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- PDB-6e07: Crystal structure of Canton G6PD in complex with structural NADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 60000000
タイトルCrystal structure of Canton G6PD in complex with structural NADP
要素Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / G6PD / NADP
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / Pentose phosphate pathway / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / NADPH regeneration ...negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / Pentose phosphate pathway / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / NADPH regeneration / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / glucose 6-phosphate metabolic process / NADP+ metabolic process / pentose-phosphate shunt / D-glucose binding / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / response to food / cholesterol biosynthetic process / erythrocyte maturation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / regulation of neuron apoptotic process / substantia nigra development / glutathione metabolic process / TP53 Regulates Metabolic Genes / : / lipid metabolic process / centriolar satellite / cytoplasmic side of plasma membrane / glucose metabolic process / NADP binding / cellular response to oxidative stress / response to ethanol / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Rahighi, S. / Mochly-Rosen, D. / Wakatsuki, S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Correcting glucose-6-phosphate dehydrogenase deficiency with a small-molecule activator.
著者: Hwang, S. / Mruk, K. / Rahighi, S. / Raub, A.G. / Chen, C.H. / Dorn, L.E. / Horikoshi, N. / Wakatsuki, S. / Chen, J.K. / Mochly-Rosen, D.
履歴
登録2018年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2018年7月25日ID: 5VG5
改定 1.02018年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
L: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
C: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
F: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
N: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
Q: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
T: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
W: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
B: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)483,68653
ポリマ－474,3088
非ポリマー9,37845
水9,674537
1
L: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
C: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,26717
ポリマ－118,5772
非ポリマー2,69015
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10540 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area39770 Å2
手法PISA
2
F: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
W: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,89913
ポリマ－118,5772
非ポリマー2,32111
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9840 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area40160 Å2
手法PISA
3
N: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
B: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,89913
ポリマ－118,5772
非ポリマー2,32111
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10010 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area39730 Å2
手法PISA
4
Q: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
T: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,62210
ポリマ－118,5772
非ポリマー2,0458
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9290 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area39860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.120, 206.250, 211.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11L
21C
12L
22F
13L
23N
14L
24Q
15L
25T
16L
26W
17L
27B
18C
28F
19C
29N
110C
210Q
111C
211T
112C
212W
113C
213B
114F
214N
115F
215Q
116F
216T
117F
217W
118F
218B
119N
219Q
120N
220T
121N
221W
122N
222B
123Q
223T
124Q
224W
125Q
225B
126T
226W
127T
227B
128W
228B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNPROPROLA28 - 51228 - 512
21GLNGLNPROPROCB28 - 51228 - 512
12GLNGLNHISHISLA28 - 51328 - 513
22GLNGLNHISHISFC28 - 51328 - 513
13GLNGLNHISHISLA28 - 51328 - 513
23GLNGLNHISHISND28 - 51328 - 513
14GLNGLNPROPROLA28 - 51228 - 512
24GLNGLNPROPROQE28 - 51228 - 512
15GLNGLNHISHISLA28 - 51328 - 513
25GLNGLNHISHISTF28 - 51328 - 513
16GLNGLNHISHISLA28 - 51328 - 513
26GLNGLNHISHISWG28 - 51328 - 513
17SERSERPROPROLA29 - 51229 - 512
27SERSERPROPROBH29 - 51229 - 512
18GLNGLNPROPROCB28 - 51228 - 512
28GLNGLNPROPROFC28 - 51228 - 512
19GLNGLNPROPROCB28 - 51228 - 512
29GLNGLNPROPROND28 - 51228 - 512
110GLNGLNPROPROCB28 - 51228 - 512
210GLNGLNPROPROQE28 - 51228 - 512
111GLNGLNPROPROCB28 - 51228 - 512
211GLNGLNPROPROTF28 - 51228 - 512
112GLNGLNPROPROCB28 - 51228 - 512
212GLNGLNPROPROWG28 - 51228 - 512
113SERSERPROPROCB29 - 51229 - 512
213SERSERPROPROBH29 - 51229 - 512
114GLNGLNHISHISFC28 - 51328 - 513
214GLNGLNHISHISND28 - 51328 - 513
115GLNGLNPROPROFC28 - 51228 - 512
215GLNGLNPROPROQE28 - 51228 - 512
116GLNGLNHISHISFC28 - 51328 - 513
216GLNGLNHISHISTF28 - 51328 - 513
117GLNGLNHISHISFC28 - 51328 - 513
217GLNGLNHISHISWG28 - 51328 - 513
118SERSERPROPROFC29 - 51229 - 512
218SERSERPROPROBH29 - 51229 - 512
119GLNGLNPROPROND28 - 51228 - 512
219GLNGLNPROPROQE28 - 51228 - 512
120GLNGLNHISHISND28 - 51328 - 513
220GLNGLNHISHISTF28 - 51328 - 513
121GLNGLNHISHISND28 - 51328 - 513
221GLNGLNHISHISWG28 - 51328 - 513
122SERSERPROPROND29 - 51229 - 512
222SERSERPROPROBH29 - 51229 - 512
123GLNGLNPROPROQE28 - 51228 - 512
223GLNGLNPROPROTF28 - 51228 - 512
124GLNGLNPROPROQE28 - 51228 - 512
224GLNGLNPROPROWG28 - 51228 - 512
125SERSERPROPROQE29 - 51229 - 512
225SERSERPROPROBH29 - 51229 - 512
126GLNGLNHISHISTF28 - 51328 - 513
226GLNGLNHISHISWG28 - 51328 - 513
127SERSERPROPROTF29 - 51229 - 512
227SERSERPROPROBH29 - 51229 - 512
128SERSERPROPROWG29 - 51229 - 512
228SERSERPROPROBH29 - 51229 - 512

