, J. / Houpis, Y. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6e3z.cif.gz | 478.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6e3z.ent.gz | 406.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6e3z.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e3/6e3z ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e3/6e3z | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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3 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 48111.129 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: BACE1, BACE, KIAA1149 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P56817, memapsin 2 #2: Chemical | ChemComp-HRV / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.52 Å3/Da / Density % sol: 51.13 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 6.25 / Details: 17% PEG-4000, 0.1 M MES |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 0.99986 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 19, 2011 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.99986 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.94→49.451 Å / Num. obs: 104486 / % possible obs: 98.8 % / Redundancy: 4.13 % / Biso Wilson estimate: 33.42 Å2 / Rmerge F obs: 0.096 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rrim(I) all: 0.051 / Χ2: 1.067 / Net I/σ(I): 18.16 / Num. measured all: 431560 / Scaling rejects: 204 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.94→49.451 Å / SU ML: 0.25 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 26.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 115.43 Å2 / Biso mean: 47.1521 Å2 / Biso min: 22.61 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.94→49.451 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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