[日本語] English
万見
- PDB-4xw4: X-ray structure of PKAc with AMPPNP, SP20, calcium ions -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xw4
タイトルX-ray structure of PKAc with AMPPNP, SP20, calcium ions
要素
  • cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
  • cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
キーワードTRANSFERASE / protein kinase A / phosphorylation / catalytic subunit / reactant complex
機能・相同性
機能・相同性情報


spontaneous exocytosis of neurotransmitter / negative regulation of meiotic cell cycle / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / regulation of protein processing / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion ...spontaneous exocytosis of neurotransmitter / negative regulation of meiotic cell cycle / PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / regulation of protein processing / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / cellular response to parathyroid hormone stimulus / GPER1 signaling / protein localization to lipid droplet / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Hedgehog 'off' state / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / regulation of cellular respiration / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / CD209 (DC-SIGN) signaling / AURKA Activation by TPX2 / MAPK6/MAPK4 signaling / RET signaling / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Mitochondrial protein degradation / cellular response to cold / VEGFA-VEGFR2 Pathway / nucleotide-activated protein kinase complex / interleukin-2-mediated signaling pathway / Ion homeostasis / mesoderm formation / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / TORC1 signaling / potassium channel inhibitor activity / histone H1-4S35 kinase activity / cAMP-dependent protein kinase / positive regulation of triglyceride catabolic process / cAMP-dependent protein kinase activity / regulation of bicellular tight junction assembly / cAMP-dependent protein kinase complex / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / neural tube closure / molecular function inhibitor activity / negative regulation of glycolytic process / regulation of osteoblast differentiation / sperm capacitation / peptidyl-threonine phosphorylation / protein kinase A regulatory subunit binding / ciliary base / protein kinase A catalytic subunit binding / intracellular potassium ion homeostasis / plasma membrane raft / axoneme / cAMP/PKA signal transduction / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / sperm flagellum / negative regulation of cAMP/PKA signal transduction / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to nutrient levels / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of protein export from nucleus / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / cellular response to glucagon stimulus / positive regulation of phagocytosis / negative regulation of TORC1 signaling / sperm midpiece / negative regulation of smoothened signaling pathway / acrosomal vesicle / regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of protein localization to chromatin / lipid droplet / cellular response to glucose stimulus / neuromuscular junction / positive regulation of protein localization to plasma membrane / regulation of microtubule cytoskeleton organization / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / mRNA processing / peptidyl-serine phosphorylation / modulation of chemical synaptic transmission / small GTPase binding / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / manganese ion binding / protein autophosphorylation / cellular response to heat / presynapse / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / molecular adaptor activity / regulation of cell cycle / protein kinase activity / protein phosphorylation / postsynapse / nuclear speck
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Gerlits, O. / Tian, J. / Das, A. / Taylor, S. / Langan, P. / Heller, T.W. / Kovalevsky, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Phosphoryl Transfer Reaction Snapshots in Crystals: INSIGHTS INTO THE MECHANISM OF PROTEIN KINASE A CATALYTIC SUBUNIT.
著者: Gerlits, O. / Tian, J. / Das, A. / Langan, P. / Heller, W.T. / Kovalevsky, A.
履歴
登録2015年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月13日Group: Database references
改定 1.22015年7月1日Group: Database references
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
B: cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3525
ポリマ－43,7662
非ポリマー5863
水6,179343
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3160 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area15950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.364, 78.816, 97.985
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / PKA C-alpha


分子量: 41566.172 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 15-351 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prkaca, Pkaca / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05132, cAMP-dependent protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha / PKI-alpha / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / muscle/brain isoform


分子量: 2199.386 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P61926*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 343 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.88 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100 mM MES pH 6.5, 5 mM DTT, 15-20% PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年11月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→40 Å / Num. obs: 36595 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 33.08
反射 シェル解像度: 1.82→1.89 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.467 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 94.4

-
解析

ソフトウェア
名称分類
PHASER位相決定
SHELX精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
SHELX位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.82→20 Å / Num. parameters: 12278 / Num. restraintsaints: 12245 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2397 1832 5 %RANDOM
Rwork0.184 36595 --
obs0.1835 36595 91.9 %-
all-36595 --
Refine analyzeNum. disordered residues: 2 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 3297
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2917 0 64 343 3324
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.027
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0235
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.051
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.066
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.095
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.08
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る