[日本語] English
万見
- PDB-6e21: Joint X-ray/neutron structure of PKAc with products Sr2-ADP and p... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6.0E+21
タイトルJoint X-ray/neutron structure of PKAc with products Sr2-ADP and phosphorylated peptide SP20
要素
  • cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
  • pSP20
キーワードTRANSFERASE / protein kinase / phosphorylated product complex
機能・相同性
機能・相同性情報


PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling / Hedgehog 'off' state ...PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling / Hedgehog 'off' state / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / MAPK6/MAPK4 signaling / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / negative regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / AURKA Activation by TPX2 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / RET signaling / Mitochondrial protein degradation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Ion homeostasis / negative regulation of cAMP/PKA signal transduction / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / cAMP-dependent protein kinase / regulation of protein processing / cAMP-dependent protein kinase activity / protein localization to lipid droplet / regulation of bicellular tight junction assembly / cAMP-dependent protein kinase complex / cellular response to parathyroid hormone stimulus / negative regulation of protein import into nucleus / regulation of osteoblast differentiation / cellular response to cold / sperm capacitation / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / ciliary base / protein kinase A regulatory subunit binding / protein kinase A catalytic subunit binding / intracellular potassium ion homeostasis / mesoderm formation / cAMP/PKA signal transduction / plasma membrane raft / axoneme / regulation of proteasomal protein catabolic process / sperm flagellum / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / sperm midpiece / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of gluconeogenesis / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / cellular response to glucagon stimulus / acrosomal vesicle / positive regulation of phagocytosis / protein export from nucleus / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of smoothened signaling pathway / neural tube closure / neuromuscular junction / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of insulin secretion / peptidyl-serine phosphorylation / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / mRNA processing / manganese ion binding / cellular response to heat / postsynapse / protein kinase activity / regulation of cell cycle / nuclear speck / protein domain specific binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / DEUTERATED WATER / STRONTIUM ION / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 中性子回折 / NUCLEAR REACTOR / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kovalevsky, A. / Gerlits, O.O. / Taylor, S.
引用
ジャーナル: Sci Adv / 年: 2019
タイトル: Zooming in on protons: Neutron structure of protein kinase A trapped in a product complex.
著者: Gerlits, O. / Weiss, K.L. / Blakeley, M.P. / Veglia, G. / Taylor, S.S. / Kovalevsky, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2009
タイトル: Generalized X-ray and neutron crystallographic analysis: more accurate and complete structures for biological macromolecules.
著者: Adams, P.D. / Mustyakimov, M. / Afonine, P.V. / Langan, P.
履歴
登録2018年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / refine_hist / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine_hist.d_res_low / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
B: pSP20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,4485
ポリマ－43,8462
非ポリマー6023
水2,738152
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22570 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area15120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.332, 79.898, 100.292
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / PKA C-alpha


分子量: 41566.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prkaca, Pkaca / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05132, cAMP-dependent protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド pSP20


分子量: 2279.365 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P61925*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SR / STRONTIUM ION / ストロンチウムジカチオン


分子量: 87.620 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Sr
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-DOD / water / 重水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験
手法使用した結晶の数
X線回折1
中性子回折1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.63 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100 mM MES, pH 6.5, 5 mM DTT, PEG4000

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12931
22931
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU MICROMAX-007 HF11.54
NUCLEAR REACTORILL LADI III22.8-4.0
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU RAXIS IV++1IMAGE PLATE2015年9月15日osmic varimax
LADI III2IMAGE PLATE2015年9月18日collimators
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2LAUELneutron2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.541
22.81
341
反射

Entry-ID: 6.0E+21

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-IDNet I/σ(I)
2-403017591.74.20.069114.3
2.5-4010426623.40.15327.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-IDNet I/σ(I) obs% possible all
2-2.074.20.54211.991
2.5-2.641.90.18125.243.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
nCNS1.0.0精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
LAUEGENデータ削減
LSCALEデータスケーリング
CNS位相決定
精密化

Biso max: 79.8 Å2 / Biso mean: 30.03 Å2 / Biso min: 8.86 Å2 / % reflection Rfree: 5 % / R Free selection details: random / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 3 / 構造決定の手法: 分子置換 / 立体化学のターゲット値: joint X-ray/neutron ML / Bsol: 42.5881 Å2 / ksol: 0.307086 e/Å3

開始モデル解像度 (Å)Refine-IDRfactor RfreeRfactor RworkNum. reflection RfreeNum. reflection obs% reflection obs (%)
PDB entry 4IAY

4iay

2-40X-RAY DIFFRACTION0.2170.18711702411973.3
2.5-40NEUTRON DIFFRACTION0.2750.2264741001260
Refine analyze
Refine-ID#notag 0
X-RAY DIFFRACTION
FreeObs
Luzzati coordinate error0.240.23
Luzzati d res low-5
Luzzati sigma a0.140.16
Luzzati d res high-2
NEUTRON DIFFRACTION
FreeObs
Luzzati coordinate error0.40.36
Luzzati d res low-5
Luzzati sigma a0.590.61
Luzzati d res high-2.5
Refine funct minimized
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONJoint X-ray/neutron ML
NEUTRON DIFFRACTIONJoint X-ray/neutron ML
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2940 0 29 152 3121
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg29.5
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.71
NEUTRON DIFFRACTIONx_bond_d0.008
NEUTRON DIFFRACTIONx_angle_deg1
NEUTRON DIFFRACTIONx_torsion_deg29.5
NEUTRON DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.71
LS精密化 シェル

Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2-2.090.2058550.2121723X-RAY DIFFRACTION0.0224039180844.8
2.09-2.20.2191195.10.2192232X-RAY DIFFRACTION0.024086235157.5
2.2-2.340.23713450.2232551X-RAY DIFFRACTION0.024028268566.7
2.34-2.520.2461645.40.2282899X-RAY DIFFRACTION0.0194101306374.7
2.52-2.770.2321725.20.2263124X-RAY DIFFRACTION0.0184095329680.5
2.77-3.170.2311754.90.2193409X-RAY DIFFRACTION0.0174105358487.3
3.17-40.1931794.60.193684X-RAY DIFFRACTION0.0144170386392.6
4-38.30.19920850.1863923X-RAY DIFFRACTION0.0144316413195.7
2.5-2.610.353450.354819NEUTRON DIFFRACTION0.06208685340.9
2.61-2.750.371485.30.38850NEUTRON DIFFRACTION0.054209789842.8
2.75-2.920.412394.10.342917NEUTRON DIFFRACTION0.066211495645.2
2.92-3.150.3615250.313990NEUTRON DIFFRACTION0.052105104249.5
3.15-3.470.259584.60.2251199NEUTRON DIFFRACTION0.0342128125759.1
3.47-3.970.135593.80.1721477NEUTRON DIFFRACTION0.0182133153672
3.97-50.144925.10.1491724NEUTRON DIFFRACTION0.0152165181683.9
5-38.30.291985.10.2651808NEUTRON DIFFRACTION0.0292262190684.3

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る