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- PDB-6e0t: C-terminal domain of Fission Yeast OFD1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6e0t
タイトルC-terminal domain of Fission Yeast OFD1
要素Prolyl 3,4-dihydroxylase ofd1
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / prolyl hydrolase sterol synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of transcription by transcription factor catabolism / peptidyl-proline hydroxylation / peptidyl-proline di-hydroxylation / negative regulation of SREBP signaling pathway / cellular response to hyperoxia / peptidyl-proline dioxygenase activity / negative regulation of cellular response to hypoxia / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む / regulation of translational termination / L-ascorbic acid binding ...negative regulation of transcription by transcription factor catabolism / peptidyl-proline hydroxylation / peptidyl-proline di-hydroxylation / negative regulation of SREBP signaling pathway / cellular response to hyperoxia / peptidyl-proline dioxygenase activity / negative regulation of cellular response to hypoxia / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む / regulation of translational termination / L-ascorbic acid binding / oxygen sensor activity / negative regulation of DNA binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / iron ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TPA1/Ofd1, C-terminal / Oxoglutarate/iron-dependent oxygenase, C-terminal degradation domain / Prolyl 3,4-dihydroxylase TPA1/OFD1, N-terminal domain / Oxoglutarate and iron-dependent oxygenase degradation C-term / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Prolyl 3,4-dihydroxylase ofd1
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Bianchet, M.A. / Amzel, L.M. / Espenshade, P.J. / Yeh, T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: The hypoxic regulator of sterol synthesis nro1 is a nuclear import adaptor.
著者: Yeh, T.L. / Lee, C.Y. / Amzel, L.M. / Espenshade, P.J. / Bianchet, M.A.
履歴
登録2018年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Prolyl 3,4-dihydroxylase ofd1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3741
ポリマ－30,3741
非ポリマー00
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.085, 106.717, 64.649
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11X-706-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Prolyl 3,4-dihydroxylase ofd1 / 2-oxoglutarate and Fe(II) dioxygenase domain-containing protein 1 / PKHD-type hydroxylase ofd1 / ...2-oxoglutarate and Fe(II) dioxygenase domain-containing protein 1 / PKHD-type hydroxylase ofd1 / uS12 prolyl 3 / 4-dihydroxylase


分子量: 30374.283 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: ofd1, SPBC6B1.08c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q11120, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q11120, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.57 % / 解説: 1 x 1 x 30 uM^3
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 1.2 M LiSo4, 0.1 M HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54184 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月12日 / 詳細: Varimax
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→29.091 Å / Num. obs: 18232 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 6.8 % / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 28
反射 シェル解像度: 2.03→2.07 Å / 冗長度: 4.9 % / Num. unique obs: 756 / Rsym value: 0.368 / % possible all: 82.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.02→29.091 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.58
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2437 934 5.12 %
Rwork0.2002 --
obs0.2024 18229 97.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.02→29.091 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2012 0 0 156 2168
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032069
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9162819
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.493768
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034308
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004364
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0205-2.1270.28241180.22562118X-RAY DIFFRACTION86
2.127-2.26020.32081310.27252508X-RAY DIFFRACTION99
2.2602-2.43460.23971320.24062490X-RAY DIFFRACTION99
2.4346-2.67950.28361500.23562510X-RAY DIFFRACTION100
2.6795-3.06680.32451270.23882473X-RAY DIFFRACTION98
3.0668-3.86240.21691420.18082562X-RAY DIFFRACTION100
3.8624-29.0940.20311340.16342634X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -14.0972 Å / Origin y: -15.7596 Å / Origin z: -9.1251 Å
111213212223313233
T0.2207 Å2-0.0259 Å20.0211 Å2-0.2542 Å2-0.0227 Å2--0.2376 Å2
L1.4311 °20.3096 °2-0.0468 °2-2.3697 °2-0.2488 °2--1.6139 °2
S-0.0389 Å °-0.0572 Å °-0.1545 Å °-0.0831 Å °-0.0036 Å °0.2149 Å °0.1215 Å °-0.1544 Å °0.0152 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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