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
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20
21
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28

-
要素

#1: タンパク質
Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase / G6PD


分子量: 59288.547 Da / 分子数: 8 / 変異: R459L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: G6PD / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
参照: UniProt: P11413, glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+)
#2: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物...
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 537 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M AMMONIUM CITRATE TRIBASIC 20% W/V PEG 3350 0.5 MM AG1, PH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293K
PH範囲: 7

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50.01 Å / Num. obs: 171050 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.153 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 1.445 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 8374 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0216精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5VFL

5vfl
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.6→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 21.074 / SU ML: 0.206 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.504 / ESU R Free: 0.251 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21132 8556 5 %RANDOM
Rwork0.18732 ---
obs0.1885 162393 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.785 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.74 Å2-0 Å20 Å2
2--0.88 Å2-0 Å2
3----0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数31554 0 598 537 32689
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.01932916
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0230067
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7341.97144558
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.882369732
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.29653881
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.67123.751640
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.205155611
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.77415248
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.24742
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02136173
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.027035
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8453.46215548
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8443.46115547
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0915.18719421
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.0915.18719422
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.323.81217368
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.323.81217368
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.7265.60325138
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.56240.10235836
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.5640.09235821
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11L157870.09
12C157870.09
21L158070.09
22F158070.09
31L158310.09
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71L157350.09
72B157350.09
81C159330.08
82F159330.08
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162T160450.07
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172W158420.08
181F158680.07
182B158680.07
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192Q157820.09
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202T158720.08
211N158310.09
212W158310.09
221N159650.07
222B159650.07
231Q158140.08
232T158140.08
241Q156980.09
242W156980.09
251Q158410.08
252B158410.08
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262W159380.08
271T158400.08
272B158400.08
281W158120.08
282B158120.08
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.668 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 689 -
Rwork0.336 11812 -
obs--99.97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.85080.0749-0.20680.6802-0.35671.8535-0.0662-0.0956-0.0117-0.0579-0.1012-0.29880.08920.54080.16740.09210.00160.00620.16860.04990.148235.03717.93515.36
21.3169-0.89880.47631.3863-0.40810.4772-0.1805-0.18290.30760.19730.1073-0.1201-0.2467-0.04930.07320.22970.0414-0.07420.0616-0.0650.12040.26652.67433.307
30.88840.27620.11811.23740.08990.89880.00790.14190.1701-0.1664-0.06010.188-0.09750.00380.05220.12850.03230.01670.0540.01750.06449.9033.524-37.235
41.8144-0.2327-0.18060.67270.18680.7964-0.0138-0.0937-0.1462-0.06720.01930.42220.0238-0.3526-0.00560.134-0.0403-0.11470.23460.09730.3243-28.98515.41528.62
50.7275-0.0043-0.32651.65110.44661.4269-0.0095-0.1109-0.04080.05140.169-0.4871-0.02580.363-0.15950.16720.06410.00640.1245-0.05140.18338.771-21.733-8.91
60.80160.17690.04861.4318-0.15580.7569-0.0810.0224-0.3293-0.17520.05160.08760.2404-0.20140.02950.3049-0.03680.10120.1462-0.08160.284412.768-62.239-29.499
70.84450.41720.00891.23990.06980.9658-0.0198-0.0263-0.0705-0.0953-0.01910.52870.2743-0.28540.03890.2757-0.06580.04960.1258-0.01710.4499-25.071-32.294-21.887
80.883-0.28240.07871.11110.091.3833-0.0501-0.1639-0.29610.14330.15340.07340.3710.0881-0.10340.18930.0325-0.04180.10760.08990.142713.302-10.29646.152
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1L28 - 513
2X-RAY DIFFRACTION2C28 - 514
3X-RAY DIFFRACTION3F28 - 513
4X-RAY DIFFRACTION4N28 - 513
5X-RAY DIFFRACTION5Q27 - 513
6X-RAY DIFFRACTION6T28 - 513
7X-RAY DIFFRACTION7W28 - 513
8X-RAY DIFFRACTION8B29 - 513

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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