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- PDB-6dz6: Structure of the Orthorhombic (Orthrhmb) Crystal Form of Human Ap... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dz6
タイトルStructure of the Orthorhombic (Orthrhmb) Crystal Form of Human Apolipoprotein C1
要素Apolipoprotein C-I
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / lipoprotein particles / lipids / alpha helix
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of phosphatidylcholine catabolic process / VLDL clearance / VLDL assembly / lipase inhibitor activity / negative regulation of cholesterol transport / phospholipase inhibitor activity / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle clearance / negative regulation of lipoprotein lipase activity / plasma lipoprotein particle remodeling / regulation of cholesterol transport ...negative regulation of phosphatidylcholine catabolic process / VLDL clearance / VLDL assembly / lipase inhibitor activity / negative regulation of cholesterol transport / phospholipase inhibitor activity / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle clearance / negative regulation of lipoprotein lipase activity / plasma lipoprotein particle remodeling / regulation of cholesterol transport / very-low-density lipoprotein particle assembly / negative regulation of lipid metabolic process / chylomicron remnant clearance / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / very-low-density lipoprotein particle clearance / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / lipoprotein metabolic process / chylomicron / phosphatidylcholine binding / high-density lipoprotein particle remodeling / phospholipid efflux / very-low-density lipoprotein particle / high-density lipoprotein particle / cholesterol efflux / triglyceride metabolic process / negative regulation of lipid catabolic process / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / cholesterol metabolic process / fatty acid binding / lipid metabolic process / endoplasmic reticulum / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein C-I / Apolipoprotein C-I domain superfamily / Apolipoprotein C-I (ApoC-1)
類似検索 - ドメイン・相同性
Apolipoprotein C-I
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者McPherson, A.
引用ジャーナル: J. Lipid Res. / 年: 2019
タイトル: The structure of human apolipoprotein C-1 in four different crystal forms.
著者: McPherson, A. / Larson, S.B.
履歴
登録2018年7月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年2月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apolipoprotein C-I
B: Apolipoprotein C-I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6902
ポリマ－18,6902
非ポリマー00
水25214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1080 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area9460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.459, 53.698, 71.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 5 - 53 / Label seq-ID: 31 - 79

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Apolipoprotein C-I / ApoC-I / Apolipoprotein C1


分子量: 9344.909 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02654
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.2 % / 解説: rectangular blocks
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6 / 詳細: 16% MPD - 18% MPD / PH範囲: 5.5-7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1992年8月15日
放射モノクロメーター: Supper / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→42 Å / Num. obs: 2687 / % possible obs: 91.8 % / 冗長度: 7.1 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.169 / Rpim(I) all: 0.08 / Rrim(I) all: 0.18 / Rsym value: 0.169 / Net I/av σ(I): 5.5 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル解像度: 3→3.18 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.491 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 180 / CC1/2: 0.733 / Rpim(I) all: 0.369 / Rrim(I) all: 0.619 / Rsym value: 0.491 / % possible all: 56.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
DENZOデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 29.469 / SU ML: 0.503 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.519 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2827 122 4.6 %RANDOM
Rwork0.22389 ---
obs0.22702 2538 92.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 69.741 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.97 Å20 Å20 Å2
2--2.12 Å20 Å2
3----6.09 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3→42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数843 0 0 14 857
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.019861
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02861
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5461.9841140
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.79132012
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8755102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.9892540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.09115200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.724156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2124
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02910
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02168
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.5385.98411
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.5395.969410
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.5388.952512
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other8.5328.964513
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it9.1257.58450
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other9.1157.589451
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other15.13710.782629
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined18.15714.3653265
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other18.12613.2343263
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2890 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.13 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 3.005→3.083 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.213 4 -
Rwork0.345 86 -
obs--44.12 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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