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- PDB-6e15: Handover mechanism of the growing pilus by the bacterial outer me... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6.0E+15
タイトルHandover mechanism of the growing pilus by the bacterial outer membrane usher FimD
要素
  • Chaperone protein FimC
  • Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein
  • Protein FimF
  • Protein FimG
  • Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
キーワードMEMBRANE PROTEIN / pili / chaperone / usher
機能・相同性
機能・相同性情報


fimbrial usher porin activity / pilus assembly / pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / : ...fimbrial usher porin activity / pilus assembly / pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / : / protein folding chaperone / cell outer membrane / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
Outer membrane usher protein / Fimbrial membrane usher, conserved site / PapC, N-terminal domain / PapC, N-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein FimD, plug domain / PapC-like, C-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein / PapC C-terminal domain / PapC N-terminal domain / Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein signature. ...Outer membrane usher protein / Fimbrial membrane usher, conserved site / PapC, N-terminal domain / PapC, N-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein FimD, plug domain / PapC-like, C-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein / PapC C-terminal domain / PapC N-terminal domain / Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein signature. / PapC-like, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein / Protein FimF / Protein FimG / Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin / Outer membrane usher protein FimD / Chaperone protein FimC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.1 Å
データ登録者Du, M. / Yuan, Z. / Yu, H. / Henderson, N. / Sarowar, S. / Zhao, G. / Werneburg, G.T. / Thanassi, D.G. / Li, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM062987 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Handover mechanism of the growing pilus by the bacterial outer-membrane usher FimD.
著者: Minge Du / Zuanning Yuan / Hongjun Yu / Nadine Henderson / Samema Sarowar / Gongpu Zhao / Glenn T Werneburg / David G Thanassi / Huilin Li /
要旨: Pathogenic bacteria such as Escherichia coli assemble surface structures termed pili, or fimbriae, to mediate binding to host-cell receptors. Type 1 pili are assembled via the conserved chaperone- ...Pathogenic bacteria such as Escherichia coli assemble surface structures termed pili, or fimbriae, to mediate binding to host-cell receptors. Type 1 pili are assembled via the conserved chaperone-usher pathway. The outer-membrane usher FimD recruits pilus subunits bound by the chaperone FimC via the periplasmic N-terminal domain of the usher. Subunit translocation through the β-barrel channel of the usher occurs at the two C-terminal domains (which we label CTD1 and CTD2) of this protein. How the chaperone-subunit complex bound to the N-terminal domain is handed over to the C-terminal domains, as well as the timing of subunit polymerization into the growing pilus, have previously been unclear. Here we use cryo-electron microscopy to capture a pilus assembly intermediate (FimD-FimC-FimF-FimG-FimH) in a conformation in which FimD is in the process of handing over the chaperone-bound end of the growing pilus to the C-terminal domains. In this structure, FimF has already polymerized with FimG, and the N-terminal domain of FimD swings over to bind CTD2; the N-terminal domain maintains contact with FimC-FimF, while at the same time permitting access to the C-terminal domains. FimD has an intrinsically disordered N-terminal tail that precedes the N-terminal domain. This N-terminal tail folds into a helical motif upon recruiting the FimC-subunit complex, but reorganizes into a loop to bind CTD2 during handover. Because both the N-terminal and C-terminal domains of FimD are bound to the end of the growing pilus, the structure further suggests a mechanism for stabilizing the assembly intermediate to prevent the pilus fibre diffusing away during the incorporation of thousands of subunits.
履歴
登録2018年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02018年10月17日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年5月22日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / Other / カテゴリ: atom_sites / pdbx_audit_support
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _refine.ls_d_res_high
改定 1.52025年6月4日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8954
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Chaperone protein FimC
D: Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein
F: Protein FimF
G: Protein FimG
H: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)187,4805
ポリマ－187,4805
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Chaperone protein FimC


分子量: 26716.869 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: fimC, b4316, JW4279 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31697
#2: タンパク質 Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein / Fimbrial protein / Outer membrane usher protein FimD


分子量: 96705.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: fimD_3, APZ14_00735, AW106_26365, COD30_02575, CXB56_24500, ERS085374_04437, ERS150876_04614, FORC28_5312
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0F3W955, UniProt: P30130*PLUS
#3: タンパク質 Protein FimF


分子量: 16379.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: fimF, b4318, JW4281 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08189
#4: タンパク質 Protein FimG


分子量: 16190.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: fimG, b4319, JW4282 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08190
#5: タンパク質 Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin / Protein FimH


分子量: 31488.260 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: fimH, b4320, JW4283 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08191
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: FimDCFGH tip complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.18 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 5.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 166913 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 5.1 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0111973
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.22716348
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.877050
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0641875
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0092147

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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